1. Получение α-аминокислот

1. Из природных веществ. Белки при гидролизе в водных растворах в присутствии кислоты дают смесь α-аминокислот, которые можно выделить и разделить. Все они оптически активны.

2. Получение из α-галогенкарбоновых кислот in vitro (аминирование или аммонолиз, реакция Геля–Фольгарда–Зелинского). Реакция протекает по механизму S_N. Из галогенозамещенных кислот наиболее доступны α-галогенозамещенные кислоты, поэтому способ используется в основном для синтеза α-аминокислот.

3. Модифицированный метод синтеза при помощи малонового эфира обычно применяется для синтеза незамещенных кислот:

Галогенуглеводороды алкилирует ацетиламинмалоновый эфир:

4. Аминирование эфиров α-галогензамещённых кислот (по Габриэлю) – фталимидный синтез:

5. Синтез Штреккера-Зелинского. Получение α-аминокислот из альдегидов (кетонов) путём действия на них синильной кислоты (или её соли) и аммиака (или NH₄Cl). Вначале из альдегида, циановодородной кислоты и аммиака образуется α-аминонитрил, который затем гидролизуется в аминокислоту:

Синтез α-аминокислот по Штреккеру сводится к реакции карбонильного соединения со смесью хлорида аммония и цианистого натрия. Это усовершенствование метода Штреккера предложено Н.Д. Зелинским и Г.Л. Стадниковым. В результате реакции этих неорганических веществ образуются аммиак и цианистый водород — «активные компоненты» процесса.

6. Восстановление оксимов, гидразонов и других азотсодержащих производных кислот:

1.7 Получение из нитросоединений (реакция Зинина). Ароматические аминокислоты получаются при восстановлении нитропроизводных ароматических кислот:

8. Гидролиз белков. При гидролизе белков обычно образуются сложные смеси аминокислот, однако с помощью специальных хроматографических методов из этих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты. Так из гидролизатов природных белковых продуктов получают пролин, цистин, аргинин, гистидин.

8. Микробиологический способ. Ввиду сложности химического синтеза и в связи с трудностями разделения оптических изомеров некоторые аминокислоты получают с помощью микроорганизмов. К таким аминокислотам относят лизин (пищевой), триптофан, треонин.

2. Получение β-аминокислот

2.1. Получение из непредельных кислот. При взаимодействии α, β-ненасыщенных кислот с аммиаком образуются β-аминокислоты:

2. Способ Родионова В. М. Получение из малоновой кислоты и ацетата аммония, реакций с альдегидом:

2. Получение γ-, δ-, ε-, ω-аминокислот (специфические методы)

3.1. Щелочной гидролиз лактамов:

3.2. Перегруппировка оксимов (перегруппировка Бекмана):

3.3. Присоединение аммиака к продуктам теломеризации, (оборванная цепная полимеризация с участием других соединений, образуется смесь продуктов различной массы) этилена и ССl₄:

2. Получение аминоаренкарбоновых кислот:

2. Восстановление нитроаренкарбоновых кислот:

2. Метод Гоффмана, для получения о-аминоаренкарбоновых кислот используют расщепление имидов:

Физические свойства. Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, трудно растворимые в органических растворителях, с высокой температурой плавления (230–300ºС), с высокой плотностью. Аномально высокие температуры плавления аминокислот связаны с биполярной структурой их твердой фазы.

