Процессы переваривания в кишечнике.

Поступающие в кищечник пептиды расщепляются далее до аминокислот находящимися в кишечнике экзопептидазами, которые образуются из пищеварительных ферментов поджелудочной железы.

В просвет кишечника из поджелудочной железы поступают пищеварительные ферменты поджелудочной железы, так называемые зимогены (совокупность неактивных форм ферментов, важную роль среди которых играет трипсиноген). В кишечнике, он под действием энтеропептидазы превращается в трипсин. Энтеропептидаза локализована на поверхности клеток слизистой двенадцатиперстной кишки. Она отщепляет от трипсиногена короткий пептид, вследствие чего функциональные группы в трипсине перестраиваются и образуют активный центр.

Образующиеся молекулы трипсина автокаталитически активируют следующие молекулы трипсиногена, отщепляя пептид, а также активируют другие зимогены поджелудочной железы. Активированные таким образом ферменты поджелудочной железы способствуют интенсивному перевариванию белков.

Предотвращение самопереваривания поджелудочной железы, наблюдаемое при панкреатитах, осуществляется благодаря тому, что большинство ферментов образуется в поджелудочной железе в виде неактивных зимогенов и только в кишечнике они превращаются трипсином в активные формы. Преждевременная активация зимогенов трипсином контролируется ингибитором, образующим с ферментом прочный комплекс в самой железе.

Внутренние поверхности желудка и кишечника покрыты муцинами, Эти гликопротеины слизи защищают эпителий ЖКТ от разрушения ферментами.

Образовавшиеся аминокислоты всасываются слизистой кишечника с одновременным поглощением ионов Nа⁺. Для отдельных групп аминокислот существуют соответствующие общие транспортные системы.

Протеолиз – гидролиз в клетке

Поскольку функциональные белки клетки должны быть защищены от преждевременного протеолиза, часть протеолитических ферментов клетки заключена в лизосомы, другая хорошо регулируемая система деградации белков локализована в цитоплазме. Эта система называется протеосомой.

Протеосома состоит из больших белковых комплексов (молекулярная масса 2 10⁶ Да). Протеасомы содержат бочковидное ядро из 28 субъединиц. Протеолитическая активность локализована во внутреннем 20S-ядре. С торцов бочки запираются сложноустроенными 19S-частицами, контролирующими доступ в ядро. Белки, которым предстоит разрушение в протеасоме (например, содержащие ошибки транскрипции или состарившиеся молекулы), метятся путем ковалентного связывания с небольшим белком убиквитином. Убиквитин активирован благодаря наличию тиолсложноэфирной связи. Меченые убиквитином («убиквитинированные») молекулы распознаются 19S-частицами с потреблением АТФ и попадают в ядро, где происходит их деградация. Убиквитин не разрушается и после активации используется вновь.

Общие реакции деградации аминокислот

Общими реакциями при деградации α-аминокислот являются реакции: трансаминирования, декарбоксилирования и дезаминирования.

Трансаминирование (переаминирование).

В реакцию трансаминирования вступают все α-аминокислоты Эти реакции катализируются аминоферазами (тривиальное название) этот процесс общий для всех организмов , например, реакция катализируемая аланин: оксалоацетат трансферазой: кофермент ППФ (механизм см в пособии «Витамины и коферменты)

СН₃СНNH₂COOH + HOOCCH₂COCOOH → CH₃COCOOH + HOOCCH₂CHNH₂COOH

Декарбоксилирование α-аминокислот катализируется специфическими декарбоксилазами. Из протеиногенных аминокислот при этом образуются биогенные амины.

Биогенные амины образуются в организме главным образом из протеиногенных аминокислот. В таблице ниже приведены некоторые протеиногенные аминокислоты и биогенные амины, образующиеся из них в результате реакции декарбоксилирования, а также последующих трансформаций: