- •Осмос, осмотическое давление. Биологическое значение осмоса. Понятие об изотонических, гипертонических и гипотонических растворах.
- •Буферные растворы и буферная емкость. Буферные системы живого организма и их значение.
- •Классификация аминокислот, их строение и номенклатура. Образование пептидной связи.
- •Аминокислотный состав белков.
- •Превращение аминокислот в тканях.
- •Классификация аминокислот, их строение и номенклатура. Образование пептидной связи. Качественные реакции аминокислот .
- •Классификация белков. Характеристика простых белков. Качественные реакции на белки.
- •Переваривание белков в пищеварительном тракте.
- •Обмен веществ. Понятие о катаболизме и анаболизме.
- •Белковый обмен, значение. Понятие о азотистом балансе.
- •Характеристика сложных белков. Нахождение и роль в организме животных.
- •Биосинтез аминокислот
- •Конечный обмен белков. Орнитиновый цикл (цикл Кребса).
- •Ферменты их роль в организме. Механизм и условия действия ферментов.
- •Классификация ферментов
- •Общие свойства ферментов: каталитическая способность, условия максимального проявления каталитического действия. Применение ферментов.
- •Ферменты белкового обмена. Условия проявления наибольшей активности ферментов.
- •Нуклеиновые кислоты их состав. Структура днк. Принцип комплементарности
- •Нуклеопротеиды. Обмен нуклеиновых кислот.
- •Состав и структура рнк. Виды рнк и их функции
- •Биосинтез белка. Стадии биосинтеза белка.
- •23. Анаэробный распад глюкозы. Основные реакции превращения углеводов до образования молочной и пировиноградной кислоты.
- •24. Цикл трикарбоновых кислот и синтез атф.
- •25. Тканевое дыхание. Дыхательная цепь.
- •26. Превращение углеводов в организме. Переваривание углеводов в пищеварительном тракте. Образование гликогена.
- •27. Ферменты углеводного обмена, их характеристика.
- •28. Липиды и их классификация. Структура липидов, их свойства и функции.
- •29. Обмен жиров. Превращение жиров в пищеварительном тракте.
- •30. Промежуточный обмен липидов
- •31. Синтез липидов в организме
- •33. Минеральные вещества и их обмен.
- •34. Обмен веществ как единое целое. Регуляция обмена веществ.
- •Водорастворимые витамины, их биологическое значение.
- •Жирорастворимые витамины
- •Классификация гормонов. Их применение в животноводстве и ветеринарии, биологическое значение.
- •Общая характеристика гормонов. Гормоны гипоталамуса.
- •Гормоны гипофиза. Биологическое действие.
- •Гормоны щитовидной и зобной (тимус)железы. Биологическое действие и применение в животноводстве и ветеринарии.
- •Гормоны поджелудочной железы. Биологическое действие и применение в животноводстве и ветеринарии.
- •Половые гормоны. Биологическое значение.
- •Гормоны надпочечников. Биологическое значение и применение в животноводстве и ветеринарии.
Характеристика сложных белков. Нахождение и роль в организме животных.
Сложные белки помимо аминокислот содержат ещё другие соединения небелкового характера (простетические группы). В зависимости от химической природы простетических групп сложные белки делят на гликопротеины, липопротеины, нуклопротеины, фосфопротеины, хромопротеины и т.д.
Гликопротеины- сложные белки, в состав небелковой части которой могут входить моносахариды и их производные, например, аминосахара ( глюкозамин, галактозамин, ацетилглюкозамин), глюкуроновая, уксусная, серная и др. кислоты. Гликопротеины содержатся практически во всех тканях животных, где они выполняют очень важные функции.
К гликопротеинам относятся секреты слизистых желез- муцины-мукоиды слюны, желудка, кишечника способствующие передвижению и перевариванию пищи; мукоиды соединительной ткани (хрящей,костей); вещества группы крови; некоторые ферменты (холинэстераза) и др.
Фосфопротеины- в качестве простетической группы содержат остаток фосфорной кислоты. К фосфопротеинам относятся белки : казеин молока, вителленин, вителлин (белки яичных желтков), ферменты (пепсин, фосфорилаза, фосфоглюкомутаза) и др .
Хромопротеины- в составе небелковой части содержат окрашенные соединения. К хромопротеинам относятся металлопротеины, окраска которых обусловлена наличием у них атомов металлов- железа, меди, магния (гемоглабин, миоглобин, каталаза, цитохромоксидаза, церрулоплазмин, аскорбинатоксидаза и др.) и флавопротеины, окраска которых обусловлена наличием флавинового кольца ( родопсин, сукцинатрегидрогеназа и др.)
