- •1. Биохимия, ее задачи, значение биохимии для медицины.
- •2. Аминокислоты, строение, классификация по химической природе и свойствам боковой цепи. Уровни структурной организации белков. Характеристика связей, стабилизирующих белки. Понятие о доменных белках.
- •3. Физико-химические свойства белков как основа методов их исследования.
- •4. Принципы классификации белков. Характеристика простых белков.
- •5. Классификация сложных белков. Нуклеопротеины, структура, виды, биологическая роль. Строение мононуклеотидов, входящих в состав нуклеопротеинов.
- •7. Классификация сложных белков. Углевод-белковые комплексы, биологическая роль. Особенности строения гликопротеинов и протеогликанов.
- •8. Классификация сложных белков. Липид-белковые комплексы, биологическая роль. Особенности строения структурных протеолипидов и свободных липопротеинов.
- •9. Ферменты, их химическая природа, структурная организация, свойства. Сходство и отличия ферментов и небелковых катализаторов.
- •10. Коферменты, классификация, функции в ферментативных реакциях, примеры реакций.
- •11. Классификация и номенклатура ферментов. Характеристика ферментов первого и второго классов, примеры реакций.
- •12. Классификация и номенклатура ферментов. Характеристика ферментов третьего и четвертого классов, примеры реакций.
- •14. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативной реакции, молекулярные эффекты.
- •15. Ингибирование ферментов. Виды ингибирования, примеры. Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов.
- •16. Характеристика основных видов регуляции активности ферментов в клетках живого организма.
- •17. Обмен веществ и энергии. Характеристика основных этапов обмена веществ. Общий и специфические пути катаболизма. Окислительное декарбоксилирование пирувата.
- •5 Коферментов
- •3 Фермента
- •18. Современные представления о биологическом окислении. Компоненты дыхательной цепи и их характеристика.
- •19. Пути синтеза атф в клетках, клеточная локализация процессов синтеза атф, примеры реакций. Молекулярные механизмы окислительного фосфорилирования (теория Митчелла).
- •20. Цитратный цикл, его биологическое значение, последовательность реакций. Сопряжение реакций цикла трикарбоновых кислот с дыхательной цепью ферментов.
- •21. Роль белков в питании. Превращение белков в органах пищеварительной системы. Роль соляной кислоты в переваривании белков. Характеристика протеолитических ферментов пищеварительного тракта.
- •23. Трансаминирование и декарбоксилирование аминокислот. Химизм процессов, биологическая роль.
- •24. Дезаминирование аминокислот. Окислительное дезаминирование. Непрямое дезаминирование, биологическая роль.
- •25. Синтез мочевины, химизм реакций, биологическая роль.
- •26. Реакции образования мочевой кислоты и креатинина, химизм реакций, биологическая роль процессов.
- •27. Современные представления о структуре и функциях нуклеиновых кислот. Строение мономеров нуклеиновых кислот. Генетический код и его свойства.
- •28. Репликация днк, условия, этапы, их характеристика.
- •29. Транскрипция, условия и этапы транскрипции, их характеристика.
12. Классификация и номенклатура ферментов. Характеристика ферментов третьего и четвертого классов, примеры реакций.
Классификацию и номенклатуру ферментов смотрите в 11 вопросе
3 – гидролазы.
Ферменты этого класса участвуют в реакциях разрыва связей в молекулах субстратов с присоединением элементов молекулы воды. При этом элементы воды присоединяются к свободным единичным валентностям, образовавшимся после разрыва связей. Таким образом, сложные органические соединения распадаются на простые - каталитические реакции гидролиза. Гидролазы, как правило, простые белки. В зависимости от разрушаемых связей, различают следующие подклассы гидролаз: - эстеразы; - гликозидазы; - пептидазы; - фосфатазы; - амидазы; - нуклеазы.
Э
стеразы
действуют на
сложноэфирные
связи. К ним
относятся липазы, фосфолипазы, холестеразы.
Г
ликозидазы
- действует на гликозидную
связь,
находящуюся в сложных углеводах. К ним
относятся амилаза, сахараза, мальтаза,
гликозидазы, лактаза.
