124. Ферменты. Структурная организация. Механизм действия ферментов. Ферменты как мишень действия экологических факторов

Фер-ты- биол. катализаторы белк. природы. Ф-ты ускоряют реакции в миллионы раз. Многие р-и не могут протекать в орг-ме в отсутств. ферментов. Для выделения ф-тов использ. методы препорат. химии белков в спец. щадящих усл-х. По строению ф-ты делятся на простые(однокомпанентные) и сложные(двухкомпанентные белки). Простые белки-ферменты состоят из аминок-т. Сложные-из белк. части-апофермента и небелк. части-кофактора. Кофактор, прочно связанный с апоферментом, наз. простетической группой. Комплекс апофермента и прочно связанного кофактора наз. холоферментом. Кофактор, кот. связан с апоферментом нековалентн. связями и легко отдел. при диализе, наз коферментом. Кофермент прис. Во время р-и к мол-ле фермента подобно субстрату, хим. изменяется, а затем снова освобождается. Роль коферментов вып-т 2 гр. в-в: витамины и их производные и в-ва невитаминной природы. Ко 2-й гр. в-в относ. нуклеотиды, фосфаты моносахаридов, металлопорфирины, и пептиды. Кофактором могут быть неорганич. ионы. Кофакторы ферм-в должны поступать с пищей , а апофермент синтезир. в орг-ме. В-ва, вступ. в фермент. р-ю , наз. субстратами. В р-те фермент. превращ. получ прод. р-и. В трехмерной структуре ф-та выделяют неск. участков, несущ. опр. ф-ю. В мол-ле ф-та выдел. активн. Центр, т.е участок, с кот. связ. Субстрат и где протек. каталит. р-я. Осн. ф-я фер-в заключ. в повыш. скорости химич. р-й в соотв. с потребностями жив. орг-ма. Скорость фермент. р-й зависит от конц. фермента, субстрата, температуры, рН, наличия активаторов и ингибиторов. Зависимость скорости р-и от концентр. фермента. В усл-х избытка субстрата скорость р-и прямо пропорцион. концентр. фер-та. Зав-ть скорости р-и от концетр. субстрата. Фермент. р-я хар-ся формированием фермен- субстратного комплекса, кот. распад. с обр-ем свободного фермента и продукта р-и. Зав-ть скорости р-и от рН среды. Графическое изображение зависимости скорости р-и от величины рН имеет колоколообразную форму. Значение рН, при кот. фермент проявляет максимальную активность, наз. оптимумом рН. Для большинства ферментов оптимум рН равен 6-8. Зав-ть скорости р-и от температуры. Скорость химической р-и повыш. в 2 раза при повыш. температуры на 10 ⁰С. Однако вследствие белковой природы фермента при дальнейшем повышении температуры происх. денатурация фермента. Температура, при кот. Скорость р-и максимальна, наз. температурным оптимумом. Для большинства ферментов он составляет 37-40 ⁰ С.

125. Классификация ферментов. Специфичность действия ферментов. Активаторы и ингибиторы ферментов как факторы воздействия на живой организм. Количественная характеристика действия ферментов.

Все ферменты разделены на шесть главных классов: Оксидоредуктазы — катализируют окислительно-восстановительные реакции. Трансферазы — катализируют реакции межмолекулярного переноса химических групп и остатков. Гидролазы — катализируют реакции гидролитического расщепления внутримолекулярных связей. Лиазы — катализируют реакции присоединения групп по двойным связям и обратные реакции отрыва таких групп. Изомеразы — катализируют реакции изомеризации. Лигазы (синтетазы) — катализируют реакции соединения двух Молекул, сопряженные с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле аденозинтрифосфата (АТФ) или аналогичного нуклеотидтрифосфата. Каждый класс ферментов подразделяется на подклассы, которые в свою очередь в зависимости от природы ферментативной реакции делятся еще на подподклассы, в пределах которых нумеруются.

Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной.

К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, K⁺ и Со²⁺, а из анионов - Сl^-. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других - способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.

Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингибирующего действия различных химических соединений разнообразны.