Белки Структура белков.

Шесть уровней.

Шульц и Ширвир(?) сформировали пирамиду.

1. Первичная струкрута. Полипептидная цепь – последовательное соединение аминокислот между собой за счёт образования прочной ковалентной пептидной связи. Обусловлено генетически.

2. Вторичная структура. Четырёх типов: a-спираль+полиморфизм (водородные связи), b-складчатый лист (водородные связи), b-изгиб (при изгибе), «неупорядоченная структура» (для вирусов характерна). Пространственное сворачивание полипептидной цепи за счёт образования не ковалентных водородных связей между пептидными группами.

Следующие две структуры формируют преднативное состояние. «Расплавленная глобула». Белок ещё не активен функционально.

1. Сверх вторичная структура (2’). Энергетически-предпочтительное образование во вторичной структуре, возникающее за счёт формирования водородных, ионных, гидрофобных и торсионных взаимодействий между боковыми радикалами аминокислот. При этом формируются гидрофобные ядра.

2. Домены (2’’) Обособленные глобулярные области, несущие функциональную нагрузку и включающие от 120 до 150 аминокислот.

1. Глобулярный белок. Несёт функциональные свойства. Характерная форма глобулы. Фибриллярные белки тоже характеризуются этой структурой, но по факту – фибриллы. Ионные взаимодействия работают здесь.

2. Четвертичная структура. Агрегат. Объединение нескольких глобул в пространстве для выполнения одной функции.

Гемоглобин. Четыре глобулы и между ними ион Железа, удерживаемый координационными связями.

1. Полипептидная цепь.

• Образование:

H₂N-HC(-R₁)-C(=O)-[ OH + H]NH-HC(-R₂)-COOH ^(H2O) NH₂-HC(R₁)-[ C(=O)-NH ]-HC(R₂)-COH

• Связь плоская, в одной плоскости лежит.

• Частично двойной характер. На 10% короче связи C-N. Это возникает за счёт перекрывания эл.плотностей карбонильного кислорода и не поделённой пары атома азота.

• Характер связи определяет затруднённое вращение между связью С_(а)-С и Т-С_(а), т.е. формируются торсионные углы. Фи и пси-углы. Имеет практическое значение – можно предсказать тип упаковки.

(бетта-складчатость) 30^o<пси-угол>60^o (альфа-складчатость)

• Наибольшая деформация цепи возникает в месте расположения пролина.

2. Вторичная структура белков.

Описана У.Ацдери(?).

Формирование.

• а-спираль

Едёт ось. Между кислородом и водородом пептидных групп возникают водородные связи. Спираль полая. Протяжённость – на 15-20 аминокислот. В фибриллярных белках – гораздо длиннее.

• b-лист. Здесь те-же связи располагаются между цепями. 3-12 слоёв получаются. Структуро-образующая структура.

Аминокислоты, препятствующие образованию альфа-спирали(способствуют образованию бетта-складчатости):

• Пространственная близость аспарагиновой и глютаминовой кислоты;

• Пространственная близость гистидина, аргинина и лизина;

• Аспарагин и глютамин (амиды, их аминогруппы образуют свои связи водородные, конкурируют.)

• Оксикислоты. Серин и трионин. (Доноры кислородной связи, конкурирующей.)

• Валин, лейцин, изолейцин. Крепкие радикалы, торчат в стороны.

• Пролин (разворот цепи сразу).

3,6 аминокислотных остатка в одном витке классической спирали (шаг спирали, период идентичности). Спираль Поллинга 3,6₁₃ .(13 – число атомов в цепи, без учёта атомов радикалов)

Но есть альтернативные спирали:

Спираль 2,2₇ Напряжённая связь. Встречается в искусственных пептидах, не реализуется в природе.

Спираль 3₁₀ Встречается в лизоциме слюны, миоглобине мышц.

Пи-спираль 4,4₁₆

Гамма-спираль 5,1₁₉

Спирали могут переходить из одной формы в другую, что обуславливает молекулярные процессы работы.

1. Сверхвторичная структура

Объединение гидрофобных радикалов. А внутри этого ядра триптофан находится.

3. Доменная структура.

Кучкование ядер – образование доменов.

А домены образуют междоменовое пространство, которое является активным центром.

Денатурация и ренатурация.

Фолдинг – сворачивание на рибосоме ферментом белков.

Белки-гувернантки, белки теплового шока. Обнаружены у прокариот, позднее – у всех прочих. Обеспечивают восстановление структуры белков после любого стресса, не только после теплового шока.

Денатурация бывает тепловой, холодовой, механической, химической.

Многогранные белки, подразделяются на нуклеопротеины, хромопротеины, липопротеины и так-далее…