2.2.2.2. Липиды

Липиды представляют собой органические вещества, не растворимые в воде, но растворимые в неполярных растворителях – эфире, хлороформе, бензоле. Они обнаруживаются во всех без исключения клетках и разделены на несколько классов, выполняющих специфические биологические функции. Наиболее распространенными в составе живой природы являются нейтральные жиры, или триацилглицерины, воска, фосфолипиды. Содержание липидов в разных клетках сильно варьирует: до 2–3 до 50–90% в клетках семян растений и жировой ткани животных.

Жиры – наиболее простые и широко распространенные липиды. Они представляют собой эфиры трехатомного спирта глицерины и трех молекул жирных кислот. Жирные кислоты являются ценным источником энергии. При окислении 1 г жирных кислот высвобождается 38 кДж энергии и синтезируется в два раза большее количество АТФ, чем при расщеплении такого же количества глюкозы. Жиры являются основной формой запасания липидов в клетке. У позвоночных животных половина энергии, потребляемой клетками в состоянии покоя, образуется за счет окисления жиров. Жиры используются также в качестве источника воды (при сгорании 1 г жира образуется 1,1 г воды). Это особенно ценно для арктических и пустынных животных, обитающих в условиях дефицита свободной воды. У многих млекопитающих под кожей откладывается толстый слой подкожного жира, который благодаря низкой теплопроводности защищает организм от переохлаждения.

Воска – это сложные эфиры, образуемые жирными кислотами и многоатомными спиртами. У позвоночных животных воска секретируются кожными железами. Покрывая кожу и ее производные (волосы, шерсть, мех, перья), воска смягчают их и предохраняют от действия воды. Листья и плоды многих растений покрыты защитным восковым налетом. Воска вырабатываются и используются в очень больших количествах морскими организмами, особенно планктонными.

Фосфолипиды, в состав молекул которых входит остаток фосфорной кислоты, являются основой всех клеточных мембран. Стероиды составляют группу липидов, не содержащих жирных кислот и имеющих особую структуру. К ним относится ряд гормонов, в частности кортизон, вырабатываемый корой надпочечников, различные половые гормоны, а также холестерин – важный компонент клеточных мембран у животных.

2.2.2.3. Белки

Б елки представляют собой самый многочисленный и наиболее разнообразный класс органических соединений клетки. Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Все аминокислоты имеют как минимум по одной аминогруппе (–NH₂) и карбоксильную группу (–СООН) и различаются структурой и физико-химическими свойствами радикалов (R).

Аминокислоты, соединяясь друг с другом ковалентными пептидными связями, образуют различной длины пептиды.

Пептиды, содержащие от нескольких аминокислотных остатков по нескольких десятков, существуют в организме в свободной форме и обладают высокой биологической активностью. К ним относят ряд гормонов (окситоцин, адренокортикотропный гормон), некоторые очень токсичные ядовитые вещества (например, аманитин грибов), а также многие антибиотики, производимые микроорганизмами.

Белки представляют собой высокомолекулярные полипептиды, в состав которых входят от ста до нескольких тысяч аминокислот.

Среди белков организма выделяют простые белки, состоящие только из аминокислот, и сложные, включающие помимо аминокислот так называемые простетические группы различной химической природы (липиды, металлы, нуклеиновые кислоты, фосфатные группы).

Белки отличаются друг от друга прежде всего числом, составом и последовательностью аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка и определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. Первичная структура любого белка уникальна и определяет его форму, свойства и функции. Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы или конформации. Различают вторичную, третичную и четвертичную структуры белковой молекулы.

Вторичная структура большинства белков имеет вид спирали и возникает в результате образования водородных связей между СО- и NН-группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи (рис. 3).

Третичная структура имеет вид глобулы и образуется в результате сложной пространственной укладки молекулы белка. Для каждого вида белка характерна специфическая форма глобулы. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (дисульфидными, ионными, гидрофобными).

Некоторые белки имеют четвертичную структуру, которая представляет собой сложный комплекс, объединяющий несколько третичных структур (например, белок гемоглобин образован четырьмя глобулами), удерживающихся нековалентными связями: ионными, водородными и гидрофобными.

Рис. 3. Уровни структурной организации белка: А – вторичная структура (спираль); Б – третичная структура (глобула миоглобина); В – четвертичная структура (комплекс глобул гемоглобина)

Изменение специфической конформации, а следовательно, свойств и биологической активности нативного белка называют денатурацией. Денатурация может быть обратимой и необратимой. В первом случае нарушается четвертичная, третичная или вторичная структура и возможен обратный процесс восстановления конформации – ренатурация, во втором – происходит разрыв пептидных связей в составе первичной структуры. Денатурация вызывается химическими воздействиями, высокой температурой (выше 45°С), облучением, высоким, давлением и т.д. Изменение конформации белковой молекулы лежит в основе ряда их функций (сигнальные, антигенные свойства и др.).

Белки выполняют в организме чрезвычайно важные и многообразные функции: каталитическая (ферментативная), строительная, транспортная, защитная, регуляторная и др.

Белки-ферменты служат катализаторами определенных химических реакций; у разных организмов обнаружено более 2000 различных ферментов (например, амилаза расщепляет крахмал до глюкозы; липаза расщепляет жиры до глицерина и жирных кислот).

Структурные белки являются структурными компонентами биологических мембран и многих внутриклеточных органелл, главным компонентом опорных структур организма (коллаген хрящей и сухожилий, эластин соединительной ткани, кератин волос и ногтей).

Сократительные белки обеспечивают движение клеток, внутриклеточных структур (актин и миозин мышечного волокна, тубулин микротрубочек).

Транспортные белки связывают и переносят специфические молекулы и ионы из одного органа в другой (гемоглобин переносит кисло­род, сывороточный альбумин – жирные кислоты).

Пищевые белки питают зародыш на ранних стадиях развития и запасают биологически ценные вещества (казеин молока; ферритин, запасающий железо в селезенке).

Защитные белки предохраняют организм от вторжения других организмов и от повреждений (антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные антигены; фибриноген и тромбин, предохраняющие организм от кровопотери).

Регуляторные белки участвуют в регуляции активности клетки и организма (инсулин регулирует обмен глюкозы; гистоны – генную активность).

Ферменты являются катализаторами, т.е. ускорителями, увеличивающими скорость биохимических реакций в десятки и сотни миллионов раз. Ферменты высокоспецифичны: каждый фермент катализирует определенный тип реакций, в которых участвуют определенные виды молекул субстратов. Активность фермента зависит от ряда факторов: температуры и реакции среды, наличия или отсутствия ряда веществ – например, витаминов, служащих коферментами.