Пигменты крови

Пигменты являются окрашенными веществами различной химической структуры, в их молекулах присутсвуют хромофорные группы, поглощающие свет определенной длины волны. Все они являются белками, содержащими металл.

Гемоглобин, миоглобин, гемеритин, хлоркруорин содержат железо, гемоцианин - медь, гемованадин - ванадий. Важнейшими из пигментов являются хромопротеины. В качестве простетической группы многие пигменты содержат металлопроизводные порфиринов.

Порфирины входят как в основной пигмент крови - гемоглобин, так и в зеленый пигмент растений - хлорофилл.

Гемоглобин - распространенный кровяной пигмент. Молекулярная масса гемоглобина эритроцитов человека составляет 64458 Да.

В одном эритроците находится около 400 млн. молекул гемоглобина. В состав гемоглобина входят соединенные между собой гистидиновым мостиком простой белок глобин и небелковая пигментная группа гем (рис. 7.6) в соотношении 96 и 4 % от массы молекулы соответственно. Молекула гемоглобина содержит четыре одинаковые группы тема. Строение гема: он построен из пиррольных колец и содержит двухвалентное железо (рис. 7.6), являющееся его активной, простетической группой. Одна из валентностей железа связывает его с глобином, ко второй присоединяются лиганды – СО₂, О₂, вода, азиды.

Количество гемоглобина в крови подвержено индивидуальным колебаниям. Средней нормальной величиной у человека считают 14,0 г/100 см³ крови (для массы 65 кг составляет около 600 г). 1 г гемоглобина содержит 3,5 мг железа, и, во всех эритроцитах находится 2500 мг.

В процессе переноса кислорода гемоглобин превращается в оксигемоглобин (HbO₂). При этом валентность железа не меняется, а реакция носит название оксигенации. Противоположный процесс - дезоксигенацией. Гемоглобин не связанный с кислородом - дезоксигемоглобин.

Оксигемоглобин имеет ярко-алый цвет, что и определяет цвет артериальной крови. Количество гемоглобина в эритроцитах обусловливает кислородную емкость крови. Кровь человека, содержащая около 600 г оксигемоглобина, будучи вся насыщена кислородом, может связать более 800 см³ О₂. Кислородную емкость выражают как количество кислорода, связываемое 1 см³ крови. Ёмкость нормальной крови 0,19 см³ О₂.

В капиллярах тканей парциальное давление кислорода ниже и оксигемоглобин распадается на кислород и восстановленный или редуцированный гемоглобин (НЬ). Способность гемоглобина связывать и отдавать кислород отражается кислородно-диссоционной кривой. Эта кривая характеризует процент насыщения гемоглобина кислородом в зависимости от его парциального давления (рО₂ ).

Гемоглобин, связанный с СО₂ называют карбаминогемоглобином или карбогемоглобином.

Гемоглобин особенно легко соединяется с угарным газом - оксидом углерода (II) - СО. химическое сродство СО к гемоглобину почти в 300 раз выше, чем к О₂. Так, при концентраций СО в воздухе, равной 0,1 %, около 80 % гемоглобина крови оказывается связанными не с кислородом, а с угарным газом. Возникают тяжелые последствия кислородного голодания (рвота, головная боль, потеря сознания).

При концентрации СО равной 1%, через несколько минут наступает гибель организма. Во время взаимодействия гемоглобина с оксидом углерода (II) происходит образование карбоксигемоглобина, не способного к переносу O₂ .

Гемоглобин, приведенный в соприкосновение с сильно действующими окислителями (перманганат калия, бертолетова соль, нейробензол, анилин), образует соединение метгемоглобин (НЬОН), имеющее коричневый цвет. При этом происходит окисление железа и переход его в трехвалентную форму. В результате истинного окисления гемоглобин прочно удерживает кислород и в итоге перестает быть его переносчиком. Накопление в крови больших количеств НЬОН возникает после введения в организм лекарств, обладающих окислительными свойствами, что является опасным для жизни.

Миоглобин. В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин - миоглобин (табл. 7.2). Кислородо-связывающие свойства миоглобина значительно отличаются от таковых гемоглобина. В связи с меньшей, чем у гемоглобина, плотностью у него резко возрастает сродство к кислороду. Поэтому миоглобин исключительно приспособлен к депонированию O₂.

Благодаря высокому сродству к кислороду полунасыщение им миоглобина происходит в обычных условиях быстрее чем за 0,1 с. В сердце теплокровного животного содержится около 0,5 % миоглобина.

При падении давления с 40 до 5 мм рт. ст. это количество высвобождает 2 см³ O₂ на каждый 1 г ткани сердечной мышцы, что достаточно для покрытия потребности сердца в кислороде во время систолы.

В нормальных условиях в крови и моче миоглобин отсутствует.

Метод изучения степени насыщения крови кислородом –оксигемометри