Уровни организации структуры белковых молекул (первичная, вторичная, третичная, четвертичная).
Объединение аминокислот через пептидные связи создает линейную полипептидную цепь, которая
называется первичной структурой белка. Первичная структура белков, т.е. последовательность аминокислот в нем, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению аминокислотного состава и, следовательно, структуры синтезируемого белка. Последовательность и соотношение аминокислот в первичной структуре определяет дальнейшее поведение молекулы: ее способность изгибаться, сворачиваться, формировать те или иные связи внутри себя.
Формы молекулы, создаваемые при свертывании, последовательно могут принимать вторичный, третичныйи четвертичный уровень организации.
Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную
структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними
водородных связей. Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять
конформацию с наибольшим количеством связей между пептидными группами. Тип вторичной
структуры зависит от устойчивости пептидной связи, подвижности связи между центральным атомом
углерода и углеродом пептидной группы, размером аминокислотного радикала.
Все указанное вкупе с аминокислотной последовательностью впоследствии приведет к строго
определенной конфигурации белка.
Можно выделить два возможных варианта вторичной структуры: α-спираль (α-структура) и β-
складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, присутствуют обе структуры, но в
разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-
структура.
Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными
группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно
кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.
Третичная структура – это укладка полипептидной цепи в глобулу ("клубок"). Четкой границы между
вторичной и третичной структурами провести нельзя, однако в основе третичной структуры лежат
стерические взаимосвязи между аминокислотами, отстоящими далеко друг от друга в цепи. Благодаря
третичной структуре происходит еще более компактное формирование цепи.
Аминокислоты принимают участие в формировании третичной структуры, образуя связи своими
функциональными группами (радикалами), например:
водородные – между НО-, СООН-, NH2-группами радикалов аминокислот,
дисульфидные – между остатками цистеина,
гидрофобные – между остатками алифатических и ароматических аминокислот,
ионные – между СОО–-группами глутамата и аспартата и NH3
+-группами лизина и аргинина,
псевдопептидные – между дополнительными СОО–-группами глутамата и аспартата и
дополнительными NH3
+-группами лизина и аргинина.
Если белки состоят из двух и более полипептидных цепей, связанных между собой
нековалентными (не пептидными и не дисульфидными) связями, то говорят, что они
обладают четвертичной структурой.
Такие агрегаты
стабилизируются водородными связями, ионными связями и электростатическимивзаимодействи
ями между остатками аминокислот, находящимися на поверхности глобулы.
Подобные белки называются олигомерами, а их индивидуальные цепи
– протомерами (мономерами, субъединицами). Если белки содержат 2
протомера, то они называются димерами, если 4, то тетрамерами и т.д.