3.5.4. Вторичная структура

Рис. 3–47. Схема правой α-спирали

Рис. 3–48. Левая и правая спиральные структуры

Вторичная структура реализуется в двух основных формах: в виде спиралей и β-складчатых слоев. В глобулярных белках на долю α- и β-структур приходится до (50÷70)% всех остатков цепи. Стабильность вторичных структур обеспечивается насыщенными водородными связями. Доноры и акцепторы таких связей имеются в пептидных группах каждого аминокислотного остатка. Водородные связи доноры и акцепторы пептидных групп образуют либо между собой (при формировании вторичной структуры), либо с молекулами воды.

Спиральные структуры

Существует несколько типов спиральных структур. В качестве примера рассмотрим наиболее распространенную в белках правую α-спираль (рис. 3–47), в которой все атомы упакованы оптимально: плотно и без напряжений (левых α-спиралей в белках практически нет, рис. 3–48).

Она состоит из полипептидной цепи, закрученной по часовой стрелке таким образом, что расположение в ней аминокислотных остатков создает наиболее стабильную структуру. Стабильность обуславливается водородными связями (штриховые линии на рис. 3–47), сшивающими витки спирали и диполь–дипольными взаимодействиями электрических моментов пептидных связей (дипольные моменты пептидных связей указаны на рис. 3–47 стрелками). Точками на рисунке обозначены аминокислотные остатки, находящиеся на невидимой стороне цилиндра. Структура соответствует максимально возможному числу водородных связей. Все водородные связи направлены приблизительно параллельно продольной оси спирали.

Чередующиеся атомы азота N и углерода С в цепи обозначены на рисунке кружочками. На виток приходится 3,6 аминокислотных остатков и одиннадцать атомов (С и N) в основной цепочке. Полное число атомов в цикле, образованном водородными связями, –13 (обозначение 3,6₁₃).

Водородные связи возникают между СО-группой n-го остатка и NH–группой (n + 4) –го остатка (рис. 3–49). Соответственно, сближенные и направленные в одну сторону дипольные моменты пептидных связей чередуются через два диполя.

Рис. 3–49. Водородные связи в –спирали. Дипольные моменты пептидных связей указаны стрелками

Неполярные и амфифильные (от греч. amphi – с обеих сторон, двоякий, то есть содержащие как гидрофильные, так и гидрофобные группы) α-спирали часто обеспечивают заякоревание белков в биологических мембранах.

Другие виды спиральных структур отличаются от α-спирали числом аминокислотных остатков, приходящихся на один виток, и полным числом атомов между водородными связями. Если использовать эти параметры для классификации спиральных структур, то существующие спиральные структуры можно разделить на следующие типы по количеству аминокислотных остатков, приходящихся на один виток (первое число) и по числу атомов в цикле (нижний индекс):

— 3,6₁₃ -спираль (α-спираль);

— 3₁₀ -спираль, правая, более закрученная спираль; водородные связи возникает между n и (n + 3) аминокислотными остатками.

— 4,4₁₆ -спираль (π-спираль) правая, большего, чем 3,6₁₃ диаметра; водородные связи между n и (n + 5) остатками.

— 4₁₄ -спираль, правая спираль, отличается от предыдущих направлением дипольных моментов пептидных связей относительно продольной оси спирали.

От рассмотренных выше спиралей, качественно отличается спираль коллагена – наиболее распространенного фибриллярного опорного белка человека и высших животных (составляет ~25% общего белка). Он является компонентом соединительной ткани и составляет основу сухожилий, хрящей, кожи, костей. Полипептидная цепь коллагена содержит около 1 000 аминокислотных остатков, треть из которых составляет глицин (Gly), около 10% пролин (Pro), а также гидроксипролин (Hyp) и гидроксилизин (Hyl). Коллаген образует ломаную, левую, сильно растянутую спираль малого радиуса с тремя аминокислотными остатками на виток (на рис. 3–50 они обозначены кружочками), которая, в свою очередь, закручивается в правую суперспираль (по поверхности, изображенного на рисунке цилиндра) существенно большего радиуса и периода. В результате сильной растянутости внутрицепочечные водородные связи отсутствуют.

Рис. 3–50. Схема спирали коллагена

В ткани три полипептидные цепи коллагена свиты вместе в единую тройную полипролиновую спираль (рис. 3–51). Такая упаковка держится на Ван-дер-ваальсовских контактах. В полипролиновой спирали три растянутые левые спирали, перевиваясь и, закручиваясь друг вокруг друга, образуют правую спираль.

На следующем структурном уровне коллагеновые суперспирали слипаются друг с другом, образуя фибриллы (от новолат. fibrilla – волоконце, ниточка) коллагена. При повышении температуры коллагеновая спираль плавится. Так образуется желатин (см. с. 329).

Рис. 3–51. Трехспиральная структура коллагена.

Трехспиральная структура стабилизируется межцепочечными ковалентными, водородными и гидрофобными взаимодействиями. Коллаген является одним из немногих белков, существующих только в спирализованной форме. Он не свертывается как большинство белков в компактную глобулу. Такой белок невозможно растянуть, что важно для той функции, которую он выполняет в соединительной ткани, например, в костной ткани и сухожилиях.

β-сладчатые слои

β-сладчатый слой образуется вытянутыми, направленными параллельно (или антипараллельно) друг другу, полипептидным цепочкам (рис. 3–52). Стабилизация достигается в результате образования всеми СО– и NH–группами межцепочечных водородных связей.

Рис. 3–52. Параллельный (↑↑)складчатый -слой. Азотный N-конец цепи (вверху), углеродный С-конец (внизу)

Цепочки расположены на ломаной, гофрированной поверхности таким образом, что полипептидные связи в цепочках и СО–, и NH–группы находятся на плоскостях складок. R-группы располагаются рядами, поочередно, выше и ниже плоскости рисунка.

Вторичная структура белков определяется первичной, так как установлено, что различные аминокислоты в полипептидных цепочках имеют различную склонность к образованию спиральных или β-структур.

Витки двойной спирали и β-складки образуются потому, что при такой упорядоченности цепи водородные связи между звеньями цепи максимально насыщаются. За открытие вторичных структур белка американскому физику Лаунусу Полингу в 1954 г. была присуждена Нобелевская премия.