9. Строение скелетной мышцы. Основные положения теории мышечного сокращения. Механизм мышечного сокращения.

скелетные мышцы состоят из мышечных волокон, каждое мышечное волокно сост.миофибрилл. миофибриллы имеют выраженную полосатую исчерченность. В ней правильно чередуются светлые и темные участки. Темные участки обозначаются как диск А-анизотропные(разные), т.к. они имеют разную оптическую плотность. Светлые участки-дискI-изотропные- имеют одинаковую оптическую плотность. В составе темного участка имеются светлые- зона Н.миофибрилла состоит из более тонких филаментов- протофибрилл. Протофибриллы- сократимые белки мышцы. В мышцах имеются 2 типа протофибрилл- актин и миозин. Актин- белок полимер, имеет конформацию 2нитчатой спирали, время от времени перекрученные. Мономером является глобулярный белок. Длина 1мкм, диаметр 7-7нм. В местах соединения 2 нитей имеются углубления- канавки. В молекулу актина встроены 2 регуляторных белкатропонин и тропомиозин. Миозин-белок полимер, состоит из множестваполипептидных цепей. В составе каждой цепи различают: головку, шейку и хвост. Хвосты всех цепей скручены в виде жгута. Головки располагаются на поверхности этого каната, а между хвостом и головкой располагается подвижная шейка.миозин длиннее и толще актина: длина-1,5мкм, диаметр-14нм. О теории: структуры были изучены хансон и хаскли. Удостоены нобелевской премии в 1962г.. суть теории: при возбуждении мышцы миозин начинает взаимодействовать с актином. Находясь в центре саркомера, миозин шаг за шагом, изменяя положение головки, подтягивает молекулы актина и справа и слева к центру. При этом длина саркомера уменьшается, соответственно уменьшается длина миофибриллы, длина мыш.волокна, но длина актина и миозина не изм-ся.

Механизм мыш.сокращ-ия: медиатор из нервного окончания выделяется на мышцу. В мышце в районе синапса возникает ПД. Деполяризация распространяется вдоль мышечного волокна. Цистерны СПР контактируют с мембраной, поэтому деполяризация мембраны мышечного волокна вызывает изменение проницаемости мембраны СПР: в мембране СПР открываются Са-каналы. Са выходит из цистерн и заполняет пространство с миофибриллой. Сасвязыватся с Са-чувствительными центрами тропонина. Конформациятропонина изменяется.Троонин перестает удерживать электростатическитропомиозин на поверхности актина. Молекулы тропомиозина сваливаются в канавку, открывая центры связывания актина с миозином. Головкка миозина располагается под прямым углом по отношению к актину. На этих головках сейчас АДФ и фосфат. Головки миозина связываются с активными центрами актина. Связь актина и миозина несколько изменяет конформацию миозина, в результате чего фосфаты отсоединяются от головки миозина. Отсоединение вызывает существенное конформационное изменение миозина: происодит переориентация шейки миозина по отношению к головке. Шейки наклоняются к продольной оси миозина. В результате возникает тянущее усилие. Мышца миозин совершает гребковое движение. По завершении движения от головки миозина отсоединяется и АДФ. Утратив АДФ и фосфат, головка прочно связывается с актином. Для того, чтобы отсоединить головку миозина от актина, с головкой миозина связывается АТФ. Конформация головки изменяется, вследствие чего сродство актина и миозина резко снижается. Головка миозина отсоединяетя от актина. Сразу же после этого миозин приобретает атефазную активность и подвергает гидролизу АТФ. Выделяется энергия. Энергия расходуется на разгибание головки миозина.