- •Содержание
- •Список сокращений
- •Введение
- •І. Тема: белки
- •Цели занятия:
- •Учебные задачи
- •Серин (сер)
- •1. Строение и биологическая роль аминокислот, пептидов, белков
- •Аспарагиновая кислота (асп)
- •Лизин (лиз)
- •1.1. Первичная структура белка
- •1.2. Варианты вторичной структуры белка
- •1.3. Третичная структура белка
- •1.4. Четвертичная структура белка – высший уровень организации
- •Свойства протеинов
- •2.1. Физико - химические свойства биополимеров
- •2.2. Особенности биологических свойств белков
- •3. Методы очистки и выделения белков
- •4. Классификация белков
- •4.1. Простые белки
- •4.1.1. Глобулярные белки
- •4.1. 2. Фибриллярные белки
- •Растворимые в воде и её солевых растворах
- •Нерастворимые в воде и водно-солевых растворах
- •4.2. Сложные белки
- •5. Биологическая роль протеинов
- •Вопросы для самоконтроля
- •Тестовые задания для оценки уровня знаний
- •Ситуационные задачи
- •II. Тема: ферменты
- •Цели занятия:
- •Учебные задачи
- •1. Особенности строения ферментов
- •1.1. Энзим – сложный белок
- •1.1.1. Природа и роль кофермента
- •1.1.2. Апофермент и его значение
- •1.2. Функциональные центры фермента
- •2. Энзимы как биокатализаторы
- •2.1. Теории, объясняющие механизм действия ферментов
- •I стадия. Образование es-комплекса
- •II стадия. Активация es-комплекса
- •III стадия. Образование eр-комплекса
- •IV стадия. Распад eр-комплекса
- •2.2. Специфичность действия энзимов
- •2.3. Кинетика ферментативных реакций
- •2.3.1. Зависимость скорости реакции от содержания субстрата
- •2.3.2. Влияние концентрации фермента на скорость реакции
- •2.3.3. Эффект колебаний температуры
- •2.3.4. Связь интенсивности процесса с величинами рН среды
- •3. Классификация, номенклатура ферментов
- •3.1. Классификация
- •2.1.1. Характеристика отдельных классов ферментов
- •4. Положительная и отрицательная регуляции работы ферментов
- •4.1. Механизмы аллостерической регуляции
- •4.2. Последствия белок - белкового взаимодействия
- •4.3. Регуляция путём ковалентной модификации
- •4.4. Частичный протеолиз как способ активации зимогена
- •Особенности конкурентного ингибирования
- •5. Использование ферментов в медицине
- •5.1. Энзимопатии
- •Энзимодиагностика
- •Энзимотерапия
- •Вопросы для самоконтроля
- •Тестовые задания для оценки уровня знаний:
- •Ситуационные задачи
- •Ответы Ответы на ситуационные задачи
- •Варианты правильных ответов на контрольные тесты
- •Список литературы
5. Биологическая роль протеинов
К основным функциям белков относятся следующие:
1. Структурная. Первое место по количеству среди белков тела человека занимают структурные (коллаген, эластин, кератин и др.). Они участвуют в образовании цитолемм, межклеточного вещества соединительной ткани, в комплексе с углеводами входят в состав ряда секретов (муцина, мукоидов и др.).
2. Каталитическая. Все ферменты является белками. От выполнения этой функции зависит скорость химических реакций в биологических системах.
3. Транспортная. Многие белки плазмы крови, взаимодействуя с гидрофобными молекулами, создавая растворимые комплексы, обеспечивают их перенос. Альбумины принимают участие в транспорте высших жирных кислот (ВЖК), билирубина, стероидных гормонов; мицеллы глобулинов, связываясь с катионами металлов, органическими и неорганическими веществами, обеспечивают их доставку к органам-мишеням. Белки – переносчики помогают соединениям преодолеть мембрану. Например, с их помощью в клетку проникают ионы, глюкоза, аминокислоты и другие молекулы.
4. Дыхательная. Связывание газов (кислорода, углекислого, угарного газов и др.) в крови осуществляется молекулами гемоглобина, являющегося протеином эритроцитов.
5. Сократительная. Специфические белки миоцитов (актин и миозин) играют главную роль в акте мышечного сокращения и расслабления. Похожей способностью обладают также белки цитоскелета (тубулин, спектрин), обеспечивающие расхождение хромосом в процессе митоза.
6. Регуляторная (гормональная). Ряд гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, имеет белковую природу. Например, инсулин – это полимер, содержащий 51 аминокислоту. Секретируется β-клетками поджелудочной железы в кровь при повышении уровня глюкозы в крови после еды и снижает её концентрацию до нормы (3,3 – 5,5 ммоль/л).
7. Питательная (резервная). Существуют специальные резервные протеины, осуществляющие питание плода (овальбумины) и ребенка (альбумины и казеин). Белки плазмы крови, являясь резервами аминокислот, при голодании распадаются до своих мономеров.
8. Защитная. В ответ на поступление в организм чужеродных веществ – антигенов, синтезируются специфические защитные белки – антитела (например, иммуноглобулины). Белки свертывающей системы (фибриноген, тромбин) предохраняют организм от неадекватной потери крови при ранениях.
9. Кроме того, протеины участвуют в экспрессии генетической информации (гистоны, протамины).
10. Зрительная. За принятие зрительных сигналов в сетчатке отвечает специфический белок – родопсин.
11. Поддерживают онкотическое давление крови и клеток (альбумины, глобулины).
12. Обеспечивают гомеостаз pH внутренней среды организма (буферные белковые системы).
13. Рецепторная. С помощью специальных рецепторных белков наружной поверхности плазматической мембраны клеткой воспринимаются информация о состоянии внешней среды, различные регуляторные сигналы.
14. Энергетическая. Только при патологических состояниях или голодании, белки распадаются с выделением энергии.
