Модуль по теме Белки и аминокислоты

1

Кривые насыщения гемоглобина О₂ в крови матери и плода сильно различаются.

Это явление обусловлено присутствием в эритроцитах плода Нв F – (α₂, γ₂), который по своей структуре отличается от Нв А (α₂, β₂) содержащего в эритроцитах матери. Рассмотрев рисунок ответьте на вопрос: а) какой Нв обладает при физиологических условиях более высоким сродством к кислороду –Нв А или Нв F, б) какое физиологическое значение имеет тот факт, что Нв А и Нв F обладает разным к кислороду сродством (учитывая, что кровь матери и плода не смешивается).

1. Что такое пептиды, напишите формулу пептида мет-лей-глу.

2. Что понимают под первичной структурой белка?

3. Какова роль ее в формировании пространственной структуры белка?

4. Как выяснить, произошло ли полное осаждение белка из биологической жидкости, в которой создано 50% насыщение сульфатом аммония?

2

1. Какая из карбоксильных групп у дикарбоновых аминокислот и какая из аминогрупп у диаминокислот участвует в образовании пептидной связи?

2. Напишите формулу и назовите тетрапептид асп-вал-гис-арг.

3. Объясните свойства белков как коллоидов.

4. В крови студента одной из африканских стран, поступившего в больницу по поводу одышки, головокружения, учащенного серцебиения и болей в конечностях, при анализе крови были найдены эритроциты, имеющие форму серпа. Объясните причину развития данного заболевания. Для ответа на этот вопрос объясните:

А) какое строение имеет гемоглобин А;

Б) какие изменения в структуре белка привели к образованию патологической формы гемоглобина;

В) как называется такая форма гемоглобина;

Г) почему изменяются форма и функция эритроцитов.

3

1. Как открыть аминокислоты, входящие в состав белка?

2. Напишите уравнения гидролиза мет-цис-ала.

3. Подберите к каждому лиганду белок, с которым он может взаимодействовать Мв и Нв.

1) СО₂ А. Взаимодействует только с Нв

2) О₂ Б. Взаимодействует только

с миоглобином

3) Н⁺ В. Взаимодействует с обоими

белками.

4. 3-фосфоглицерат Д. Не взаимодей

ствует ни с одним,

ни с другим

5) 2,3-дифосфоглицерат

4. В биохимической лаборатории используется электрофоретическая подвижность белков. В каком направлении будет двигаться в электрическом поле яичный альбумин при рН=5 (изоэлектрическая точка рН=4,5)

4

1. Что такое пептиды? Напишите и назовите трипептид мет-лей-глу.

2. Подберите к какой из аминокислот соответствует свойство радикала:

1) Три А. гидрофильный с анионной группой

2) Асп Б. гидрофильный с катионной группой.

3) Цис В. Гидрофильный незаряженный

4) Лей Г. Гидрофобный.

5) Арг

6) Сер

3. Назовите факторы устойчивости белковых растворов.

4. Концентрация 2,3-бифосфоглицерата в эритроцитах при хранении консервированной крови может уменьшаться с 8 до 0,5 ммоль/л. Можно ли переливать такую кровь тяжелобольным людям, если концентрация 2,3-бифосфоглицерата восстанавливается не ранее чем через 3 сутки? Для ответа поясните:

А) что такое 2,3-бисфосфоглицерат

Б) когда и в каком участке он присоединяется к гемоглобину

В) как изменяется сродство гемоглобина к О₂ при присоединении 2,3-бисфосфоглицерат.

5

1. Объясните пептидную связь как основу строения белковой молекулы.

2. Напишите и назовите трипептид Гис-три-цис.

3. В каких условиях происходит денатурация белков и, что вы понимаете под денатурацией белков?

4. Чем определяются видовые различия гемоглобина?

6

1. Напишите схему диссоциации аминокислот: лей, арг, глу:

А) в кислой среде

Б) в щелочной среде

В) нейтральной среде

2. Установите соответствие.

1) аминокислота, образующая ионную связь с Асп;

2) аминокислота, располагающаяся внутри цитозольного глобулярного белка;

3) аминокислота, не имеющая радикала.

А. Асн, Б. Гли, В, Ала, Г. Глу, Д. Лиз.

3. На чем основана возможность белка поддерживать кислотно-щелочное равновесие в организме?

4. Какая реакция используется для обнаружения кровяных пигментов в желудочном содержимом?

7

1. Выберите один неправильный ответ.

К слабым связям, участвующим в образовании нативных белков, относятся:

А. пептидные

Б. водородные

В. Гидрофобные

Г. Ионные

Д. Ван-дер-ваальсовы взаимодействия.

2. Написать формулу пептида асп-арг-три. Определить его суммарный заряд при рН=7; рН=3; рН=10.

3. Объяснить процессы обратимой и необратимой коагуляции белков.

4. В чем состоит биологическая роль казеиногена молока?

8

1. Выберите один правильный ответ.

Пептид, плохо растворимый в воде:

А. Глу-Цис-Лиз

Б. Глн-Асп-Фен

В. Арг-Сер-Про

Г. Мет-Ала-Лей

Д. Асн- Лиз-Гис

2. Напишите формулу и назовите трипептид Гис-глу-гли.

3. Расскажите об использовании денатурации белков в медицинской практике.

