1.Белок молекуласының құрылымы.

Белок құрылымы біріншілік екіншілік үшіншілік төртіншілік белок молекуласының біріншілік құрылымы. Белоктың біріншілік құрылымы дегеніміз-полипептидті тізбекте бір-бірімен пептидті байланыс арқылы қосылған аминқышқылдарының саны және кезектілігі. Біріншілік құрылым полипептидтік тізбектерден тұрады. Белрк молекуласының біріншілік құрылымы конфориациялық код болып табылады. Белок молекуласының екіншілік құрылымы. Екіншілі құрылым дегеніміз-конформациясын немесе басқа сегменттермен өзара әрекеттесуін ескермегендегі полипептидті тізбектің бөліктері атомдарының локальды кеңістікті орналасуы ьолып табылады. Екіншілік құрылым сутектік байланыспен тұрақтанған альфа спираль түрінде болады. Белок молекуласының үшіншілік құрылымы. Көптеген белоктардың полипептидтік тізбектері ықшамдалған глобулаға оралуы мүмкін.альфа спиральдың кеңітіктік конормаясы немесе басқа молекулаларымен өзара әрекеттесуін ескермегендегі глобулярлық белоктардың полипептидтік тізбектерінің белгілі бір көлемде жинақталу әдісі үшіншілік құрылымы деп аталады. Белок молекуласының төртіншілік құрылымы. Төртіншілік құрылым белок молекуласының құрылымдық ұйымдастығының ең жоғарғы деңгейі.төртіншілік құрылымы бар олигомерлік белоктардың көпшілігін молекула үстілік қосылысқа жатқызуға болады. Мұндай белоктарға хромосомалар,рибосомалар және клеткалық мембраналар жатады.

2.Белоктардың физико-химиялық қасиеттері.

Белоктардың молекулярлық салмағы өте үлкен, оны осмометриялық, криоскопиялық, визкозометриялық әдістермен табуға болады, соңғы кезде сидементациялық анализ, гельфильтрация, гель-диск электрофорез әдістері кеңінен қолданылуда, олардың негізіне белоктардың физико-химиялық қасиеттері: ионизациялау, гидротация, ерігіштік және тұнбаға түсу алынған. Белок молекуласының құрамының өзгеруі. Ауру кезінде тканьдердің белоктық құрамы өзгереді. Бұл өзгерісті протеинопотия деп атайды. Жүре пайда болған протенопатия барлық потологияда кездеседі, клиникадағы әдістермен көбінесе табыла бермейді. Емдеу үшін белоктардың мөлшерін анықтап бөліп алу керек. Бөліп алу әдісі белоктың химиялық және биологиялық қасиеттеріне негізделген. Табиғи белоктардың көшпілігі қышқыл белоктар, олардың құрамында екі карбонды амин қьшқылдары бар, олар негізінен глобула бетінде орналасқан және белок молекуласының физико-химиялық қасиеттерін анықтайды. Зарядтардың молекула үстінде орналасуы бірдей емес, оның әртүрлі аймақтарында бір-біріне қарама-қарсы зарядтар болуы мүмкін. рН- тың өзгеруі радикалдардың диссоциациялану бағытына әсер етеді, молекула үстіндегі зарядтар алмасады, нәтижесінде белоктың кеңістігіндегі құрылымы және оның биологиялық активтілігі өзгереді. Белок молекуласы металл иондарымен, тағы да басқа зарядталған макромолекулалармен әрекеттеседі. Белоктардың катиондармен және аниондармен әрекеттесу қабілетінің үлкен биологиялық мәні бар. Мысалы, белоктардың кальций ионымен байланысуы зат алмасу процестерін реттеуге қатыса отырып көптеген физиологиялық процестерде өте маңызды роль атқарады.рН-тың белгілі бір деңгейінде белок молекуласының оң заряды мен теріс заряды теңеседі, яғни белок нейтральді, зарядсыз, электр тогы жүйесінде қозғалмайды. рН-тың осы деңгейін сол белоктың изоэлектрикалық нүктесі (ИЭН) дейді. Белок өзінің ИЭН-де тез және толық ертіндіден тұнбаға түседі.Егер белок құрамында негіздік аминқышқылдары қалдықтары көп болса, онда олардың ИЭН 7-ден жоғары, ал егер қьшқылдық аминқышқыл қалдықтары басым болса ИЭН 7-ден төмен. Көптеген глобулярлы белоктардың ИЭН қышқылдық аралықта (4,5-6,5) болады.