3. Антитіло

Антитіла отримують|одержувати| шляхом імунізації тварин відповідним антигеном: у лабораторних умовах це миші, морські свинки, кролики, на виробництві вівці, кози, коні. Придатні кури: антитіла після|потім| імунізації виділяють з|із| жовтків яєць. Імунна відповідь (див. [1, 2]) на введення|вступ| одного антигена супроводжується|супроводитися| синтезом антитіл, що розрізняються по структурі і функціональному призначенню (імунна система організму ешелонована: існує декілька ліній захисту від впровадження антигена). Це імуноглобуліни (Ig) класів G, D, E, A, M, з|із| яких перші три можуть зв'язати по дві молекули антигена, тобто|цебто| двовалентні, IGA чотирьох-| або восьмивалентні|, IGM десятивалентні|. З урахуванням того, що антиген, використовуваний для імунізації тварини, містить|утримувати| не одну, а декілька антигенних детермінантів, можна уявити|уявити|, яка безліч антитіл виробляється в організмі на введення|вступ| одного антигена. Такі антитіла називаються поліклональними|. Вони гетерогенні| по спорідненості до антигенів. Їх склад непостійний і залежить від виду тварини, його генетичних особливостей і фізіологічного стану.

Антитіла́ або імуноглобулі́ни (Ig) — білкові сполуки, які організм хребетних тварин виробляє у відповідь на антигени, чужорідні речовини, що потрапляють до крові, лімфи або тканин організму з ціллю знищити або нейтралізувати потенційно небезпечні з них — бактерії, віруси, отрути та деякі інші речовини. Імуноглобуліни містяться в сироватці крові і утворюють групу близьких по структурі глікопротеїдів.

Відомо 5 класів імуноглобулінів людини: G, М, A, D, Е (IgG, IgM, IgA, IgD і IgE). Найповніше вивчені імуноглобуліни класу G (IgG), вони ж є і найпоширенішими.

Імуноглобулін IgG має підкласи: IG1, IG2, IG3 і IG4 знайдені в сироватці крові в різних концентраціях. Їх молекули побудовані з двох ідентичних легких (молекулярна маса 22000 Да) і двох ідентичних важких (молекулярна маса 55 000-70 000 Да) поліпептидних ланцюжків, скріплених дисульфідними зв'язками. При розщеплюванні протеолітичними ферментами (наприклад, папаїном) молекула імуноглобуліну розпадається на три частини: два однакові фрагменти (позначаються Fab), кожен з яких зберігає здібність до пов'язання з антигеном, і фрагмент (позначається Fc), що сприяє проходженню молекули імуноглобуліну через біологічні мембрани. Всі три фрагменти сполучені короткими гнучкими ділянками, розташованими в середині важкого ланцюжка.

Гнучкість дозволяє молекулам імуноглобулінів оптимально приєднуватися до антигенів, що мають різну просторову будову. Ділянки молекули, відповідальні за зв'язування з антигеном (активний центр), утворені N-кінцевими (несуть на кінці аміногрупу -NH2) відрізками важких і легких ланцюжків. Послідовність амінокислот в цих відрізках специфічна для кожного IgG, в інших ділянках ланцюжків вона майже не варіює.

Інші класи імуноглобулінів відрізняються будовою важких ланцюжків. IgM — еволюційно найстародавніші імуноглобуліни; вони синтезуються на перших стадіях імунної реакції. Їх молекули складаються з 5 мономерних субодиниць, кожна з яких нагадує молекулу IgG. Для IgA характерна здатність проникати в різні секрети (слину, молозиво, кишковий сік), де вони зустрічаються в полімерній формі. Антитіла, що беруть участь в алергічних реакціях, відносяться до IgE.

Імуноглобуліни синтезуються лімфатичними клітинами. При деяких поразках цих клітин в крові і сечі накопичується велика кількість так званих мієломних імуноглобулінів, які, на відміну від імуноглобулінів. здорового організму, однорідні по складу.

За характером впливу на антиген розрізняють: аглютиніни — антитіла, що викликають аглютинацію мікроорганізмів; лізини та опсоніни — антитіла, що сприяють їх руйнуванню; преципітини — антитіла, що осаджують білкові речовини у розчинах; антитоксини та інші.