Функции эритроцитов

I. Транспортная II. Защитная

1) Участие в процессе регуляции агрегатного состояния крови – содержат 10 из 11 тромбоцитарных факторов. Их вклад в систему гемостаза сравним с тромбоцитами

2) Участие в иммунологических реакциях организма, что обусловлено наличием на мембране эритроцита специфических гликопротеидов (антигенов) – групповых агглютиногенов

1) дыхательная (транспорт О₂ и СО₂);

2) регуляторная (регуляция КОС)

Дыхательная функция

Выполнение дыхательной функции обусловлено наличием в эритроцитах особого белка – гемоглобина. Он относится к числу важнейших дыхательных белков, осуществляющих транспорт О₂ и СО₂.

1 молекула Hb = 4 гема + 2α + 2β

4 Полипептидные цепи

2α + 2β (у взрослых)

Fe²⁺ + протопорфирин

Простетическая группа

гем

(ферропротопорфирин)

Белок глобин

Hb состоит из

Структурная характеристика H: гемоглобин – сложный белок, который относится к классу хромопротеидов (гемопротеидов).

Концентрация гемоглобина в периферической крови взрослых здоровых лиц составляет: у мужчин – 140-160 г/л, у женщин – 120-140 г/л. Половые различия обусловлены теми же причинами, что и для количества эритроцитов.

Гемоглобин человека имеет несколько различных типов.

1. В первые 7-12 недель внутриутробного развития гемоглобин плода представлен примитивным гемоглобином HbP.

2. На 9-й неделе он заменяется фетальным гемоглобином (HbF). Его особенность: вместо β-цепей он содержит γ-цепи, отличающиеся по аминокислотной последовательности так, что этот Hb имеет большее сродство к кислороду и насыщается при меньшем напряжении О₂.

3. Перед рождением появляется HbА (от англ. adult - взрослый), который в течение первого года жизни полностью вытесняет HbF.

Гемоглобин с легкостью присоединяет газы. В циркулирующей крови он может присутствовать в виде различных соединений.

I. Физиологические соединения Hb.

1. Каждая молекула гемоглобина может обратимо присоединить 4 молекулы О₂ (по количеству атомов Fe). Гемоглобин, связанный с О₂ – оксигемоглобин. Сродство Hb к O₂ регулируется 2,3-дифосфоглицератом, который является побочным продуктом гликолиза в эритроците.

2. Гемоглобин, отдавший кислород является восстановленным (обозначается HHb) и называется дезоксигемоглобин.

3. Концевые аминокислоты (не Fe!!!) присоединяют СО₂. Такой гемоглобин обозначается HbСО₂ и называется карбгемоглобином.

II. Патологические соединения Hb

1. Некоторые газы имеют большее сродство к железу, чем О₂ (например, угарный газ СО более, чем в 300 раз ). Поэтому, при концентрации СО во вдыхаемом воздухе всего 0,1 %, 80 % Hb оказывается связанным с этим газом. Соединение, которое образуется HbСО называется карбоксигемоглобином. Это соединение более устойчиво, чем HbО₂, поэтому гемоглобин теряет способность присоединять кислород, что ведет к гипоксии. Однако эта реакция обратима и при увеличении напряжения кислорода (например, при вдыхании чистого кислорода), он вытесняет СО из карбоксогемоглобина.

2. Некоторые сильные окислители, как то - перманганат калия,- оксиды азота,

- нитробензол,

- феррицианид (цианистый калий) и др.

вызывают в молекуле Hb окислительную реакцию Fe²⁺ → Fe³⁺. Образующееся при этом соединение называют метгемоглобин (MetHb). Это соединение не способно связывать О₂.