Биосинтез аминокислот
Глутамат и аспартат синтезируются из соответствующих α- кетапроизводных – α-КГ и оксалоацетата в реакция трансаминирования за счет ГДГазной и аспартатаминотрансферазной (АСТ) реакций соответвственно. Аспартат может быть получен также из аспарагина под действием аспарагиназы.
Аланан и глюкозоаланиновый цикл.Существуют два основных пути образования аланина : за счет распада белков и путем реакций трансаминирования пирувата с глутаматом.
Помимо участия в синтезе белка аланин является второй после глутамина аминокислотой, циркулирующей по крови и траспортирующей азот из периферических тканей (в основном из мышц) в печень. Здесь он преобразуется в глюкозу, которая затем через кровь обратно возвращается в скелетные мышцы.Этот процесс известен под названием глюкозо-аланинового цикла, который реальзуется в два этапа: 1)в мышцах ,2) в печени.
1 этап (в скелетных мышцах)
Продукт окисления глюкозы –пируват –включается в реакцию трансаминирования с глутаматом, с образованием аланина и α-КГ:
Пируват + ГК Аланин +α-КГ
Аланин, в силу своей гидрофобности и нейтральности, легко выходит из мышц в кровь и также легко поступает в печень.
2 этап (в печени)
Аланин включается в реакцию трансаминирования в печени с α-КГ и превращается в пируват, который затем включается в глюкогеогенез:
Аланин + α-КГ <-> Пируват + ГК
Пируват ->глюкоза
Глюкоза далее выходит в кровь и транспортируется в периферические ткани (мышцы) ,где она может служить как источник энергии .
Что касается группы аланина, то она первоначально преобразуется в аминную группу глутамата, а затем путем окислительного дезаминирования последнего высвобождается в виде аммиака .Далее из аммиака в печени синтезируется мочевина.
Углеродным скелетом для синтеза цистеина служат заменимая аминокислота серин, а источником серы – незаминимая аминокислота метионин. На самом деле для синтеза цистеина используется не сам метионин, а S-аденозилметионин (SAM), который образуется с помощью фермента метионинаденозилтрансферразы и АТР:
Метионин +АТР ->S-аденозилметионин
SAM-это активная форма, в которой метионин передает свою метильную группу на разного рода акцепторы и в результате превращается в S- аденозилгомоцистеин:
S-аденозилметионин->S-аденозилгомоцистеин
S-аденозилгомоцистеин под действием S-аденозилгомоцистеиназы далее распадается на аденозин и гомоцистеин:
S-аденозилгомоцистеин -> аденозин+гомоцистеин
Гомоцистеин далее может метаболлизироваться по двум основным направлениям : 1) вновь по пути синтеза метионина, 2)по направлению синтеза цистеина. Первый путь реализуется с участием фермента метионинсистазы и N5-метил-ТГФК (активная форма витамина Вс ).Что касается второго пути, то при участии β-цистатионсинтазы гоцистеин может взаимодействовать с серином и образовать цистатион, который далее распадается с образованием цитеина с помощью фермента цистетионазы:
Гомоцистеин +серин -> цистатион -> цистеин +α-кетобутират
Эти последние две реакции известны как реакции транссульфулирования.
Тирозин си тезируется путем реакций гидроксилирования незаменимой аминокислоты фенилаланин под действием фермента фенилаланингидроксилазы. До 50% фенилаланина поступувшего с пищей расходуется на образование тирозина.Поэтому при дифиците фенилаланина в рационе его недостаток до 50 % восполняется тирозином.
Орнитин и пролин синтезируются из одного и того же предшественника- глутамата. При метаболизме глутамата образуется семиальдегид глутамата, который под действием орнитин-2-кетоглутаматтрансаминазы преобретает дополнительную аминогруппу и превращается в орнитин. В случае ингибирования активности этого фермента вместо синтеза орнитина семиальдегид глутамата включается в биосинтетический путь пролина.
Биосинтез серина осоуществляется из продукта гликолиза – 3-фосфоглицерата.Источником аминной группы здесь в реакции трансаиминирования выступает глутамат.
Трансаминирование
В этом случае удаление аминогрупп из аминокуслот происходит в реакциях трансаминирования- переноса аминогрупп от аминокислот доноров на ограниченное число α-кетокислот –акцепторов аминогрупп.В результате, аминокислоты-доноры превращаются в α-кетокислоты, а акцепторы (α-кетокислоты) –в аминокислоты. Реакции трансаминирования происходят с участием трансаминаз или аминотрансфераз .
Смысл трансаминирования состоит в том, чтобы собрать аминогруппы от многих разных АК в одной форме –в виде L-глутамата, который в последствии будет служить, с одной стороны, как источник (депо) азота в виде аминогрупп для многих биосинтетических реакций, а с друго- он может вступать в реакции окислительного дезаминирования под действием глутаматдегидрогеназы ( ГДГаза ) в митохондриях с образованием аммиака, и α-КГ.