4. Какова роль гемоглобина и миоглобина в организме? Чем отличается миоглобин от гемоглобина?

9

1. Напишите формулы аминокислот и подберите к каждой аминокислоте соответствующее свойство радикала.

А. Фен, Б. Глу, В. Цис, Г. Арг, Д. Сер.

1) гидрофильный с анионной группой

2) гидрофильный с катионной группой

3) гидрофобный

2. Напишите и назовите трипептид фен-мет-асп.

3. Назовите условия для достижения изоэлектрического состояния белков.

4. Какое из следующих утверждений подходят белковым структурам:

А) β-конфигурация не присуща глобулярным белкам;

Б) в стабилизации α-спирали главным образом участвуют гидрофобные взаимодействия.

В) глобулярные белки имеют склонность складываться в конфигурацию, охраняющую гидрофобные части цепочки внутри молекулы.

Г) протомеры в полимерных белках соединяются ковалентными связями.

Д) первичная структура белка не влияет на образование нативной третичной структуры.

10

1. Дан пептид арг-лиз-асп-сер.

А) около каждой аминокислоты укажите заряд ее радикала (0,+,-) при рН=7 определите область рН<7, рН=>7, в которой лежит ИЭТ данного пептида.

Б) что происходит с пептидом в электрическом поле прирН=7: движение к аноду либо к катоду и остается на старте?

В) Как изменится заряд пептида при рН=7, если аминокислоту Лиз заменить на лей? Изменится ли,и, если да, то каким образом, направление его движения в электрическом поле? (α-аминогруппа протонирована, α-карбоксильная группа депротонирования)

2. При рН=7 большинство аминокислот существует в виде цвиттер-ионов

А. Назовите аминокислоты, имеющие при рН=7 дополнительный отрицательный заряд, и напишите их формулы в ионизированной форме. Б. Назовите аминокислоты, имеющие при рН=7 дополнительный положительный заряд, и напишите их формулы в ионизированной форме.

3. Укажите, на чем основано высаливание белков.

4. Роль Нb в газовом обмене

11

1. Можно ли установить присутствие свободных аминокислот, располагая только нингидрином?

2. Выберите один правильный ответ.

Пептид, на N-конце которого находится диаминокарбоновая кислота:

А. Тре-ала-лиз-про

Б. Лиз-сер-гис-глн

В. Асн-вал-иле-арг

Г. Глу-лей-тре-лиз

Д.Три-мет-гли-глн и написать формулу этого пептида.

3. Какова минимальная молекулярная масса рибонуклеазы, если массовая концентрация лейцина в ней равна 1,65%?

4. Укажите роль Hb в буферных системах крови.

12

1. Напишите уравнение реакции глицина с НСl и NaOH.

2. Какие связи белка относятся к нековалентным. Приведите схемы.

3. Массовая концентрация Fе в цитохроме составляет 0,426%. Вычислите минимальную массу, этого белка.

4. В молекуле олигомерного белка имеется 19 остатков лизина, около 12 из них легко ацилируются ангидридами дикарбоновых кислот (реагентами на NH₂-группы). Ацилирование дополнительно еще 2 остатка лизина приводит к диссоциации белка на субъединицы. Оставшиеся 5 остатков лизина могут быть модифицированы только после денатурации фермента. Предположите, сколько остатков лизина расположено: а) на поверхности белка; б) внутри глобулы; г) на участке контакта между субъединиц.

13

1.Установите соответствие.

Подберите к какой аминокислоте соответствует название.

А. арг, Б. асп, В. Вал, Г. Лиз, Д. фен.

2. Подберите к каждому уровню структурной организации белка соответствующие понятия: 1) первичная структура, 2) вторичная структура, 3) третичная структура, 4) четвертичная структура. А. Конформация пептидного состава, в формировании которой участвуют водородные связи между пептидными группировками. Б. Порядок чередования аминокислот в белках. В. Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке. Г. Конформация полипептидной цепи, стабилизирована межрадикальными связями.

3. Приведите примеры универсальных, групповых и специфических методов определения аминокислот.

4. Что такое талассемии?

14

1. Из 1 мл биологической жидкости полностью осажден белок, методом Кельдаля обнаружено 3 мг азота. Каково % содержание белка в исследуемой жидкости?

2. Вычислите длину в нм полипептидной цепи, содержащей 100 аминокислотных остатков, если а) вся цепь α- спираль, б) цепь полностью вытянута, в) цепь спирализована на 15%.

3.Из раствора, содержащего несколько белков, необходимо выделить один с щелочным значением рН, не нарушая при этом нативности. Как действовать, располагая набором кислот, оснований и эталоном?

4. Как классифицируются белки?

15

1. Напишите формулу пептида асп-вал-цис-тре-арг.

2. Выберите правильные ответы. Цветные реакции позволяют судить о:

А. Присутствии белков в биологических жидкостях

Б. Первичной структуре белков

В. Присутствие некоторых аминокислот в белке

Г. Количестве аминокислот в белке

Д. Функции белков

Назовите известные цветные реакции.

3. Глицин в отличии от всех аминокислот, входящих в состав белков, имеет:

1) Д-конформацию; 2) оптически неактивен;

3) α-конформациюж 4) ту и другую.

4. Кератин является:

а) глобулином; б) гистоном;

в) протамином; г) протеноидом.