Случайные конформации молекулы эластина.

2. Сложные белки

Однако очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют "сложные белки". Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы.

Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. Например, белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины. В состав гемопротеинов, кроме уже рассмотренных выше белков гемоглобинов и миоглобина, входят ферменты - цитохромы, каталаза и пероксидаза. Гем, присоединённый к разным белковым структурам, выполняет в них характерные для каждого из белков функции (например, в составе гемоглобина переносит О₂, а в составе цитохромов - электроны).

Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами. В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов. Многие белки крови, а также рецепторные белки клеточной поверхности относят к гликопротеинам. Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами - металлопротеинами. Сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин) и небелковой части (простетическая группа), называют "холопротеин".

Классификация белков по функциям

Белки выполняют в клетках множество биологических функций. По признаку сходства выполняемых белками функций их можно разделить на следующие большие группы.

1. Ферменты

Ферменты - специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций. Благодаря ферментам в клетке скорости химических реакций возрастают в миллионы раз. Так как ферменты, как и любые белки, имеют активный центр, они специфически связывают определённый лиганд (или группу похожих лигандов) и катализируют определённый тип химического превращения данной молекулы. В настоящее время известно около 2000 различных ферментов, ускоряющих различные химические реакции. Например, протеолитический фермент трипсин разрушает в белках пептидные связи, образованные карбоксильной группой основных аминокислот - аргинина или лизина. Фермент рибонуклеаза расщепляет фосфоэфирную связь между нуклеотидами в полинуклеотидной цепи. Благодаря набору ферментов в клетках превращения поступающих в них веществ протекают не хаотично, а в строго определённых направлениях.

2. Регуляторные белки

К регуляторным белкам относят большую группу белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, которые воздействуют на специфические клетки-мишени. Например, гормон инсулин выделяется в кровь при повышении концентрации глюкозы в крови после еды и, стимулируя использование глюкозы клетками, снижает концентрацию глюкозы до нормы, т.е. восстанавливает гомеостаз. Кроме того, к регуляторным относят белки, присоединение которых к другим белкам или иным структурам клетки регулирует их функцию. Например, белок кальмодулин в комплексе с четырьмя ионами Са²⁺ может присоединяться к некоторым ферментам, меняя их активность. Регуляторные ДНК-связывающие белки, присоединяясь в определённые моменты к специфичным участкам ДНК, могут регулировать скорость считывания генетической информации (они описаны в разделе 4).