Свойства ферментов
Ферменты отличаются от обычных катализаторов рядом свойств.
Термолабильность, или чувствительность к повышению температуры.
При температуре, не превышающей 45–50°С, скорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С (правило Вант-Гоффа). При температуре выше 50°С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса. Молекула фермента развертывается и его активный центр постепенно утрачивает присущую ему форму. Наиболее чувствительны к воздействию высокой температуры водородные связи и гидрофобные взаимодействия. При температуре 100°С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляет фермент мышечной ткани миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100°С).
Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется его температурным оптимумом. Температурный оптимум для большинства ферментов млекопитающих лежит в пределах 37—40°С. Существуют ферменты с более высоким температурным оптимумом: у бактерий, живущих в горячих источниках, он может превышать 70 °С. Именно такие ферменты используются в качестве добавок к стиральным порошкам для стирки в горячей воде.
При низких температурах (0°С и ниже) ферменты, как правило, не разрушаются, хотя активность их падает почти до нуля.
Зависимость активности фермента от значения рН среды.
Для каждого фермента существует оптимальное значение рН среды, при котором он проявляет максимальную активность. рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей для животных тканей выработанным в процессе эволюции физиологическим значениям рН среды 6,0-8,0. Исключения составляют пепсин – 1,5-2,5; аргиназа – 9,5-10.
Согласно современным представлениям, влияние изменений рН среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние и степень ионизации кислотных и основных групп, а следовательно, на третичную структуру белка. При разных значениях рН активный центр может быть слабее или сильнее ионизирован, больше или меньше экранирован соседними фрагментами полипептидной цепи. Это сказывается на формировании активного фермент-субстратного комплекса. При резких сдвигах от оптимума рН среды ферменты могут подвергаться конформационным изменениям, приводящим к потере активности вследствие денатурации или изменения заряда молекулы фермента. Имеет значение степень ионизации кофакторов, субстратов, фермент-субстратных комплексов и продуктов реакции.
Специфичность. Высокая специфичность действия ферментов обусловлена конформационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурной организацией активного центра, обеспечивающими избирательность протекания реакции.
Абсолютная специфичность – способность фермента катализировать единственную реакцию. Такими ферментами являются уреаза, аргиназа.
Уреаза катализирует реакцию гидролиза мочевины до NH3 и СО2.
Аргиназа ускоряет заключительную реакцию в биосинтезе мочевины - гидролиз аргинина и образование орнитина и мочевины.
Относительная (групповая) специфичность – способность фермента катализировать группу реакций определенного типа. Определяющим является тип химической связи в молекуле субстрата. Относительной специфичностью обладают гидролитические ферменты пептидазы, гидролизующие пептидные связи в молекулах белков и пептидов, липазы, катализирующие расщепление сложнэфирной связи в молекулах различных липидов. Гексокиназа катализирует фосфорилирование большинства гексоз).
Стереохимической специфичностью обладают ферменты, катализирующие превращения только одного из пространственных изомеров. Фермент фумараза катализирует превращение в малат только транс-изомера фумарата и не действует на цис-изомер малеиновую кислоту.
Высокая специфичность действия ферментов играет важную роль в регуляции обмена веществ в организме, обеспечивая протекание с большой скоростью лишь определенных химических реакций из всех возможных превращений.