П
ептидазы
(протеиназы)
участвуют в разрыве пептидных
связей в
белках. К ним относятся пепсин, химотрипсин,
аминопептидаза, карбоксипептидаза и
т.д.
По локализации разрываемой связи в субстрате пептидазы: эндопептидазы – гидролиз пептидных связей внутри молекулы; экзопептидазы – отщепление от полипептидной цепи концевых аминокислот; дипептидазы – гидролиз дипептидов.
В зависимости от механизма действия эндопептидазы делятся на 4 подкласса: • Сериновые протеиназы (трипсин, химотрипсин) – сер, гис; • Тиоловые протеиназы (папаин, катепсин В) – цис; • Кислые протеиназы (пепсин, катепсин D) – глу, асп (опт рН ниже 5); • Металлопротеиназы (коллагеназа) – Са2+, Zn2+.
Ф
осфатазы
- гидролиз фосфоэфирной
связи (отщепление
фосфорной кислоты).
Амидазы – катализируют гидролиз амидов кислот (уреаза, аспарагиназа, глутаминаза).
Нуклеазы – гидролизуют фосфодиэфирные связи в нуклеиновых кислотах.
4 – лиазы (синтазы).
- разрыв ковалентной связи в молекуле субстрата негидролитическим путем, ускоряют отщепление негидролитическим путём групп: СООН, NH2, SH; - присоединение воды по двойной связи (гидратация) и отщепление воды с образованием двойной связи (дегидратация); - синтез веществ за счет энергии макроэргических связей субстрата.
Если реакция сопровождается синтезом вещества, связана с использованием энергии, но источником ее не являются нуклеозидтрифосфаты. Источник – энергия макроэргических связей субстрата.
Подкласс определяется типом расщепляемой связи: • 4.1. расщепляют связь C-C; • 4.2. расщепляют связь C-O; • 4.3. расщепляют связь C-N; • 4.4. расщепляют связь C- S; • 4.5. расщепляют связь C-Cl.
глицеральдегид-3-фосфат
фосфат
М
огут
быть простыми и сложными белками.
Коферменты:
ПФ, ТПФ, нуклеотиды.
К лиазам относится альдолаза,
разрывающая связь С-С негидролитическим
путем. Разрыв
связи С-С:
диоксиацетон-3-фосфат
-3-фосфат
Д
екарбоксилазы
участвуют в реакциях декарбоксилирования.
Реакция
декарбоксилирования:
Ферменты, участвующие в реакциях гидратации и дегидратации.
Р
еакция
гидратации (дегидратации):
13. Классификация и номенклатура ферментов. Характеристика ферментов пятого и шестого классов, примеры реакций. Классификацию и номенклатуру ферментов смотрите в 11 вопросе
5 – изомеразы.
Ферменты этого класса участвуют в изомерических превращениях. Внутримолекулярные перестройки без изменения молекулярной формулы вещества. При этом один структурный изомер может превращаться в другой, за счёт внутри молекулярной перегруппировки атомов. Выделяют: • «истинные изомеразы» (например, триозофосфатизомераза); • мутазы (фосфоглюкомутаза и др.); • эпимеразы.
Действие
мутазы:
Действие эпимеразы:
эпимераза
ксилулозо-5-фосфат
рибулозо-5-фосфат
6 – лигазы (синтетазы).
• участвуют в реакциях соединения двух и более простых веществ с образованием нового вещества. Эти реакции требуют затрат энергии, сопряжены с гидролизом нуклеозидтрифосфата.
Главная их особенность — сопряженность синтеза с распадом веществ, способных поставлять энергию для осуществления биосинтетического процесса. Одним из таких природных соединений является АТФ. При отрыве от ее молекулы в присутствии лигаз одного или двух концевых остатков фосфорной кислоты выделяется большое количество энергии, используемой для активирования реагирующих веществ и ускорения синтеза органических соединений из активированных субстратов. Кроме АТФ источником энергии для лигазных реакций могут быть другие нуклеозидтрифосфаты. Коферментами могут быть нуклеозидтрифосфаты, HSkoA, биотин. Подкласс определяется типом синтезируемой связи С-С, C-N, C-O, C-S.
