1 Этап трансляции:

Инициация- узнавание рибосомой стартового кодона, начало синтеза.

К мРНК присоединяется малая субъединица рибосомы, фактор инициации

IF, мет-тРНК и ГТФ. Когда комплекс свяжется с кодоном AUG, происходит

присоединение большой субъединицы рибосомы, что сопровождается

гидролизом ГТФ и отделением IF. Формируется полноценная рибосома с

пептидильным (Р) и аминоацильным (А) центрами

2 этап трансляции: элонгация - синтез белка

(рост пептидной цепи)

 Стадии элонгации:

 Связывание аа-тРНК в А-центре при участии

фактора элонгации EF1 и с затратой энергии ГТФ

 Образование пептидной связи между АК Р-центра

и АК А-центра при участии

пептидилтрансферазы

 Перемещение рибосомы по мРНК (транслокация) в

направлении от 5′- к 3′-концу с использованием

энергии ГТФ и при участии фактора элонгации EF2

 Многократное повторение стадий

3 этап трансляции: терминация - узнавание терминирующего кодона и отделение продукта

Высвобождение пептида из связи с тРНК и рибосомой:

 Стоп-кодоны UAA, UAG,

UGA попадают в А-центр

 Высвобождение

полипептида при участии

факторов терминации RF1,

RF3 и энергии ГТФ

Ингибиторы трансляции

Тетрациклин Связывается с малой субъединицей рибосомы и

препятствует присоединению аа-тРНК в А-центр

Эритромицин Соединяется с большой субъединицей рибосомы

и ингибирует транслокацию

Левомицетин Присоединяется к большой субъединице

рибосомы и ингибирует пептидилтрансферазу

2.Особенности метаболизма метионина: образование s-аденозилметионина и его использование, регенерация метионина из гомоцистеина.

Метионин - незаменимая аминокислота. Она необходима для синтеза белков организма, участвует в реакциях дезаминирования, является источником атома серы для синтеза цистеина. Метионил-тРНК участвует в инициации процесса трансляции.

Метальная группа метионина - мобильный одноуглеродный фрагмент, используемый для синтеза ряда соединений. Перенос метильной группы метионина на соответствующий акцептор называют реакцией трансметилирования, имеющей важное метаболическое значение.

Метальная группа в молекуле метионина прочно связана с атомом серы, поэтому непосредственным донором этого одноутлеродного фрагмента служит активная форма аминокислоты.

Реакция активация метионина

Активной формой метионина является S-аденозилметионин (SAM) - сульфониевая форма аминокислоты, образующаяся в результате присоединения метионина к молекуле аденозина. Аденозин образуется при гидролизе АТФ (см. схему А).

Эту реакцию катализирует фермент метионин аденозилтрансфераза, присутствующий во всех типах клеток. Структура (-S⁺-CH₃) в SAM - нестабильная группировка, определяющая высокую активность метильной группы (отсюда термин "активный метионин"). Эта реакция уникальна для биологических систем, так как, по-видимому, является единственной известной реакцией, в результате которой освобождаются все три фосфатных остатка АТФ.

Отщепление метильной группы от SAM и перенос её на соединение-акцептор катализируют ферменты метилтрансферазы. SAM в ходе реакции превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAT).

егенерация метионина

Реакции метилирования играют важную роль в организме и протекают очень интенсивно. Это вызывает большой расход метионина, так как он является незаменимой аминокислотой (в клетках метионин синтезироваться не может). В связи с этим большое значение приобретает возможность регенерации метионина с участием заменимых аминокислот (Сер, Гли). В результате отщепления метильной группы SAM превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAT), который при действии гидролазы расщепляется на аденозин и гомоцистеин.

S-аденозилгомоцистеин + Н2О → Аденозин + Гомоцистеин

Гомоцистеин может снова превращаться в ме тионин под действием гомоцистеинметилтранс феразы. Донором метильной группы в этом слу чае служит N5-метил-Н4-фолат:

Промежуточным переносчиком метильной группы в этой реакции служит производное витамина В12 - метилкобаламин, выполняющий роль кофермента.

Метионин - незаменимая аминокислота, однако может регенерироваться из гомоцистеина. Следовательно, незаменим именно гомоцистеин, но единственным его источником в организме служит метионин. В пище гомоцистеина крайне мало, поэтому потребности человека в метиони-не и гомоцистеине обеспечиваются только мети-онином пиши. Общая схема метаболизма метионина, связанная с обменом одноуглеродных фрагментов, представлена на рис. 9-27.

Первичным донором одноуглеродныхкфраг-ментов является серии. Образовавшийся N5,N10-метилен-Н4-фолат восстанавливается до N5-метил-Н4-фолата, передающего метильную группу на кобаламин (витамин В12). Метилкобаламин непосредственно участвует в регенерации метионина.