2) Концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна максимальной скорости

3) концентрации субстрата, при которой скорость данной реакции равна половине максимальной

4) половине концентрации субстрата, при которой достигается максимальная скорость реакции

5) концентрации фермента, которая позволяет превратить все молекулы субстрата в продукт за единицу времени

102. График по уравнению Михаэлиса-Ментен представляет собой:

1) линейную зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента

2) гиперболическую зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента

3) гиперболическую зависимость концентрации субстрата от скорости ферментативной реакции

4) параболическую зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

5) гиперболическую зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата

103. Превращение ферментом субстрата в продукт осуществляется:

1) всей поверхностью молекулы фермента

2) аллостерическим центром

3) каталитическим участком активного центра

4) центром связывания с субстратом

104. Ферменты из класса оксидоредуктаз катализируют:

1) окислительно-восстановительные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов

3) реакции расщепления внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды

4) присоединение групп по двойным связям

5) реакции изомеризации молекул

105. Ферменты из класса трансфераз катализируют:

1) окислительно-восстановительные реакции

2. реакции межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов

3. реакции расщепления внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды

4) присоединение групп по двойным связям

5) реакции изомеризации молекул

106. Ферменты из класса гидролаз катализируют:

1) окислительно-восстановительные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов

3) реакции расщепления внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды

4) присоединение групп по двойным связям

5) реакции изомеризации молекул

107. Ферменты из класса лиаз катализируют:

1) перенос электронов, окислительно-восстановитель-ные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов

3) реакции расщепления внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды

4) присоединение групп по двойным связям

5) реакции изомеризации молекул

108. Ферменты из класса изомераз катализируют:

1) окислительно-восстановительные реакции

2) реакции межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов

3) реакции расщепления внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды

4) присоединение групп по двойным связям

5) перенос групп внутри молекулы с образованием изомерных форм

109. Ферменты из класса лигаз катализируют:

1) перенос групп (с участием молекул воды)

2) реакции расщепления внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды

3) присоединение групп по двойным связям

4) реакции изомеризации молекул

5) образование новых связей, сопряжённых с расходованием АТФ

110. Характерные особенности, отличающие ферменты от неорганических катализаторов:

1) термостабильность

2) высокая субстратная специфичность

3) расходуются в результате катализа

4) зависимость от активаторов и ингибиторов

5) повышают скорость реакции, но не смещают равновесия

111. Скорость ферментативных реакций простых ферментов зависит от:

1) концентрации субстрата

2) концентрации продукта

3) концентрации фермента

4) молекулярной массы фермента

5) денатурирующих агентов

112. 1 международная единица активности фермента – это такое его количество, которое нарабатывает:

1) 1 моль продукта за 1 минуту

2) 1 мкмоль продукта за 1 минуту

3) 1 мкмоль продукта за 1 секунду

4) 1 моль продукта за 1 секунду

5) 1 грамм продукта за 1 час

113. В структуре сложного фермента любая небелковая часть называется:

1) холофермент

2) апофермент

3) кофермент

4) кофактор

5) простетическая группа

114. Изоферменты – это множественные формы ферментов, которые:

1) катализируют разные реакции

2) катализируют одну и ту же реакцию

3) различаются по физико-химическим свойствам

4) не различаются по физико-химическим свойствам

115. Конкурентный ингибитор фермента

1) уменьшает V_max , но не изменяет К_m

2) увеличивает V_max , но не изменяет К_m

3) увеличивает как К_m , так и V_max

4) увеличивает К_m , но не изменяет V_max

5) уменьшает К_m , но не изменяет V_max

116. Аллостерические ферменты отличаются от простых ферментов:

1) кинетикой реакций

2) наличием регуляторного центра

3) наличием 2 и более полипептидных цепей (субъединиц)

4) наличием нативной формы только в третичной структуре

117. Активность ферментов может регулироваться в результате:

1) полного гидролиза фермента

2) частичного протеолиза профермента

3) модификации одного фермента другим

4) ретроингибирования продуктами реакции аллостерического фермента

118. Наиболее выраженная активность фермента лактатдегидрогеназы наблюдается в ткани:

1) предстательной железы

2) печени

3) миокарда

4) костной

5) скелетной мышцы

119. При инфаркте миокарда повышается активность:

1) аспартатаминотрансферазы

2) карбамоилфосфатсинтетазы

3) креатинфосфокиназы МВ

4) креатинфосфокиназы ВВ

5) ЛДГ₅

120. Какие ферменты обладают относительной (групповой) специфичностью?

1) липаза

2) пепсин

3) уреаза

4) гистидаза

5) трипсин

121. Чем выше константа Михаэлиса, тем сродство фермента к субстрату:

1) выше

2) ниже

3) остается неизменным

122. Как ферменты влияют на энергию активации?

1) увеличивают

2) уменьшают

3) не изменяют

123. График по уравнению Лайнуивера-Берка позволяет точно определить:

1) концентрацию фермента

2) концентрацию субстрата

3) рН оптимум

4) константу Михаэлиса

124. Для заместительной терапии используют ферменты:

1) лактатдегидрогеназу

2) алкогольдегидрогеназу

3) пепсин

4) гликогенсинтетазу

125. Трипсиноген превращается в активный трипсин с помощью:

1) щавелевой кислоты

2) холестерола

3) энтерокиназы

4) глюкозы

126. Какие связи гидролизует фермент амилаза?

1) пептидные

2) эфирные

3) α-1,4-гликозидные

4) α-1,6-гликозидные

127. Кем из названных ученых была предложена модель двойной спирали ДНК?

1) Ф. Сэнгер

2) Ф. Крик

3) Э Чаргафф