Таблица – 2 Физические свойства аминокислот

Название	Тплав-ления, оС	(pI)	pКа	Раствори-мость в воде при 25 оС Г / 100 г	Удельное вращение L-ряда (S) [α]D25 (H2O)
Глицин	293	5,97	2,34; 9,60	25
Аланин	297	6,02	2,35; 9,69	16,6	+1,8
Валин	315	5,97	2,32; 9,62	8,85	+5,6
Лейцин	337	5,98	2,36; 9,60	2,2	–11
Изолейцин	284	6,02	2,36; 9,68	4,12	+12,4
Серин	228	5,68	2,21; 9,15	5	–7,5
Треонин	253	6,53	2,63; 10,43	20,5	–28,5
Аспарагино-вая кислота	270	2,97	2,09 (α-COOH) 3,86 (β-COOH) 9,82	0,5	+5,0
Аспарагин	236	5,41	2,02; 880	2,5	–5,6
Глутамино-вая кислота	249	3,22	2,19 (α-COOH) 4,25 (y-COOH) 9,67	0,84	+12,6
Глутамин	185	5,65	2,17; 9,13	4,2	+6,3
Лизин	224	9,74	2,18; 8,95(α-NH2) 10,53 (ε-NH2)	хорошо растворим	+13,5
Аргинин	238	10,76	2,17; 9,04(α-NH2) 12,48 (ион гуанидия)	15	+12,5
Гистидин	277	7,58	1,82; 6,0 (имидазол); 9,17	4,3	–38,5
Фенил-аланин	275	5,98	1,83; 9,13		–34,5
Тирозин	344	5,65	2,20; 9,11 (α-NH2) 10,07 (–OH)		–10 (5М HCl)
Триптофан	282	5,88	2,38; 9,39	1,14	–33,7
Цистеин	178 (хлор-гидрат)	5,02	1,71; 8,33 (–SH) 10,78 (α-NH2)	хорошо растворим	–16,5
Цистин	260	5,06	1,65; 2,26 (COOH) 7,85; 9,85 (α-NH2)	0,011	–211,9 (1М HCl)
Метионин	283	5,75	2,38; 9,39	3,5	–9,8
Пролин	222	6,10	1,99; 10,60	16,2	–
Оксипролин	270	5,83	1,92; 9,73	36,1	–

Аминокислоты лучше растворимы в воде, чем в органических растворителях (например, в этаноле, диэтиловом эфире). Эти свойства указывают на солеобразный характер аминокислот, который является следствием взаимодействия карбоксильных групп с аминогруппами. Многие α-аминокислоты имеют сладкий вкус.

Наличие в молекуле кислотной (-COOH) и основной (-NH₂) групп создаёт возможность образования внутренних солей – бетаинов.

Карбоксильная группа находится в них в неионизированном состоянии.

В таком виде существуют и другие аминокислоты (α, β, γ, δ, …) кроме аминоаренкарбоновых кислот.

В водных растворах осуществляют равновесие между катионом и анионом бетаина.

Соотношение определяется константой ионизации. Максимальное содержание бетаина соответствует минимальной электропроводности – называется изоэлектрической точкой – pH_i

Особенности физических свойств алифатических аминокислот:

• бесцветные высокоплавкие кристаллические вещества;

• строение внутренних солей плавятся с разложением в диапазоне от 220 ^оС (серин, пролин) до 340 ^оС и выше (валин, тирозин);

• растворимость в воде варъирует в широких пределах и определяется природой радикала и главным образом наличием в молекуле гидрофильных и гидрофобных группировок. К первым относятся амино-, гидрокси- и меркаптогруппы, ко вторым – неполярные углеводородные фрагменты;

• растворимость в спирте много выше, чем в воде;

• практически не растворяются в эфире, хлороформе и других органических растворителях.

Особенности физических свойств ароматических аминокислот:

• существуют в основном в неиоизироваррой форме (три изомера аминобензойных кислот);

• мало растворимы в воде (0,4–0,6 %, что намного ниже растворимости близкого по структуре, но ионизированного фенилаланина);

• значительно лучше растворимы в спирте и эфире (от 2 до 16%).

Химические свойства аминокислот

Реакционная способность гетерофункциональных карбоновых кислот определяется:

• реакционной способностью каждой функциональной группы;

• взаимным влиянием функциональных групп друг на друга;

• участием в реакции обеих функциональных групп.

Аминокислоты как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств, которые в общих чертах сходны со свойствами гидроксикислот. Имеющиеся в молекулах аминокислот карбоксильная группа (электрофильный центр) и аминогруппа (нуклеофильный центр) способны взаимодействовать с образованием амидной группировки. Это взаимодействие в зависимости от расположения функциональных групп в молекуле может протекать межмолекулярно или внутримолекулярно.