- •Biochimie
- •Partie 1
- •Биологическая химия
- •Часть 1
- •Table des matières
- •I. La partie théorique l'objet de la biochimie
- •1. La chimie des protéines
- •1.1. Les méthodes d` élimination et d`épuration des protéines
- •1.3. La composition acido-aminée des protéines
- •1.2. Les fonctions des protéines
- •1.4. L`organisation structurale des protéines
- •1.5. Les propriétés physico-chimiques des protéines
- •1.6. La classification des protéines
- •1.6.1. Les protéines simples
- •1. Les albumines et les globulines.
- •2. Les protamines et les histones.
- •3. Les prolamines et les glutélines.
- •1.6.2. Les protéines complexes
- •2. Les enzymes
- •2.1. La nature chimique des enzymes
- •2.2. Le mécanisme de l`action des enzymes
- •2.3. La cinétique des réactions enzymatiques
- •2.4. Les propriétés des enzymes
- •2.5. La régulation de l`activité des enzymes
- •1. Le contrôle de la quantité de l`enzyme.
- •2. Le contrôle de l'activité de l`enzyme.
- •2.1. L'influence des activateurs et des inhibiteurs aux enzymes.
- •2.2. La modification chimique de l`enzyme.
- •2.3. La régulation allostérique.
- •2.6. La classification et la nomenclature des enzymes
- •L`oxydation la réduction
- •Acide palmitique
- •Tripalmitine
- •2.7. Les enzymes dans la médecine
- •2. Les enzymopathies acquises.
- •3. Les vitamines
- •3.1. Les vitamines liposolubles
- •3.2. Les vitamines hydrosolubles
- •4. Les principes essentiels de l'organisation des biomembranes
- •4.1. La structure et les fonctions des membranes
- •1. Les phospholipides (jusqu'à 90 %) – les phosphoacylglycérols et les sphingolipides:
- •La phosphatidylcholine
- •Le céramide
- •Le galactosilcéramide
- •Uniport
- •Symport
- •Antiport
- •Contransport
- •2. La diffusion facilitée.
- •5. Les mécanismes de la transduction du signal hormonal
- •Ribosome Cytoplasme Hormone stéroïde Protéine arNm noyau Récepteur adn
- •6. L`introduction au métabolisme
- •6.1. La voie totale du catabolisme
- •6.2. La bioénergétique
- •6.3. L`organisation et le fonctionnement de la chaîne respiratoire
- •6.4. Le découplage de l`oxydation et de la phosphorylation
- •Dnp dnph membrane
- •6.5. La génération des radicaux libres dans la cellule
- •6.6. Les réaction de la voie totale du catabolisme
- •6.6.1. La décarboxylation oxydative de l`acide pyruvique
- •6.6.2. Le cycle des acides tricarboxyliques
- •Succinate
- •Fumarate
- •Succinatedéshydrogénase
- •Fumarate
- •Fumarate
- •7. Le métabolisme des glucides
- •7.1. La digestion des glucides
- •7.2. L`échange du glycogène
- •7.3. La glycolyse
- •7.4. L`incorporation de la fructose et du galactose à la glycolyse
- •7.5. Les mécanismes de navette
- •7.6. Le cycle de Cori
- •7.7. La fermentation alcoolique
- •7.8. La voie des pentoses phosphates de la transformation du glucose
- •Xylulose-5-phosphate
- •Isomérase
- •7.9. La néoglucogenèse
- •7.10. La régulation du métabolisme glucidique
- •Phosphoénolpyruvate → pyruvate (glycolytique)
- •Pyruvate → oxaloacétate → phosphoénolpyruvate
- •7.11. Les troubles du métabolisme glucidique
- •Maladies liées aux troubles métaboliques du glycogène
- •L`hyperglycémie et l`hypoglycémie
- •La glycosurie
- •2. Les réactions colorées sur les protéines
- •2.1. La réaction de Millone
- •2.2. La réaction d'Adamkevitche
- •2.3. La réaction ninhydrique
- •2.4. La réaction de Choultse – Raspajle
- •3. Les réactions de la précipitation des protéines
- •3.1. La précipitation des protéines pendant la chauffage
- •3.2. La précipitation des protéines par les sels des métaux lourds
- •3.3. La précipitation des protéines par les acides concentrés minéraux
- •3.5. La précipitation des protéines par les acides organiques
