Ферменттер және олардың құрылысы туралы жалпы түсінік

Организм үшін маңызды қызмет атқаратын белоктар тобына биокатализатор болып есептелетін ферменттер жатады. Ферменттердің қатысуымен клеткаларда жүретін, бір-бірімен тығыз байланыста болатын химиялық реакциялардың жиынтығы зат алмасу деп аталады.

Ферменттер қарапайым және күрделі болып екіге бөлінеді. Қарапайым ферменттер бір компонентті болып келеді, олар белок молекуласынан ғана тұрады. Күрделі ферменттер екі компоненттен тұрады, олар белоктың қасиеті жоқ әр алуан заттармен (нуклеотидтер, ауыр металлдардың иондары, комплексті қосылыстар, витаминдер, т.б.) біріккен белок молекуласы болып табылады.

Био катализдік процесс белок молекуласының белгілі бір шағын бөлігінде ғана жүреді және бұл бөлік активті орталық деп аталады. Реакция кезінде активті орталыққа субстрат молекуласы келіп қосылады. Фермент әсер ететін зат субстрат деп аталады. Реакция кезінде активті орталыққа субстрат молекуласы келіп қосылады. Фермент әсер ететін зат субстрат деп аталады. Мысалы, амилоза ферменті үшін крахмал, пепсин ферменті үшін белок субстратың ролін атқарады. Ферменттің субстратқа жасаған әсерінен пайда болған зат өнім деп аталады.

Биокатализаторлардың бейорганикалық катализаторлардың айырмашылығы, олар тірі организмдерде жүретін процестерге қатысады.

Ферменттердің тағы бір ерекшелігі олар активтендіру энергиясын (Е_акт.) төмендетеді. Мысалы, сахарозаның гидролизі сахароза ферментінің қатысуымен жүргенде активтендіру энергиясы үш есе төмендейді.

Фермент қасиеттерінің ерекшеліктері

Ферменттердің ерекше қасиеттеріне олардың термолабильдігі, ортаның реакциясын сезгіштігі және талғампаздығы жатады.

Ферменттердің температура өзгерісін сезгіштік қасиеті термолабильділік деп аталады. Ферменттердің ең жоғарғы активтілігі байқалатын температура температуралық оптимум деп аталады. Адам организмінің ферменттері үшін температуралық оптимум 37-41⁰С аралығында болады. Температура жоғарылағанда (80-100⁰С) ферменттердің активтілігі төмендейді, реакция жүрмейді, себебі 100 ^оС-та фермент белоктар денатурацияға, яғни 2-, 3-ретті құрылымдары бұзылады.

Температура төмендегенде (0⁰С және одан да төмен) ферменттердің әсері бәсендейді, бірақ молекулалық құрылымдары өзгермейді.

Ферменттердің активтілігі ортаның рН-ына да байланысты, яғни белгілі бір рН шамасында олардың активтілігі өте жоғары болады. Мысалы, пепсин ферменті рН=2, фосфатаза ферменті үшін рН = 10, амилаза ферменті үшін рН =7 активті орта болып табылады.

Ферменттердің белгілі бір реакцияны ғана активтендіру қасиеті талғампаздық деп аталады. Мысалы, пепсин белоктарға, липаза майларға, карбогидраза көмірсуларға, фосфатаза фосфоэфирлерге ғана әсер етеді.

Ферменттік реакциялардың кинетикасы және теңдеуі

Биокатализаторлар – ферменттердің атысуымен жүретін биохимиялық реакциялардың жылдамдығын ферменттік реакциялардың кинетикасы зерттейді. Ферменттік процестер химиялық реакция кинетикасының жалпы заңдылықтарына бағынады.

Ферменттік реакцияның жылдамдығы фермент пен субстрат концентрацияларының, яғни әрекеттесуші заттардың концентрациясына тәуелді болады. Ферменттің концентрациясы жоғарылаған сайын реакцияның жылдамдығы да артады. Ферменттік реакцияның жылдамдығы реакцияға түсуші субстраттың мөлшеріне де байланысты болады. Субстраттың концентрациясы жоғарылағанда реакция жылдамдығы концентрацияға тура пропорционал өзгереді. Кинетикалық теңдеу бойынша =K∙C, яғни бірінші ретті реакция болып есептеледі.

Реакция жылдамдығының субстрат мөлшеріне сәйкес артуы белгілі бір денгейге дейін ғана көтеріледі, одан әрі субстраттың мөлшеріне тәуелді болмайды, = _max=K, яғни реакция нөлінші ретті болады.

Максимальды жылдамдықтың жартысына тең субстрат концентрациясы = _max/2 Михаэлис константасы (K_m) деп аталады.

Ферменттік реакцияның теңдеуін былай көрсетуге болады:

Мұндағы: Е – фермент;

S – субстрат:

Р – өнім.

Реакция жылдамдығының субстрат концентрациясына тәуелділігі Михаэлис-Ментен теңдеуімен өрнектеледі.

Ферменттертуралығылым (энзимология) медицинадакеңіненқолданылады. Ферменттердің жетіспеуінен әр түрлі аурулар пайда болады. Мысалы, ғалымдар фенилангидроксидаза ферментінің жетпеушілігінен болатындығын анықтады. Соңғы жылдарда ферменттер кейбір ауруларды емдеу үшін қолданылуда. Мысалы, тканьдердің қалыпты жұмыс істеуіне жиналып, шоғырланып қалған белоктар кедергі келтіреді. Әсіресе мұндай жағдай күйікте, іріңді жара, өкпе іріңдеп, қабынғанда жиі кездеседі. Осындай шоғырланған белокты ыдырату үшін трипсин секілді ферменттер пайдаланылады. Ферменттер аса қатерлі ісік (рак) аруының кейбір түрлерін емдеу үшін де қажет. Мысалы, бактериядан алынған аспаргиназа ферменті лейкоздың кейбір түрлеріне қолданылады. Қан тамырларында пайда болатын қан ұйындыларын жою үшін трипсин, стриптаза т.б. ферменттердің мүмкіндігі үлкен. Ферменттің көмегімен жұқпалы гепатитті анықтауға болады. Гепатит басталғанда плазмадағы трансаминаза ферментінің мөлшері 50 есеге жуық артады.

Қорытынды

Химиялық кинетика, химиялық реакциялар кинетикасы — химияның химиялық процестердің жылдамдығын және жүру заңдылықтарын қарастыратын бір саласы.

Әдебиеттер:

Негізгі:

1Бірімжанов Б.А. Жалпы химия. Алматы, 2002

2. Равич-Щербо М.И., Новиков В.В. Физическая и коллоидная химия М., 2001.

3. Слесарев В.И. Химия. Основы химии живого. С -Пб.: Химиздат, 2001.

4. Ершов Ю.А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия биогенных элементов. М.: ВШ, 2003.

5. Асанбаева Р.Д., Илиясова М.И. Теоретические основы строения и реакционной способности биологически важных органических соединений. Алматы, 2003.

6.http://www.google.ru/

7.Глинка Н.Г. Общая химия. М., 2003.