- •Лекция № I
- •5 Сентября 1998г.
- •I.1. Введение в дисциплину
- •I.1.1. Цели и задачи курса
- •I.1.2. Общие схемы технологического процесса на предприятиях общественного питания работающих на сырье и полуфабрикатах
- •Лекция № II
- •II.2. Изменение белковых веществ в продуктах животного и растительного происхождения при кулинарной обработке
- •II.2.1. Структура белковых молекул
- •II.2.1.1. Первичная структура белка
- •II.2.1.2. Вторичная структура белка
- •II.2.1.3. Третичная структура белка
- •II.2.1.4. Четвертичная структура белка
- •II.2.2. Денатурация белковых молекул
- •II.2.3. Гидратация белковых молекул
- •II.2.4. Белковый состав и строение тканей мяса
- •II.2.4.1. Строение мышечного волокна
- •Лекция № III
- •19 Сентября
- •III.2.4.2. Состав мышечной ткани
- •III.2.4.2.1. Саркоплазматические белки мышечной ткани
- •III.2.4.2.2. Миофибриллярные белки мышечной ткани
- •III.2.4.2.3. Экстрактивные вещества мышечной ткани
- •III.2.4.3. Строение соединительной ткани
- •III.2.4.4. Состав соединительной ткани
- •III.2.4.4.1. Коллагеновые волокна
- •Лекция № IV
- •26 Сентября
- •IV.2.4.4.2. Эластиновые волокна
- •IV.2.5. Влияние тепловой обработки на физико-химические свойства белков мяса
- •IV.2.6. Белки рыбы и их изменения при кулинарной обработке
- •Лекция № V
- •3 Октября 1998г.
- •V.2.7. Белки молока и их изменения при кулинарной обработке
- •V.2.8. Белки яиц и их изменения при кулинарной обработке
- •V.2.9. Белки овощей, фруктов и их изменения при кулинарной обработке
- •V.2.10. Белки зерномучных продуктов и их изменения при кулинарной обработке
- •V.2.11. Влияние кулинарной обработки на питательную ценность и перевариваемость белков
- •V.3. Изменение жиров в продуктах животного и растительного происхождения при кулинарной обработке
- •V.3.1. Изменение физико-химических свойств жиров при варке
- •Лекция № VI
- •10 Октября
- •VI.3.2. Изменение физико-химических свойств жиров при жарке
- •VI.3.2.1. Изменение физико-химических свойств жиров при жарке основным способом
- •VI.3.2.2. Изменение физико-химических свойств жиров при жарке во фритюре
- •VI.3.3. Потери жира при тепловой обработке пищевых продуктов
- •VI.3.4. Изменение жиров при хранении.
- •VI.3.5. Влияние видов тепловой обработки на пищевую ценность жира
- •Лекция № VII
- •17 Октября
- •VII.4. Изменение углеводов в продуктах животного и растительного происхождения при кулинарной обработке
- •VII.4.1. Классификация углеводов
- •VII.4.2. Физико-химические изменения моно- и дисахаридов при кулинарной обработке продуктов
- •VII.4.2.1. Гидролиз дисахаридов
- •VII.4.2.2. Карамелизация сахаров
- •VII.4.2.3. Меланоидинообразование
- •Лекция № VIII
- •24 Октября 1998г.
- •VIII.4.3. Крахмал
- •VIII.4.3.1. Пищевые источники крахмала
- •VIII.4.3.2. Свойства крахмальных зерен и их строение
- •VIII.4.3.2.1. Амилоза
- •VIII.4.3.2.2. Амилопектин
- •VIII.4.3.2.3. Строение крахмального зерна
- •Лекция № IX
- •31 Октября
- •IX.4.3.2.4. Набухание и клейстеризация крахмальных зерен
- •IX.4.3.2.5. Старение оклейстеризованного крахмала. Гелеобразование и старение студней
- •IX.4.3.2.6. Декстринизация крахмала
- •Лекция № X
- •31 Октября 1998г.
- •X.4.3.2.7. Ферментативная деструкция крахмала, изменения происходящие в тесте
- •X.4.3.2.8. Модификация крахмала
- •Лекция № XI
- •14 Ноября
- •XI.4.4. Углеводы клеточных стенок и их изменения при тепловой кулинарной обработке.
- •XI.4.4.1. Общее строение растительной клетки
- •XI.4.4.2. Пищевая ценность овощей и плодов (в основном в отношении углеводов)
- •XI.4.4.3. Состав и строение первичной клеточной стенки
- •XI.4.4.4. Действие тепловой обработки на углеводы клеточных стенок
- •XI.4.4.5. Факторы, влияющие на скорость перехода протопектина в растворимый пектин
- •Лекция № XII
- •21 Ноября
- •XII.5. Изменение витаминов при кулинарной обработке продуктов
- •XII.5.1. Классификация витаминов:
- •XII.5.2. Факторы, обусловливающие разрушение витаминов при кулинарной обработке продуктов
- •XII.5.3. Химизм разрушения некоторых витаминов
- •Лекция № XIII
- •28 Ноября
- •XIII.5.4. Стабилизаторы витаминов
- •XIII.5.5. Влияние кулинарной обработки на содержание витамина с в овощах
- •XIII.5.5.1. Изменение витамина с при хранении в горячем состоянии (70–75с) блюд и кулинарных изделий.
