- •1.Кровь. Компоненты крови. Химический состав плазмы крови. Классификация форменных элементов крови. Гемограмма. Классификация лейкоцитов. Лейкоцитарная формула.
- •2.Эритроциты. Строение цитоплазмы, плазмолеммы и цитоскелета эритроцитов. Ретикулоциты. Функции.
- •3.Нейтрофильные гранулоциты. См и эм (строение ядра, цитоплазмы, цитоплазматических гранул). Функции.
- •4.Эозинофильные гранулоциты. См и эм (строение ядра, цитоплазмы, специфические и азурофильные гранулы). Функции.
- •5.Базофильные гранулоциты. См и эм (строение ядра, цитоплазмы, специфические и азурофильные гранулы). Функции.
- •6.Агранулоциты. Моноциты. См и эм (строение ядра и цитоплазмы). Роль в системе мононуклеарных фагоцитов.
- •7.Агранулоциты. Лимфоциты. Классификация по морфологическому и функциональному признаку. См и эм. Функции.
- •8.Тромбоциты. См и эм (строение гиаломера и грануломера). Функции.
- •10.Развитие Вл в ккм. Антигеннезависимая пролиферация и дифференцировка Вл. Характеристика рецепторов Вл.
- •Реакция гуморального типа:
- •9.Понятие об иммунитете. Гуморальный и клеточный иммунитет. Классификация иммунокомпетентных клеток. Роль и ф-и апк.
- •12.Развитие Тл в тимусе. Антигеннезависимая пролиферация и дифференцировка тл. Характеристика рецепторов тл. Основные субпопуляции Тл.
- •13.Участие Тл в клеточном иммунитете( взаим. Тл с антигенами,активация Тх). Антигеннезависимая .... . Механизмы цитотоксического д-я т-киллеров на клетки мишени.
- •14.Мышечное волокно. Компоненты мышечного волокна. Световая и поляризационная микроскопия.
- •15.Сократительный аппарат мышечного волокна. Миофибриллы. Саркомеры, формула саркомера.
- •16.Строение саркомера.(эм). Молекулярная организация актиновых филаментов.
- •17.Строение саркомера(эм). Молекулярная организация миозиновых нитей.
- •18.Саркотубулярная система. Саркотубулярная сеть и поперечные т-трубочки. Особенности строения и функциональное значение.
- •19.Механизм мышечного сокращения поперечнополосатой скелетной мышечной ткани.
15.Сократительный аппарат мышечного волокна. Миофибриллы. Саркомеры, формула саркомера.
Миофибриллы(d=1-2мкм)ориентированы продольно, имеют поперечно-полосатую исчерченность при СМ.
Миофибрилла состоит из тонких волокон миофиламентов (продольно ориентированы)
Структ.и функц.единицей миофибриллы явл.в условиях ЭМ саркомер(фрагмент миофибр.)
Расположен между 2 Z-линиями
Формула саркомера:
Zлиния
1\2 Iдиска
А-диск
1\2 Iдиска
Z-линия
В покое Изона на 1\4 расположена в зонеА(длина 2-3 мкм).При сокращении Изона полностью в Азоне.
В Азоне расположены толстые миозиновые нити,кот.имеют в центре зону утолщения-Млиния(мезофрагма)
Адиск характ.наличием толстых(d=10-12нм,длина 10-12мкм,прикреплены к мезофрагме и сосредоточены в а-диске) миозиновых и тонких(d=7-8нм,длина 1мкм,прикреплены к телофрагме и сосредоточены в и-диске) актиновых нитей. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, каждая из тонких нитей частично входит в окружение трех соседних толстых. В центре участок,имеющ.только толстые миофиламенты получ.название зоны7 Н(функц.зона,обесп.сокращение саркомера.)
16.Строение саркомера.(эм). Молекулярная организация актиновых филаментов.
Саркомер (миомер) представляет собой участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагмами (Z-линиями) и включающий A- диск и две половины I-дисков.
В расслабленной мышце длина саркомера составляет около 2-3 мкм, при сокращении мышцы саркомер укорачивается до 1.5 мкм
Структура саркомера представлена упорядоченной системой толстых и тонких белковых нитей (миофиламентов). Толстые нити (d= 10-12 нм и длиной 1.5-1.6 мкм) связаны с мезофрагмой и сосредоточены в A-диске, а тонкие (d= 7-8 нм и длиной 1 мкм) прикреплены к телофрагмам, образуют I-диски и частично проникают в A-диски между толстыми нитями (более светлый участок А- диска, свободный от тонких волокон, называется полоской Н).
Актиновые филаменты образованы белком актином,кот.имеет вид шариков или глобул. Сединены они в длинные цепи(нитка бус),кот называется f-актиновая цепь. 2 такие цепи,соед.между собой,образ.актиновую нить,имеющую вид спирали диаметром 5 нм.
Тонкие нити (миофиламенты) содержат сократимый белок актин и два регуляторных белка - тропонин и тропомиозин Они формируют функционально единый тропонин-тропомиозиновый комплекс.
Актин в мономерной форме представлен полярными глобулярными субъединицами d= 4-5 нм (G-актин), которые имеют активные центры, способные связываться с молекулами миозина. G-актин агрегирует с образованием полимерного фибриллярного актина (F-актина), молекула которого имеет вид двух скрученных нитей толщиной 7 нм.
17.Строение саркомера(эм). Молекулярная организация миозиновых нитей.
17.) Саркомер (миомер) представляет собой участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагмами (Z-линиями) и включающий A- диск и две половины I-дисков - по одной половине с каждой стороны. В расслабленной мышце длина саркомера составляет около 2-3 мкм, а ширина его участков выражается соотношением Н : А : I = 1 : 3 : 2; при сокращении мышцы саркомер укорачивается до 1.5 мкм
Структура саркомера представлена упорядоченной системой толстых и тонких белковых нитей (миофиламентов). Толстые нити (d=10-12 нм и длиной 1.5-1.6 мкм) связаны с мезофрагмой и сосредоточены в A-диске, а тонкие (d=7-8 нм и длиной 1 мкм) прикреплены к телофрагмам, образуют I-диски и частично проникают в A-диски между толстыми нитями (более светлый участок А- диска, свободный от тонких волокон, называется полоской Н). По сечению саркомера толстые и тонкие нити располагаются высокоорганизованно в узлах гексагональной решетки. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, каждая из тонких нитей частично входит в окружение трех соседних толстых.
Толстые нити (миофиламенты) образованы упакованными молекулами белка миозина, на который приходится около 54% всех белков миофибриллы. Длина 150 нм и толщина 2 нм. На одном из концов содержит две округлые головки длиной около 20 нм и шириной около 4 нм. Протеолитическими ферментами миозин расщепляется на две фракции - легкий меромиозин ("стержень" молекулы миозина) и тяжелый меромиозин (участок головок и шейки) Стержневые части молекул миозина собраны в пучки (численностью до 200 и более). Такие пучки, соединенные зеркально концами друг с другом в обл М-линии, формируют толстые нити с центральной гладкой частью длиной около 0.2 мкм и двумя периферическими участками, в которых от центрального стержня отходят миозиновые головки (около 500). Миозин головок обладает АТФазной активностью однако в отсутствие его взаимодействия с актином скорость гидролиза АТФ мала.
