- •Вопросы к практическим занятиям по биохимии для студентов
- •Вопросы для внеаудиторной работы
- •Изоэлектрическая точка аминокислот и пептидов. От чего она зависит? Влияние изменения рН на заряд и растворимость пептидов и белков.
- •Свойства белков: амфотерность, ионизация (заряд), гидратация, растворимость. Что такое изоэлектрическая точка?
- •Вопросы для аудиторной работы
- •Аминокислоты – структурные компоненты белка. Пептидная связь, реакция ее образования. Свойства пептидной связи.
- •Уровни организации структуры белковых молекул (первичная, вторичная, третичная, четвертичная).
- •Классификация белков по функциональным признакам (защитные, структурные, транспортные, сократительные, гормональные, ферментативные). Трансмембранные белки. Примеры белков каждого класса.
- •Связи, участвующие в формировании уровней структуры белка. Функциональные группы аминокислот, ответственные за образование этих связей.
- •Четвертичная структура белков. Что такое комплементарность протомеров? в чем заключаются кооперативные изменения конформации протомеров?
- •Классы белков в зависимости от их строения: простые и сложные, мономеры и полимеры, глобулярные и фибриллярные. Примеры белков каждого класса.
- •Характеристика простых белков (альбумины, глобулины, гистоны, протамины). Отметьте особенности их строения и функции.
- •Характеристика и особенности строения классов сложных белков:
- •Строение и функции миоглобина.
- •Кривая насыщения кислородом гемоглобина жирная бурая, и миоглобина – синяя, пунктирная.
- •Строение и функции гемоглобина. T- и r-формы гемоглобина.
- •Аллостерические эффекты гемоглобина: кооперативный эффект, эффект Бора, эффект 2,3-дифосфоглицерата. Механизмы, физиологическое значение.
Классы белков в зависимости от их строения: простые и сложные, мономеры и полимеры, глобулярные и фибриллярные. Примеры белков каждого класса.
В зависимости от формы молекулы выделяют глобулярные и фибриллярные белки. В глобулярных белках соотношение продольной и поперечной осей составляет <10 и в большинстве случаев не более 3-4. Эти белки характеризуютсякомпактной трехмерной укладкой полипептидных цепей. Например: инсулин, альбумин, глобулины плазмы крови. Фибриллярные белки имеют соотношение осей более 10. Они состоят из пучков полипептидных цепей, спиралью навитых друг на друга и связанные между собой поперечными ковалентными и водородными связями. Выполняют защитную и структурную функции. Например: кератин, миозин, коллаген.
По количеству белковых цепей в одной молекуле выделяют мономерные белки, которые имеют
одну субъединицу (протомер) и полимерные белки, имеющие несколько субъединиц. Например, к мономерным белкам относятся альбумин, миоглобин, к полимерным - гемоглобин (4 субъединицы), лактатдегидрогеназа (4 субъединицы), креатинкиназа (2 субъединицы),
По химическому составу все белки подразделяют на простые и сложные. Простые белки содержат в структуре только аминокислоты (альбумины, глобулины, гистоны, протамины). Сложные белки, кроме аминокислот, имеют небелковые компоненты (нуклеопротеины, фосфопротеины, металлопротеины, липопротеины, хромопротеины, гликопротеины).
Характеристика простых белков (альбумины, глобулины, гистоны, протамины). Отметьте особенности их строения и функции.
Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин). Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в "чистом" виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые.
Альбумины Альбумины – это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой около 40 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются, белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечных жирных кислот.
Глобулины Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые илинейтральные. Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в "осадочных" пробах (тимоловая,Вельтмана). Часто содержат углеводные компоненты.
При электрофорезе глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α1-глобулины,α2-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины.
Гистоны
Гистоны – внутриядерные белки массой около 24
кДа. Обладают выраженными основными
свойствами, поэтому при физиологических
значениях рН заряжены положительно и
связываются с дезоксирибонуклеиновой
кислотой (ДНК),
образуя дезоксирибонуклеопротеины.
Существуют 5 типов гистонов – очень богатый
лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а,
H2b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме
до 25%).
Радикалы аминокислот в составе гистонов могут
быть метилированы, ацетилированы или
фосфорилированы. Это изменяет суммарный
заряд и другие свойства белков.
Можно выделить две функции гистонов:
1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.
2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.
Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из
гистонов Н2а, H2b, НЗ, Н4. Между нуклеосомами располагается гистон H1, также связанный с
молекулой ДНК. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза и переходит к гистону H1, после чего обвивает
следующую нуклеосому. Благодаря такой структуре достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.
Далее нить ДНК с нуклеосомами складывается в суперспираль ___________и суперсуперспираль. Таким
образом, гистоны участвуют в плотной упаковке ДНК при формировании хромосом. Например,
благодаря гистонам в конечном итоге размеры ДНК уменьшаются в тысячи раз: длина ДНК достигает
6-9 см (10-1), а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10-6).
Протамины
Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, у ряда организмов (рыбы) они являются заменителями гистонов,
есть в спермиях. Отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Протамины
присутствуют в клетках, не способных к делению. Их функция как у гистонов – структурная.
