2. Аминокислоты
Аминокислоты – органические гетерофункциональные соединения, в состав которых входят одновременно карбоксильные группы СООН и аминогруппы NH2.
Это замещенные карбоновые кислоты, в молекулах которых один или несколько атомов водорода углеводородного радикала замещены аминогруппами. Простейший представитель – аминоуксусная кислота H2N-CH2-COOH (глицин).
Кроме СООН и NH2 в состав протеиногенных аминокислот могут входить другие функциональные группы:
ОН (гидроксильная),
SH (тиольная или меркапто-группа)
(амидная)
=NН (имидная)
2.1. Клакссификация и номенклатура аминокислот
Аминокислоты классифицируются по следующим признакам.
1) По строению углеводородного радикала: алифатические, арома-тические, алифатическо-ароматические (смешанные), гетероциклические.
2) По взаимному расположению NH2 и СООН групп: a-, b-, g-, d-, - и т. д. аминокислоты. Атом углерода, находящийся по соседству с группой СООН, обозначается греческой буквой , следующий – β, и т. д.
Если в аминокислоте присутствует несколько карбоксильных групп, то она может являться и - и β-аминокислотой одновременно (например аспарагиновая кислота, см. ниже), а следовательно проявлять химические свойства и тех и других. -Аминокислоты играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности живых организмов, так как являются структурными единицами, из которых строится биополимерная молекула любого белка.
3) По числу разнородных групп: нейтральные (одна СООН и одна NH2), основные (две NH2 и одна СООН) и кислотные (две СООН и одна NH2).
4) По способности синтезироваться в живых организмах: заменимые (синтезируются) и незаменимые (не синтезируются).
Незаменимыми для взрослого здорового человека являются 8 природных аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин. Для детей незаменимыми также являются аргинин и гистидин. Поэтому их поступление в организм возможно только с пищей.
5) По вхождению в состав белков: протеиногенные и непротеиногенные.
В процессе биосинтеза белка в живых организмах в полипептидную цепь включаются главным образом 20 основных природных α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Эти аминокислоты называются протеиногенными (табл. 2). Они участвуют в построении множества разных белков независимо от вида организма. Остальные аминокислоты (непротеиногенные) не участвуют в построении белков.
Таблица 2
Основные природные протеиногенные -аминокислоты
Тривиальное название |
Обозначение; изоэлектрическая точка (рІ) |
Формула |
Глицын |
Gly; (6,0) |
CH2(NH2)–COOH |
Аланин |
Ala; (6,0) |
СН3–CH(NH2)–COOH |
Валин* |
Val; (6,0) |
(СН3)2СН –CH(NH2)–COOH |
Лейцын* |
Leu; (6,0) |
(СН3)2СН–СН2–CH(NH2)–COOH |
Изолейцын* |
Ile; (6,0) |
СН3СН2(СН3)СН–CH(NH2)–COOH |
Аспарагиновая кислота |
Asp; (3,0) |
НООС–СН2–CH(NH2)–COOH |
Глютаминовая кислота |
Glu; (3,2) |
НООС–СН2СН2–CH(NH2)–COOH |
Аспарагин |
Asn; (5,4) |
NH2ОС–СН2–CH(NH2)–COOH |
Глютамин |
Gln; (5,7) |
NH2ОС–CH2CH2–CH(NH2)–COOH |
Лизин* |
Lys; (9,7) |
NH2–(CH2)4–CH(NH2)–COOH |
Аргинин |
Arg; (10,8) |
|
Цистеин |
Cys; (5,0) |
SH–CH2–CH(NH2)–COOH |
Метионин* |
Met; (5,7) |
H3CS–CH2CH2–CH(NH2)–COOH |
Серин |
Ser; (5,7) |
НО–CH2–CH(NH2)–COOH |
Треонин* |
Thr; (5,6) |
CH3–CHOH–CH(NH2)–COOH |
Фенилаланин* |
Phe; (5,5) |
С6Н5–СН2–CH(NH2)–COOH |
Тирозин |
Tyr; (5,7) |
|
Окончание табл. 2
Тривиальное название |
Обозначение; изоэлектрическая точка (рІ) |
Формула |
Триптофан* |
Trp; (5,9) |
|
Гистидин |
His; (7,6) |
|
Пролин |
Pro; (6,3) |
|
* Незаменимые аминокислоты.
По систематической номенклатуре IUPAC аминокислоты называют как аминозамещенные карбоновые кислоты с указанием цифрой положения аминогруппы. По рациональной номенклатуре названия аминокислот складываются из тривиальных названий соответствующих карбоновых кислот с обозначением положения аминогруппы греческими буквами a-, b-, g-, d-, - и т. д. Все a-аминокислоты, встречающиеся в живых организмах, имеют свои тривиальные названия, которые обычно и употребляются. Тривиальные названия часто происходят от названия источника, из которого они впервые были выделены, или от названия «материнской» карбоновой кислоты. Например серин впервые был выделен из фиброина шелка (от лат. serieum шелковистый), глицин получил свое название из-за сладкого вкуса (от греч. glykos сладкий), а глутаминовая кислота получила название от тривиального названия «материнской» глутаровой кислоты.
Для записи аминокислотных остатков в молекулах пептидов и белков используют трехбуквенные сокращения их тривиальных названий: глицин (Gly), аланин (Ala), глутаминовая кислота (Glu) и т. д. (см. табл. 2).