3.Физико-химические свойства белков.

растворимость. большинство белков обладают гидрофильными свойствами, они легко растворяются в воде. Растворение белка в воде связано с гидратацией каждой его молекулы, т.е. образованием вокруг частицы белка электрозаряженых (водных) оболочек. вода, входящая в состав гидратного слоя, обладает иными свойствами, чем обычная вода, и на-зывается структурированной водой.

.Выделение белка из раствора после прибавления различных солей носит название высаливания.Процесс высали-вания белка зачастую не связан с потерей белком способности вновь раство-ряться в воде после удаления водоотнимающего вещества

Присущие белкам свойства, связанные с особенностями конформации их молекул, существенно изменяются при нарушении этой конформации в про-цессе денатурации белка.

Под денатурацией понимают превращение биологически активного,так называемого, нативного³ белка в форму, в которой его естественные свойства такие, как растворимость, электрофоретическая активность, ферментативная активность и т.д. теряются.

.Денатурирующие агенты делятся на физические и химические. К физическим факторам принадлежит нагревание (свыше 50-60°С), повышенное давле-ние, ультразвук и т.д., к химическим – ионы Н⁺ и ОН ^– (обычно при рН ниже 4 и выше 10 – денатурация), органические растворители (ацетон, спирт), моче-вина, соли тяжелых металлов и др. Белки денатурируются и под влиянием де-тергентов обладающих мыло-подобным действием, хотя при этом в большинстве случаев денатурирован-ный белок остается в растворимом виде. Обезвоживание, высушивание белков при комнатной температуре влечет за собой,как правило, полную денатурацию.

4.Протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты.

Из белков путем гидролиза выделяют19-32 вида a -аминокислот, но обычно получают 19-20 a-аминокислот (это так называемые протеиногенные аминокислоты). Общая их формула:

NH₂ HC COOH

R

аминокислот, входящих в состав белков, из растений, животных и микроорганизмов выделено около200 так называемых непротеи-ногенных аминокислот, которые существуют в свободной форме, либо в свя-занном состоянии (к примеру, в низкомолекулярных пептидах). В своем боль-шинстве они являются производными α-аминокислот, входящих в состав бел-ков, а так же могут быть β-, γ-, и d-аминокислотами

1) β-аланин входит в состав витамина ₃ В(пантотеновой кислоты) и ее производного – кофермента А; содержится также в природных пептидах кар-нозине и ансерине.

H₂N CH₂ CH₂ COOH

β-аланин

2) γ-аминомасляная кислота (аминалон) содержится в растениях, а также в ткани мозга млекопитающих, некоторых земноводных и птиц. Участвует в ка-честве химического агента в передаче нервных импульсов(медиатор тормо-жения).

Формула

растительных и животных тканях.

H₂N CHCOOH

CH₂ CH₂-OH

Гомосерин

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при высоких температурах(выше 250°С). Легко растворимы в большинстве своем в воде и не растворимы в эфире и . дрорганических рас-творителях.

Аминокислоты содержат одновременно две группы, способные к иониза-ции: карбоксильную, обладающую кислотными свойствами, и аминогруппу, обладающую основными свойствами, т.е. аминокислоты являются амфотер-ными электролитами. В сильнокислых растворах аминокислоты присутствуют в виде положительно заряженных ионов, а в щелочных растворах – в виде от-рицательных ионов.

формула

• зависимости от значения рН среды любая аминокислота может обладать то положительным, то отрицательным зарядом.

Все получаемые из белков аминокислоты, за исключением глицина, опти-чески активны, так как они содержат в α-положении асимметрический атом углерода. Из 18 оптически деятельных белковых аминокислот10 характери-зуются правым /+/ и 8 - левым /-/ вращением плоскости поляризованного луча, но они все относятся кL-ряду. Конфигурацию L- и D-аминокислот можно представить в следующем виде:

	CO OH				CO O H
N H2			H	H			NH2
	R				R
L-ряд					D-ряд

радикалы аминокислот способны к разнообразным взаимодейст-виям. Радикалы аминокислот вступают в реакции:

1. Солеобразования.

2. Окислительио-восстановительные реакции.

3. Реакции ацилирования

4. Этерификации

5. Амидирования

6. Фосфорилирования.