IV.2.4.4.2. Эластиновые волокна

Эластиновые волокна состоят из фибриллярного белка эластина. Полипептидные цепочки эластина не однородны и сформированы из молекул проэластина.

Проэластин имеет молекулярную массу 7210³ и в его состав входит 800 остатков аминокислот.

В состав эластина входят: глицин, аланин, лизин. Отсутствуют: триптофан, цистин. Мало метионина.

В эластине содержатся специфические аминокислоты, десмозины и изодесмозины (только в нем), они участвуют в образовании поперечных связей между цепочками эластиновых волокон. Эластин характеризуется тем, что он устойчив к действию кислот и щелочей.

В отличие от коллагена, эластин почти не изменяется при нагревании. На него очень медленно действует фермент пепсин при рН=2.

На эластин медленно воздействует фермент поджелудочной железы – эластаза.

IV.2.5. Влияние тепловой обработки на физико-химические свойства белков мяса

При денатурации белков очень важную роль играет вода. При тепловой обработке воду добавляют или она присутствует в достаточном количестве в самом продукте. Роль воды в денатурации глобулярных белков объясняется следующим образом: при повышении температуры молекулы воды приобретают дополнительную кинетическую энергию, проникают внутрь молекул белков, наносят много ударов по полипептидной цепочке. При этом складки полипептидных цепей глобулярных белков начинают отходить друг от друга. Сами молекулы белка находятся в движении, в результате разрушаются солевые, водородные, ионные связи. Глобула разворачивается, изменяя свою вторичную, третичную и четвертичную структуры, т.е. она денатурирует. В процессе развертывания полипептидных цепочек разорванные внутренние водородные связи нативного белка заменяются внешними водородными связями с водой. Это обусловливает разрыхление денатурированных глобул. Если условия денатурирования мягкие, то белки могут восстановить нативную форму. В жестких условиях восстановление исключено.

В зависимости от свойств нативного белка денатурация большинства глобулярных белков наступает при 50-60С.

В жестких условиях (высокие температуры) идет процесс гидролиза ковалентных пептидных связей – деструкция, при этом образуются свободные аминокислоты.

Тепловая денатурация мышечных белков сопровождается изменением саркоплазматических белков, которые образуют сплошной гель, белки миофибрилл образуют коагель. При дальнейшем нагревании мяса происходит уплотнение белковых гелей с выделением питательных веществ. Размеры мышечных волокон уменьшаются на 36-42%. Усилие на разрез мышечного волокна возрастает. Потери массы при варке 38–40%.

Фибриллярные белки подвергаются денатурации. Эластин в горячей воде только набухает, коллаген подвергается более сложным изменениям с образованием студней. Важным фактором является продолжительность тепловой обработки. В коллагене под действием горячей воды происходят разрывы связей как внутри, так и между полипептидными цепочками. В коллагеновых волокнах под действием горячей воды проходит три стадии:

1. Разрываются водородные связи внутри полипептидных цепочек.

2. Разрываются боковые связи, которые удерживают полипептидные цепочки коллагена в компактном состоянии.

3. Разрываются водородные связи между карбоксильными группами коллагена и водой.

В результате из тройной спирали образуются двойные и одинарные спирали. При образовании этих спиралей происходит сокращение коллагеновых волокон. Этот процесс сокращения называется свариванием. При сваривании длина коллагеновых волокон иногда уменьшается в 3–4 раза. При длительной тепловой обработке разрываются межмолекулярные связи и коллаген распадается на глютин.

Температура дезагрегации коллагена начинается с 62с. Процесс перехода коллагена в глютин изменяется в зависимости от pH: при понижении pH процесс ускоряется.

Схема №3 Схема постденатурационных изменений белков

Глобулярные

Белки

Фибриллярные

денатурация 

 денатурация

Продукты денатурации

Продукты денатурации

постденатурация 

 постденатурация

Свертывание (коагуляция)

Дезагрегация











Хлопья

Гель

Коагель

Аминокислоты

Желатозы

Пептоны

Альбумозы