- •1.3. La détermination du point isoélectrique de la caséine
- •2.4. La preuve de la présence de l'hydrate de carbone dans l'albumine d'oeuf
- •2.1. L'essai benzidinique sur le groupement héminique de l'hémoglobine
- •Le travail 4. Les enzymes
- •1. La découverte de la peroxydase dans la pomme de terre
- •2. La découverte de la pepsine dans le suc gastrique
- •1.2. La réaction avec le diphénylamine
- •2. Les chromoprotéines
- •3. L'hydrolyse de l'amidon par α – amylase du salive
- •4. Le trait spécifique de l'action des enzymes de l’amylase et de la saccharase
- •Le travail 5. La détermination de l'activité des enzymes
- •1. L'action des activateurs et des inhibiteurs
- •2. La détermination de l'activité de α – amylase du salive selon Volguemoute
- •Le travail 6. Les vitamines l'expérience 1. Les réactions qualitatives sur la vitamine a
- •1.1. La réaction avec le chlorure de l’antimoine (III)
- •1.2. La réaction avec l'acide sulfurique (la réaction de Droummond)
- •L'expérience 6. La réaction qualitative sur la vitamine в (le ribophlavine)
- •L'expérience 9. Les réactions qualitatives sur la vitamine c (acide ascorbique)
- •9.1. La coopération de la vitamine c avec к3[Fe(cn)6]
- •9.2. La réaction avec le bleu de méthylène
- •L'expérience 10. La détermination quantitative de l'acide ascorbique dans l'urine par la méthode de Tilmanse
- •2. La comparaison des redox-potentiels du ribophlavine et du bleu de méthylène
- •3. La détermination de la catalase selon a.N. Bach et a.I. Oparine
- •Le travail 8. Le métabolisme des glucides l'expérience 1. La détermination quantitative de l'activité de l’amylase dans le sérum du sang
- •L’expérience 2. La détermination quantitative de l’acide piruvique dans l'urine
- •L'expérience 3. Le diagnostic rapide des pathologies du métabolisme glucidique
- •3.1. La réaction de Trommer avec l’hydroxyde du cuivre
- •3.2. La révélation de la fructosirie par l’essai de Selivanov
- •3.3. La méthode enzymatique de la détermination semi-quantitative du glucose dans l'urine à l'aide de la raie de test "glucophan"
- •Littérature
I. La partie théorique l'objet de la biochimie
La biochimie – c`est une science qui étudie les bases chimiques des processus de l'activité vitale, les composants chimiques des cellules vivantes, ainsi que les réactions et les processus, auxquels ils participent. Sa tâche principale c`est d`établir le contact entre la structure moléculaire et la fonction biologique des composants chimiques des organismes vivants.
L'objet de la biochimie médicale sont les processus chimiques se passant dans l'organisme de l`homme dans la norme et à la pathologie, le diagnostic et le pronostic à la base des études biochimiques.
1. La chimie des protéines
Les protéines – les matières (les substances) organiques azotées macromoléculaires, dont les molécules sont construites des restes des aminoacides joints par des liaisons peptidiques. On appelle les protéines (du grec. рrotos – le premier) aussi les albumines. Ils ont reçu leur nom, quand dans les tissus des animaux et des plantes on avait découvert les substances ayant la ressemblance avec l'albumine de l'oeuf de poule.
Les protéines font la base de la structure et des fonctions des organismes vivants. Les protéines naturelles sont construites de 20 divers aminoacides. Ces aminoacides peuvent s'unir dans une différente succession, c'est pourquoi ils peuvent former près de 1018 protéines diverses. Ils assurent l'existence environs de 106 espèces des organismes vivants, en commençant par des virus et en finissant par l`homme. Chaque organisme se caractérise par la composition unique des protéines.
