Конечный обмен белков. Орнитиновый цикл (цикл Кребса).
Аммиак у рыб выделяется через кожный покров. У птиц – мочевая кислота. У рептилий – мочевая кислота. У высших животных в виде мочевины.
Ферменты их роль в организме. Механизм и условия действия ферментов.
Ферменты – белки, выполняющие каталитическую функцию.
Ферменты – энзимы (гр., лат) – брожение.
Очень быстрые реакции. Ускоряют химические реакции, сами не тратятся на реакции.
Фермент активирует вещество, чтобы оно было реакционно способным.
А – вещество
Б – фермент
Д – 1 фракция
Е – 2 фракция
А+БАБД+Е+Б
Активность ферментов зависит от:
От температуры.
Ферменты работают при определенном ph.
Характеристика специфичности действия:
Фермент пепсин разрушает пептидные связи.
Классификация ферментов
1)оксидоредуктазы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции;
2)трансферазы, осуществляющие перенос групп атомов, отличных от атомов водорода;
3)гидролазы, расщипляющие связи с участием молекул воды;
4)лиазы, обеспечивающие образование двойных связей за счет удаления или добавления групп атомов;
5)изомеразы, осуществляющие внутримолекулярный перенос групп атомов и образования изомерных форм;
6)лигазы, соединяющие две молекулы с образованием связей C-C ,C-O, C-S,C-N за счёт энергии разрыва форсофороэфирных связей АТР.
Общие свойства ферментов: каталитическая способность, условия максимального проявления каталитического действия. Применение ферментов.
Ферменты усложняют реакцию, проводя ее по более сложному пути, не требующему энергетических затрат.
Ферменты нашли широкое применение в таких отраслях промышленности, как хлебопечение, пивоварение, виноделие, чайное, кожевенное и меховое производства, сыроварение, кулинария (для обработки мяса) и т.д. В последние годы ферменты стали применять в тонкой химической индустрии для осуществления таких реакций органической химии,как окисление, восстановление, дезаминирование, декарбоксилирование, дегидратация,конденсация, а также для разделения и выделения изомеров аминокислот L-ряда (при химическом синтезе образуются рацемические смеси L- и D-изомеров), которые используют в промышленности, сельском хозяйстве, медицине. Овладение тонкими механизмами действия ферментов, несомненно, предоставит неограниченные возможности получения в огромных количествах и с большой скоростью полезных веществ в лабораторных условиях почти со 100% выходом.
Ферменты белкового обмена. Условия проявления наибольшей активности ферментов.
Активность ферментов зависит от:
От температуры.
Ферменты работают при определенном ph.
Ферменты белкового обмена.
Трипсин, хемотрипсин, пептидаза.
Трипсин – расщепляет пептидные связи, образует карбоксильные группы ароматических аминокислот и аминогруппы других аминокислот.
Нуклеиновые кислоты их состав. Структура днк. Принцип комплементарности
Способность к самовоспроизведению – одна из главных особенностей живых организмов.
Впервые нуклеиновые кислоты были открыты в 1869 г. Выделены из ядер клеток гноя, далее было выделено из спермы рыб.
Альтман (1899 г.) очистил от белка и получил в чистом виде. Нуклеиновые кислоты распадаются на отдельные части в жестких условиях.
Нуклеиновые кислоты – полимеры, состоящие из нуклеотидов.
Нуклеотиды образуют остатки молекулы сахара (рибозы и дезоксирибозы), азотистым основанием (аденин, тимин, цитозин, гуанин, урацил), остатка фосфорной кислоты.
Рибоза Дезоксирибоза
Пуриновые основания (аденин и гуанин).
Пиримидиновые основания (цитозин, урацил, тимин).
Нуклеотиды бывают монофосфаты, дифосфаты, трифосфаты.
По своему строению молекула ДНК состоит из 2 цепочек, РНК из одной цепочки.
В молекуле ДНК встречается столько же аденина, сколько и тимина и столько же гуанина сколько цитозина.