Билет 7

1Вторичная и третичная структуры белковых молекул. Конформация белков. Роль конформационных изменений в функционировании белков. Денатурация белков: физико-химическая сущность этого явления и его практическое значение

Вторичная структура белков

Вторичная структура - регулярно повторяющаяся форма укладки полипептидной цепи в пространстве. Чаще всего в белках встречается 2 вида вторичной структуры: α - спираль и β – складчатая структура.

α – спираль -представляет правозакрученную спиральную структуру, в одном витке которой укладывается 3,6 аминокислоты. α - спираль фиксируется водородными связями, которые замыкаются между пептидными связями, образованными каждой 4-ой аминокислотой. Вторичная α - структура укладывается самопроизвольно и определяется первичной структурой белка.

β – структура имеет вид «гармошки» и стабилизируется водородными связями между удалёнными участками одной полипептидной цепи или между несколькими полипептидными цепями. Выделяют параллельные β – структуры, в которых N и С-концы соответствуют друг другу, и антипараллельные структуры. Примером белков, содержащих преимущественно β – структуры, являются фиброин шёлка, иммуноглобулины.

Вторичная структура белков разрушается при денатурации.

Третичная структура белков

Третичная структура - специфическая для каждого белка форма укладки полипептидной цепи в пространстве. формируется самопроизвольно и определяется первичной структурой. увеличивает компактность белка. В формировании третичной структуры участвуют нековалентные связи (гидрофобные, ионные) и ковалентные (дисульфидные) связи, изображённые на рисунке.

Третичная структура определяет биологическую активность и некоторые физико-химические свойства белков. Изменения в третичной структуре белка отражается на его биологической активности.

В третичную структуру белков входят α - спиральные, β - складчатые структуры, β- петли (в них полипептидная цепь изгибается на 180⁰) и, так называемый, неупорядоченный клубок.

Совокупность первичной, вторичной, третичной структур составляет конформацию белковой молекулы. Прижизненная (нативная) конформация формируется самопроизвольно, и её образование носит название фолдинг. Конформация белков очень не устойчива и формируется при участии особых белков – шаперонов (компаньонов). Шапероны способны связываться с частично денатурированными, находящимися в неустойчивом состоянии белками, и восстанавливать их нативную конформацию.

По конформации все белки делятся на три группы:

• фибриллярные белки: коллаген, эластин, фиброин;

• глобулярные белки: гемоглобин, альбумин, глобулин;

• смешанные белки: миозин.

Третичная структура присуща всем белкам.

Денатурация – нарушение вторичной, 3, 4 структуры белка.

При денатурации белковая молекула теряет свою прижизненную (нативную) структуру и переходит в форму неупорядоченного клубка, на поверхности которого располагается много гидрофобных групп, что резко снижает растворимость белка.

Признаками денатурации являются:

1. выпадение осадка;

2. изменение оптических свойств;

3. изменение активности его химических групп и конформации белковой молекулы;

4. снижение биологической активности;

5. более быстрое расщепление ферментами пептидазами.

К денатурирующим факторам относятся химические факторы и физические факторы

На начальных стадиях денатурация носит обратимый характер и возможна ренатурация – восстановление структуры белка.

Денатурацию белков применяют для обнаружения белков в растворах и биологических жидкостях, для удаления белков из биологических жидкостей при проведении биохимических исследований.