2.1. Ароматичні амінокислоти

16). Фенілаланін (Phe)

17). Гідроксилювання ароматичного залишку фенілаланіну призводить до утворення тирозину (Туr).

Ця амінокислота містить гідроксильну групу з рК = 10,07, здатну до дисоціації. Близькість будови фенілаланіну і тирозину обумовлює здатність першого перетворюватися на другий в організмі.

Звідси витікає, що саме фенілаланін, а не тирозин, є незамінною амінокислотою. Ці амінокислоти - попередники в синтезі гормону адреналіну.

Тирозин легко піддається окисленню під дією ферменту тирозинази та дає при цьому темнозабарвлені речовини – меланіни.

2.2. Гетероциклічні

18). Інша амінокислота, що містить індольну систему кілець, - триптофан (Тrр)

Триптофан має велике значення у обміні речовин та тісно пов’язаний з утворенням у організмі людини вітаміну РР.

Важливо, що саме амінокислоти фенілаланін, тирозин і триптофан обумовлюють спектри поглинання білків в ультрафіолетовій області. Зазвичай вважається, що максимум поглинання білків відповідає 280 нм.

19). Гістидин (His)

Ця амінокислота містить гетероциклічне імідазольне кільце і має унікальні хімічні властивості. Гістидин проявляє і слабокислі і слаболужні властивості; він також добрий нуклеофіл і єдина амінокислота, pKa якої близька до фізіологічних значень рН (7,35).

Отже, гістидин може служити і як донор, і як акцептор протонів в хімічній реакції, зв'язуючи протон одним атомом азоту і віддаючи протон від іншого атома азоту. Гістидин здатний виконувати роль системи, що переносить протони.

20). До групи гетероциклічних α-амінокислот відносять також імінокислоту пролін (Pro), в якій α-амінокислотний фрагмент включений в піролідиновий цикл.

Саме вторинна аміногрупа додає жорсткість і визначає напрям пептидному ланцюгу, з якого побудований білок. Так, наприклад, напрям спіралі колагену (молекула колагену побудована як «потрійна спіраль» з трьох окремих поліпептидних ланцюгів, переплетених між собою) постійно міняється, що обумовлене вмістом в нім проліну і оксипроліну. Колаген - єдиний білок, в якому виявлений оксипролін.

Оксипролін (Нурrо) є похідним проліну.

Окрім цих звичайних амінокислот, з яких побудовані білки, існують і інші амінокислоти, що не входять до складу білків, проте відіграють важливу біохімічну роль.

Вони можуть нести замінники за α-, β-, γ- або δ-положенням. Два важливі приклади - це нейромедіатор γ-аміномасляна кислота (ГАМК) і попередник гормону щитовидної залози 2,5-дийодтирозин.

З інших можна назвати β-аланін (попередник вітаміну пантотенової кислоти), β-ціаналанін (амінокислота, присутня в рослинах) і пеніциламін (використовуваний в клінічній практиці для утворення хелатних комплексів з металами).

У хімії α-амінокислот велика увага приділяється будові і властивостям радикалів R, які відіграють важливу роль у формуванні структури білків і виконанні ними біологічних функцій. При цьому розглядаються такі характеристики, як полярність радикалів, наявність в них функціональних груп і здатність цих груп до іонізації.

Залежно від характеру бічного радикала α-амінокислоти діляться на дві групи: