1.2. По количеству карбокси- и аминогрупп

Моноаминомонокарбоновые кислоты (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистеин, фенилаланин, тирозин, метионин, триптофан и т.д.)

Моноаминодикарбоновые кислоты (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота)

Диаминомонокарбоновые кислоты (лизин, аргинин)

Диаминодикарбоновые кислоты (цистин)

Возможны и другие варианты.

1.3 Классификация по встречаемости в белках

Среди природных аминокислот особо выделяют те, остатки которых входят в состав белков и пептидов – это 20 классических протеиногенных аминокислот, информация о положении которых в белковой молекуле записана трёхбуквенным кодом в ДНК и РНК.

В состав белков входят и остатки и других аминокислот, однако они образуются на основе этих 20 аминокислот в ходе посттрансляционных изменений белка – то есть уже после того как белок синтезировался на рибосоме.

Формулы и названия 20 аминокислот необходимо запомнить.

1.4. По пищевой ценности для человека

Аминокислоты делятся на заменимые и незаменимые.

Заменимые могут синтезироваться в организме человека, незаменимые не синтезируются и должны поступать с пищей. К незаменимым аминокислотам относят: валин, изолейцин, лейцин, триптофан, фенилаланин, метионин, лизин, треонин.

Незаменимость не является недостатком: биосинтез этих аминокислот довольно сложен и требует много ферментов (53 фермента по сравнению с 15 ферментами для синтеза заменимых), генетического материала и энергии. Поэтому эволюционно для человека выгоднее было потерять способность синтезировать эти аминокислоты и вместо их собственного синтеза потреблять их с пищей.

Номенклатура

2.1. Тривиальная номенклатура в основном используется для широко распространённых аминокислот.

2.2. Рациональная

По рациональной номенклатуре цепь “нумеруется” при помощи греческих букв, основой в данном случае является название карбоновой кислоты. Например, аминокислота серин является замещённой пропионовой кислотой, в которой аминогруппа находится в -положении, а гидроксигруппа соответственно в β положении:

β α

CH2OH- CHNH2- COOH

α-амино β-гидроксипропионовая кислота

2.3. IUPAC

По номенклатуре IUPAC названия строятся примерно также, однако нумерация начинается с атома углерода карбоксильной группы, тот же серин будет иметь название: 2-амино-3-гидроксипропановая кислота.

СТЕРЕОИЗОМЕРИЯ

Все природные a-аминокислоты (кроме глицина) являются хиральными соединениями. По конфигурации хирального центра в положении 2 аминокислоты относят D- или L-ряду.

Природные аминокислоты относятся к L-ряду.

Большинство аминокислот содержат один хиральный центр и имеют два стереоизомера. Аминокислоты изолейцин, треонин, гидроксипролин, 5-гидроксилизин и цистин содержат два хиральных центра и имеют (кроме цистина) 4 стереоизомера, из которых только один встречается в составе белков.

 Так, из 4-х стереоизомеров треонина в природе встречается только (2S,3R)-2-амино-3-гидроксибутановая кислота.

Использование для построения белков только одного вида стереоизомеров имеет важное значение для формирования их пространственной структуры и обеспечения биологической активности.

a -Аминокислоты, полученные синтетическим путем, представляют рацемические смеси, которые необходимо разделять. Наиболее предпочтительным является ферментативный способ разделения с помощью ферментов ацилаз, способных гидролизовать N-ацетильные производные только L-a -аминокислот. Ферментативное расщепление проводят по следующей схеме.

Сначала рацемическую аминокислоту ацилируют уксусным ангидридом: 

     Затем рацемическую смесь ацетильных производных подвергают ферментативной обработке. При этом гидролизуется ацетильное производное только L-аминокислоты:

Полученная после ферментативного смесь легко разделяется, так как свободная L-аминокислота растворяется и в кислотах, и в щелочах, а ацилированная – только в щелочах.