4. Четыре уровня структурной организации белковых молекул.

Кроме последовательности аминокислот полипептида (первичной структуры), определяемой генетическим кодом, крайне важны структуры более высоких порядков, которые формируются в процессе сворачивания белка. Обычно выделяют четыре уровня структуры белка

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Она образуется за счет ковалентных пептидных связей между аминокислотными остатками. Определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, который кодирует данный белок. ПС определяет форму белка, свойства и функции.

Вторичная структура — образуется укладкой полипептидных цепей в альфа-спираль или бетта-структуру. Она поддерживается за счет водородных связей между атомами водорода групп NH и атомами кислорода групп СО. Альфа-спираль формируется в результате скручивания полипептидной цепи в спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Она характерна для глобулярных белков, имеющих сферическую форму глобулы. Бетта-структура представляет собой продольную укладку трехполипептидных цепей. Она характерна для фибриллярных белков, имеющих вытянутую форму.

Третичная структура —образуется при сворачивании спирали в клубок, глобулу или домен. Домен-глобулоподобные образования с гидрофобной сердцевиной и гидрофильным наружным слоем. Обычно говорят применительно к глобулярным белкам. Также образуется укладкой полипептидных цепей в альфа-спираль или бетта-структуру. в отличие от вторичной, третичная структура образуется и удерживается за счет образования связей непосредственно между радикалами аминокислот.

Четвертичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

5. Свойства и функции белков.

В зависимости от условий, белки способны проявлять как кислотные, так и осно́вные свойства (так называемая амфотерность). При этом группами, способными кионизации в растворе, являются карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппа лизина иамидиновый остаток CNH(NH₂) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина). Отдельные белки характеризуются изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды pH, при которой молекулы данного белка не несут электрического заряда и, соответственно, не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). Величина pI определяется отношением кислотных и основных аминокислотных остатков в белке: увеличение количества остатков основных аминокислот в данном белке ведёт к увеличению pI; увеличение количества остатков кислых аминокислот приводит к снижению значения pI.

Значение изоэлектрической точки является характерной константой белков. Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки с pI больше 7 — основными. В целом, pI белка зависит от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако в некоторых случаях значения лежат в экстремальных областях: так, например, для пепсина — протеолитического фермента сильнокислого желудочного сока pI ~ 1, а для сальмина — белка-протамина молок лосося, особенностью которого является высокое содержание аргинина, pI ~ 12. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными остатками нуклеиновых кислот, часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны ипротамины.

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым или склеропротеинам относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка ипаутины.

Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные (водооталкивающие). К гидрофильным относятся большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относятся большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны (у этих белков обычно есть и небольшие гидрофильные участки).

Денатурация

Как правило, белки сохраняют структуру и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в физико-химических условиях, таких как температура и pH, к которым приспособлен данный организм. Изменение этих условий, например, сильное нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью, приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Потеря белком или другим биополимером естественной структуры называется денатурацией. Денатурация белка может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки функции белков

1. Регуляторная функция:

а) ферменты- биокатализаторы белковой природы, регулирующие скорость химических реакций организма;

б) гормоны белковой природы – регуляторы обмена веществ организма;

2. Транспортная функция: белки плазмы крови транспортируют липиды крови, типичным примером белка транспортера является гемоглобин, ацилпереносящий белок и т.д.

3. Защитная функция: примерами является иммуноглобулины, белки свертывающей системы крови, интерфероны и т.д.

4. Белки обеспечивают видовую и индивидуальную специфичность ( например : белки групп крови).

5. Другие специфические функции:

а) опорно-механическая (белок- коллаген);

б) сократительная (миозин, актин);

ж) рецепторная (составляет основу структуры мембранных и цитозольных рецепторов);

6. Резервная (альбумин яйца – запасной материал для развивающихся клеток).

7. Энергетическая (неспецифическая функция: при распаде 1 г. белка выделяется 17,1 кДж энергии).

По количественному содержанию в организме белки занимают второе место после воды, по значимости – первое место. В среднем принимают, что в сухом веществе организма содержится до 40-50% белка.