La teneur en protéines dans de divers tissus d'un organisme est inégal. Ainsi, dans l'organisme de l`homme se trouve des protéines au % de la masse sèche: dans les muscles – 80, dans l`encéphale – 45, dans les os – 20.
La composition élémentaire des protéines exprimé en substance sèche: C – 50-54 %; Н – 6,5-7,3 %; O – 21-23 %; N – 15-17 %; S – jusqu'à 0,5 %.
Les éléments tels que le phosphore, le fer, le manganèse, le magnésium, l’iode font partie de certaines protéines en petite quantité.
La teneur en azote est relativement constant dans toutes les protéines (environ 16 %). C`est pourquoi, on peut déterminer le nombre des protéines dans les objets biologiques par la teneur en azote protéique.
1.1. Les méthodes d` élimination et d`épuration des protéines
Les protéines sous l'effet de divers facteurs (l`action des réactifs chimiques, la chauffe etc.) se soumettent facilement à la dénaturation – elles perdent certains propriétés natives (naturelles), par exemple, la dissolubilité, l'activité biologique. C'est pourquoi pour l`élimination des albumines on a élaboré des méthodes spéciales «ménageantes».
On commence le processus par l'homogénéisation du matériel biologique – le concassage jusqu`à la désagrégation des structures cellulaires. On utilise pour cela les homogénisateurs pistillaires ou de couteau, les broyeurs à boulets, l'ultrason, la méthode de la congélation et la décongélation alternative du tissu, la méthode de «la bombe azotique».
Puis on fait l'extraction des albumines par les mélanges de tampon avec les significations définies de рН, les dissolvants organiques. La plupart des albumines est bien dissoluble à la solution 8-10 % des sels.
Pour le fractionnement et l`épuration (le nettoyage) des albumines on utilise les méthodes suivantes.
Le relargage (la salaison) – la précipitation des albumines de la solution à l`addition des solutions des sels des métaux alcalins et alcalino-terreux. Cette méthode est utilisée dans la pratique clinique à l'analyse des albumines du sérum du sang, par exemple, pour la division des globulines (précipitent à la saturation de 50 % de la solution du sulfate de l'ammonium) et des albumines (à la saturation de 100 %).
L'électrophorèse est fondée à la différence de la vitesse du mouvement des albumines au champ électrique, qui est définie par la valeur de la charge de l'albumine aux significations définies de рН et la force ionique de la solution. Elle est appliquée à la médecine clinique pour l'analyse des mélanges albuminés et peptidiques, le sérum du sang.
L'ultracentrifugation – la méthode de la division des milieux liquides dispersifs en composants sous l'effet de la force centrifuge.
La chromatographie (du grec. chroma – la couleur) – la méthode physico-chimique de la division et de l'analyse des mélanges des substances, basée à la distribution de leurs composants entre deux phases qui ne se mélangent pas – immobile (le sorbant) et mobile (l`éluant).
On distingue les variétés suivantes de la chromatographie:
– La chromatographie d'adsorption – la division des composants du mélange est basée sur leur sorptivité différente à l'adsorbant dur;
– La chromatographie distributive – la phase solide tient la phase stationnaire liquide. La variété est la chromatographie sur le papier;
– La chromatographie d`échange d`ions – on utilise la résine d'échange ionique convenante, avec les groupes fonctionnels de laquelle la partie des albumines s`échange et se fixe sur la colonne, pendant que d'autres albumines s`éluent sans difficultés de la colonne;
- Le gel-chromatographie, ou la méthode des tamis moléculaire, est fondée à la capacité des petites molécules à pénétrer dans les pores du gel, tandis que les grandes molécules restent en dehors, en s`avançant avec la phase mobile en bas le long de la colonne. Il permet de diviser les albumines avec une différente masse moléculaire.
Les types perspectifs de la chromatographie sont la chromatographie liquide de grande efficacité (CHLGE) et la chromatographie des gaz. La chromatographie est une des méthodes principales des études biochimiques. Dans les laboratoires cliniques on l`applique pour la division et l'analyse des aminoacides, des albumines, des hydrates de carbone, des phospholipides, des stéroïdes dans le plasma du sang, les extraits de tissu, l'urine.