1.4. L`organisation structurale des protéines

On a prouvé l'existence de 4 niveaux de l'organisation structurale de la molécule protéique.

La structure primaire des protéines – la séquence de la disposition des restes acido-aminés à la chaîne polypeptidique. Dans les albumines les aminoacides séparés sont liés l'un avec l'autre par les liaisons peptidiques apparaissant à la coopération des fonctions -carboxyles et -aminogènes des acides aminés.

À présent on a déchiffré la structure primaire des dizaines de mille protéines différentes. Pour la définition de la structure primaire des protéines par les méthodes de l'hydrolyse on étudie la composition acido-aminée. Puis on définit la nature chimique des aminoacides terminaux. L'étape suivante – la définition de la succession des aminoacides à la chaîne polypeptidique. Pour cela on utilise l'hydrolyse sélectif partiel (chimique et enzymatique). L`utilisation de l'analyse aux rayons X, ainsi que des données de la séquence complémentaire des nucléotides de l'ADN est possible.

La structure secondaire des protéines – la configuration de la chaîne polypeptidique, c.a.d. le moyen de l'emballage de la chaîne polypeptidique à la conformation définie. Ce processus se passe non chaotiquement, mais conformément au programme mis dans la structure primaire.

La stabilité de la structure secondaire est assurée pour l'essentiel par les liaisons hydrogènes, cependant les liaisons covalentes – peptidiques et disulfures y contribuent aussi.

Le type le plus probable de la structure des protéines globulaires c`est hélice . L`enroulement de la chaîne polypeptidique dans le sens des aiguilles de la montre. Pour chaque protéine le degré défini de la spiralisation est caractéristique. Si les chaînes de l'hémoglobine sont spiralisées en 75 %, alors les chaînes de la pepsine – en 30 % seulement.

Le type de la configuration des chaînes polypeptidiques, découvertes dans les protéines des cheveux, de la soie, des muscles, a reçu le nom de la conformation . Les segments de la chaîne peptidique s'installent à une couche, en formant la figure semblable au feuillet plissé. La couche peut être formée de deux ou d`une grande quantité des chaînes peptidiques.

а	b

Fig. 1. Structure secondaire des protéines: а – hélice -, b – conformation 

Dans la nature il y a des protéines, dont la structure ne correspond pas ni à β-structure, ni à -structure, par exemple, le collagène – le protéine fibrillaire constituant la masse principale du tissu conjonctif dans l'organisme de l`homme et des animaux.

La structure tertiaire des protéines – l'orientation spatiale de l`hélice polypeptidique ou le moyen de l'emballage de la chaîne polypeptidique dans le volume défini. La première protéine, dont la structure tertiaire était reconnue par l`étude aux rayons X – la myoglobine du cachalot (Fig. 2).

Dans la stabilisation de la structure spatiale des protéines, outre les liaisons covalentes, les liaisons non-covalentes jouent aussi le rôle principal (les coopérations hydrogéniques, électrostatiques des groupes chargés, l`interaction de Van der Waals intermoléculaire, les coopérations hydrophobes etc.).

D`après les représentations modernes, la structure tertiaire des protéines après l'achèvement de sa synthèse est formée spontanément. La force motrice principale c`est la coopération des radicaux des aminoacides avec les molécules de l'eau. Alors les radicaux apolaires hydrophobes des aminoacides s'immergent à l'intérieur de la molécule albuminée, et les radicaux polaires s'orientent à l'écart de l'eau. Le processus de la formation de la structure spatiale native de la chaîne polypeptidique s`appelle folding. Les protéines, dégagées des cellules, s`appellant des chaperons. Ils participent au folding. On décrit une série de maladies héréditaires de l`homme, dont le développement est lié à la violation du processus du folding en conséquence des mutations (les dégénérescences fibreuses, pigmenteuses etc.).

Les méthodes de l`analyse aux rayons X prouvent l'existence des niveaux de l'organisation structurale de la molécule albuminée, intermédiaires entre les structures secondaires et tertiaires. Le domaine est une unité compacte globulaire structurale au-dedans de la chaîne polypeptidique (Fig. 3). Sont decouvertes beaucoup de protéines (par exemple, les immunoglobulines), comprenant des domaines différent selon la structure et les fonctions et codés par de différents gènes sont découvertes.

Fig. 2. Structure tertiaire du myoglobine	Fig. 3. Les domains globulaires en g-cristallin (la protéine du cristallin de l`œil de l`homme)

Toutes les propriétés biologiques des protéines sont liées à l'intégrité de leur structure tertiaire, qu'on appelle native. La globule albuminée n'est pas la structure absolument rigide: les déplacements réversibles des parties de la chaîne peptidique sont possibles. Ces changements ne violent pas total la conformation générale de la molécule. Le milieu pH, la force ionique de la solution, la coopération avec d'autres substances exercent l'influence à la conformation de la molécule de la protéine. Toutes les influences amenant à la violation de la conformation native de la molécule, sont accompagnées par la perte partielle ou complète de la protéine de ses propriétés biologiques.

La structure quaternaire des protéines – le moyen de l'emballage dans l'espace des chaînes polypeptidiques séparées possédant une structure différente ou identique primaire, secondaire ou tertiaire, et la formation de la formation macromoléculaire commune en rapports structuraux et fonctionnels.

La molécule albuminée composée de quelques chaînes polypeptidiques, s`appelle l`oligomère, et chaque chaîne qui en fait partie – le protomère. Les protéines oligomériques sont construites plus souvent du nombre pair des protomères, par exemple, la molécule de l'hémoglobine comprend deux - et deux -chaînes polypeptidiques (Fig. 4).

Environ 5 % des protéines possèdent la structure quaternaire, y compris l'hémoglobine, les immunoglobulines. La structure subunitaire est propre aux plusieurs enzymes.

Fig. 4. La molecule de l`hémoglobine

Les molécules protéiques faisant partie de la protéine avec la structure quaternaire, se forment sur les ribosomes séparément et seulement après la fin de la synthèse forment la structure supermoléculaire générale. La protéine acquiert l`activité biologique seulement à l`unification des protomères faisant sa partie. À la stabilisation de la structure quaternaire prennent part les mêmes types des réactions mutuelles qu` à la stabilisation tertiaire.

Certains investigateurs reconnaissent l'existence du cinquième niveau de l'organisation structurale des protéines. Ce sont des métabolones – les complexes multifonctionnels macromoléculaires des enzymes différents, qui catalysent toute la voie des transformations du substratum (les synthétases des acides supérieurs gras, le complexe pyruvatedéshydrogénase, la chaîne respiratoire).