- •XIII.5.6. Влияние кулинарной обработки на содержание различных витаминов в овощах
- •XIII.5.7. Мероприятия, проводимые на предприятиях общественного питания, по сохранению витаминной активности пищи
- •Лекция № XIV
- •5 Декабря .
- •XIV.6. Изменение цвета продуктов при кулинарной обработке
- •XIV.6.1. Классификация и краткая характеристика красящих веществ пищевых продуктов
- •XIV.6.1.1. Хлорофиллы
- •XIV.6.1.3. Антоцианы
- •Лекция № XV
- •5 Декабря 1998г.
- •XV.6.1.4. Красители свеклы
- •XIV.6.1.2. Флавониды (производные флавона).
- •XV.6.1.5. Каротиноиды
- •XV.6.2. Образование новых окрашенных веществ
- •Лекция № XVI
- •19 Декабря 1998г.
- •XVI.7. Образование вкусовых и ароматических веществ при кулинарной обработке продуктов
- •XVI.7.1. Ароматические и вкусовые вещества пищевых продуктов. Их классификация, характеристика и свойства
- •XVI.7.2. Процессы, влияющие на образование новых вкусовых и ароматических веществ
- •Лекция № XVII
- •26 Декабря 1998г.
- •XVII.7.3. Натуральные и синтетические вкусовые добавки. Их использование при производстве продукции общественного питания
- •XVII.8. Изменение содержания воды и сухих веществ
- •XVII.8.1. Изменение содержания воды и сухих веществ при первичной обработке продуктов животного происхождения (оттаивание и хранение полуфабрикатов)
- •XVII.8.2. Изменение содержания воды и сухих веществ при тепловой обработке продуктов животного происхождения
Лекция № II
II.2. Изменение белковых веществ в продуктах животного и растительного происхождения при кулинарной обработке
План:
Структура белковых молекул.
Первичная структура белка.
Вторичная структура белка.
Третичная структура белка.
Четвертичная структура белка.
Денатурация белковых молекул.
Гидратация белковых молекул.
Белковый состав и строение тканей мяса.
Строение мышечного волокна.
Состав мышечной ткани.
Саркоплазматические белки мышечной ткани.
Миофибриллярные белки мышечной ткани.
Экстрактивные вещества мышечной ткани.
Строение соединительной ткани.
Состав соединительной ткани.
Коллагеновые волокна.
Эластиновые волокна.
Влияние тепловой обработки на физико-химические свойства белков мяса.
Белки рыбы и их изменения при кулинарной обработке.
Белки молока и их изменения при кулинарной обработке
Белки яиц и их изменения при кулинарной обработке
Белки овощей, фруктов и их изменения при кулинарной обработке.
Белки зерномучных продуктов и их изменения при кулинарной обработке.
Влияние кулинарной обработки на питательную ценность и перевариваемость белков.
II.2.1. Структура белковых молекул
Белок – высокомолекулярное азотсодержащее органическое соединение. Молекулы белка построены из остатков аминокислот. Обязательный компонент – -аминокислоты – производные карбоновых кислот.
Состав белков: 51% С, 2–23% О, 15–18% N, 6,7% H, 0,3–2,5% S.
Полноценные белки – это те белки, в которых есть все незаменимые аминокислоты (белки животного происхождения).
Неполноценные белки – это те белки, в которых недостает одной и более незаменимых аминокислот (растительные белки).
Аминокислоты это производные жирных кислот, у которых один атом водорода в альфа положении заменен на аминогруппу.
Незаменимые аминокислоты – это те аминокислоты, которые не синтезируются организмом.
Различают 4 структуры организации белков.
II.2.1.1. Первичная структура белка
Первичной структурой белка называют молекулярную полипептидную цепь, состоящую из остатков аминокислот.
Аминокислоты данной цепи объединены ковалентными пептидными связями, которые образуется путем соединения аминной и карбоновой групп двух близлежащих аминокислот.
Каждый пептид имеет свое название. Если объединены две аминокислоты, то это дипептид, если три – трипептид и т.д.
Название пептида, дипептида и т.д. складывается из перечисления аминокислот, которые входят в его состав. Перечисление аминокислот начинают с той аминокислоты, которая имеет свободную аминогруппу. Последней ставится кислота, которая имеет свободную карбоксильную группу. В названии аминокислота окончание “ин” меняет на “ил”, а последняя аминокислота название не изменяет (лейцилфенилтрионин – трипептид).
Особенность первичной структуры белка заключается в том, что прочные ковалентные связи с аминными и карбоксильными группами чередуются с подвижными участками.
