13. Charakteristika a význam bílkovin a nukleových kyselin


aminokyseliny

charakteristika bílkovin

struktura bílkovin

vlastnosti bílkovin

stavba nukleových kyselin (DNA, RNA)

význam nukleových kyselin

13. Характеристика и значение белковых веществ и нуклеиновых кислот

аминокислоты

характеристика белков

структура белков

свойства белков

строение нуклеиновых кислот (ДНК, РНК)

значение нуклеиновых кислот

1) Аминокислоты - это органические (карбоновые) кислоты, содержащие, как правило, одну или две аминогруппы (-NH2).

Аминокислоты - это бесцветные кристаллические твердые вещества. Обычно они растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях. В живых клетках в процессе метаболизма синтезируется множество макромолекул. Это белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды и другие вещества. Они являются компонентами различных физических структур, ферментов, гормонов, мембранных рецепторов, носителями генетической информации. Эти макромолекулы представляют собой биополимеры, построенные из элементарных единиц - мономеров. В нуклеиновых кислотах такими мономерами являются нуклеотиды, в сложных полисахаридах - сахара и их производные, в белках - аминокислоты. Белки помимо аминокислот могут содержать и другие компоненты. Вместе с тем, трехмерная структура белков, их свойства и функции определяются в первую очередь составом аминокислот, порядком их чередования в полипептидных цепях белка, их взаимным пространственным расположением. Аминокислоты, являясь структурными единицами белков, выполняют в организме много других важных функций.

2) Белки – это высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот. В создание белков участвует 20 аминокислот. Белки составляют 50% от сухой массы живых организмов. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

Белки выполняют важные функции в организме:

Ø Каталитическая – практически все химические реакции, протекающие в животной клетке, катализируются специфическими веществами, называемыми ферментами. По химической природе все ферменты являются белками.

Ø Структурная – белки составляют 1/5 част, или 20% массы тела. Коллаген – структурный белок соединительной ткани.

Ø Энергетическая – при полном распаде 1 г белка выделяется 17,15 кДж (4,1 ккал) энергии, что указывает на их способность участвовать в обеспечении организма энергией. Однако использование белков для этих целей происходит только в том случае, когда отмечается недостаток основных источников энергии – углеводов и жиров.

Ø Транспортная – определенная группа белков крови обладает способностью взаимодействовать с различными соединениями и переносить их. Так транспортируются в организме нерастворимые в воде вещества (ионы, металлы, газы) или токсические продукты (билирубин, жирные кислоты и др.). Примером транспортных белков могут служить гемоглобин (переносящий кислород и углекислый газ), трансферрин (белок транспортирующий железо), липопротеиды – сложные белки транспортирующие липиды.

Ø Защитная – в процессе эволюции выработались механизмы узнавания и связывания «чужих» молекул с помощью специфических белков (антител).

Ø Регуляторная – определенные белки являются гормонами, участвуют в регуляции разнообразных процессов, протекающих в организме. Белки участвуют в регуляции важных констант крови: создают онкотическое давление крови; входят в состав буферных систем, влияют на кислотно-основное равновесие крови.

Ø Участие белков в процессах наследственности, т.е. хранении и передачи генетической информации. Эта функции выполняется сложными белками – нуклеопротеидами.

Ø Сократительная – важным признаком живого является подвижность. В основе ее лежит сократительная функция белков.

Ø Гемостатическая функция – белки участвуют в образовании тромба и предотвращении кровотечения.

3) Структура белка

Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

4) Свойства белков

1. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы.

2. Гидролиз - под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот.

3. Денатурация - частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация происходит под действием:

- высокой температуры

- растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей

- растворов солей тяжёлых металлов

- некоторых органических веществ (формальдегида, фенола)

- радиоактивного излучения

5) Нуклеиновые кислоты. ДНК. РНК. Нуклеотиды. Строение нуклеотидов. Нуклеиновые кислоты, как и белки, необходимы для жизни. Они представляют собой генетический материал всех живых организмов вплоть до самых простых вирусов. Название «нуклеиновые кислоты» отражает тот факт, что локализуются они главным образом в ядре (nucleus — ядро). При специфическом окрашивании на нуклеиновые кислоты ядра бывают очень хорошо видны в световом микроскопе. Выяснение структуры ДНК (дезоксирибонуклеиновой кислоты) — одного из двух существующих типов нуклеиновых кислот — открыло новую эпоху в биологии, так как позволило, наконец, понять, каким образом живые организмы хранят информацию, необходимую для регулирования их жизнедеятельности и каким образом передают эту информацию своему потомству. Выше мы уже отметили, что нуклеиновые кислоты состоят из мономерных единиц, называемых нуклеотидами. Из нуклеотидов строятся чрезвычайно длинные молекулы — полинуклеотиды.

Нуклеотиды. Строение нуклеотидов Молекула нуклеотида состоит из трех частей — пятиуглеродного сахара, азотистого основания и фосфорной кислоты. Сахар, входящий в состав нуклеотида, содержит пять углеродных атомов, т. е. представляет собой пентозу. В зависимости от вида пентозы, присутствующей в нуклеотиде, различают два типа нуклеиновых кислот — рибонуклеиновые кислоты (РНК), которые содержат рибозу, и дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК), содержащие дезоксирибозу. В дезоксирибозе — ОН-группа при 2-м атоме углерода заменена на атом Н, т. е. в ней на один атом кислорода меньше, чем в рибозе. В обоих типах нуклеиновых кислот содержатся основания четырех разных видов: два из них относятся к классу пуринов и два — к классу пиримидинов. Основной характер этим соединениям придает включенный в кольцо азот. К числу пуринов относятся аденин (А) и гуанин (Г), а к числу пиримидинов — цитозин (Ц) и тимин (Т) или урацил (У) (соответственно в ДНК или РНК). Тимин химически очень близок к урацилу (он представляет собой 5-метилурацил, т. е. урацил, в котором у 5-го углеродного атома стоит метильная группа). В молекуле пуринов имеется два кольца, а в молекуле пиримидинов – одно.

6) Значение нуклеиновых кислот. Хранение, перенос и передача по наследству информации о структуре белковых молекул. Стабильность НК- важнейшее условие нормальной жизнедеятельности клеток и целых организмов. Изменение структуры НК- изменение структуры клеток или физиологических процессов- изменение жизнедеятельности.