3.Глюкокортикоиды. Химическая природа, образование, ткани-мишени. Влияние глюкокортикоидов на углеводный, белковый и липидный обмены.

Хим.природа – стероидный.

-Образование – из холестерина в коре надпочечников

-Ткани-мишени - печень, мышцы, жировая ткань, кости.

• Липидный обмен

• на фоне мышечной работы глюкокортикоиды стимулируют липолиз

• в состоянии покоя глюкокортикоиды ингибируют липолиз

• при развитии опухоли коры надпочечников или при введении высоких доз препаратов глюкокортикостероидов, наблюдается рост жировых запасов на лице и в верхней части туловища (синдром Иценко-Кушинга)

• Углеводный обмен

• повышают уровень глюкозы в крови

• увеличивают глюконеогенез из аминокислот в печени

• тормозят захват и утилизацию глюкозы клетками периферических тканей

• угнетают активность ключевых ферментов гликолиза

• повышают синтез гликогена в печени и скелетных мышцах

• Белковый обмен

усиливают катаболизм белков и уменьшают их синтез

Задача: Биохимический анализ крови:

общий билирубин – 58 мкмоль/л (N < 20,5 мкмоль/л)

непрямой билирубин – 37,3 мкмоль/л (N < 17,1 мкмоль/л)

прямой билирубин – 20,7 мкмоль/л (N < 5,1 мкмоль/л)

альбумин – 30 г/л (N 35-50 г/л)

ЛДГ общая – 245 ЕД/л (N 93-184 ЕД/л)

ЛДГ4 – 17% (N 3-9%)

ЛДГ5 - 15% (N 3-12%)

Анализ мочи:

уробилиноген +++

Ваше заключение.

Билет № 2

1.Различие и сходство неорганических и органических катализаторов. Механизм ферментативного катализа.

Сходство:

• В ходе химической реакции структурно не изменяются и не расходуются

• Ускоряют только энергетически возможные реакции

• Не смещают химическое равновесие обратимой реакции, а лишь ускоряют его наступление(ускоряют скорость хим.р-ии)

• Имеют общий термодинамический механизм ускорения реакции

Различие:

• Высокая эффективность действия

• Высокая специфичность действия(субстрат специфичность, специфичность пути превращения)

• Способность к регуляции

• Работа в мягких условиях(узкий диапазон температуры 20-40 с)

Механизм ферментативного катализа

1 стадия: <участок связывания субстрата>E+SES-фермент-субстратный комплекс, взаимодействие обратимо, приобретает активное состояние ES*

2 стадия:<каталитический участок> ES*PE-продукт-ферментативный комплекс

3 стадия:PEP+E-распад комплекса

2.Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке. Протеазы поджелудочной железы и энтероцитов: механизм активации, химизм действия, продукты переваривания. Механизм всасывания аминокислот.

Преваривание в двенадцатипёрстной кишке

1.химус(рН 1.5-2)-выделение гормона секретина-нейтрализация соляной кислоты, разрушение пепсина(рН=7)

2.выработка панкеатических проферментов:

3.активация:

1)Трипсиноген+энтеропептидазы кишечника-трипсин(энтеропептидаза-расщепляет пептидные связи внутри полипептидных цепей)

2)трипсин+

Химотрипсиноген-химотрипсин(эндопептидаза)

Прэластаза-эластаза

Прокарбоксипептидаза-карбоксипептидаза(экзопептидаза-отщепляет аминокислоты с С-конца)

Протеазы секретируемые энтероцитами:

Аминопептидаза-экзопептидаза,отщепляет аминокислоты с N-конца

Дипептидаза-гидролизует дипептиды

Прдукты переваривания-свободныеаминокислоты

Транспорт аминокислот через клеточную мембрану

• гамма-глутамильный цикл

Это группа ферментов, один из которых встроен в мембрану – гамма-глутамилтрансфераза (ГТ), коферментом которого является глутатион (трипептид: глутамин, цистеин, глицин)

• ГТ осуществляет реакцию между глутатионом (глутамином) и аминокислотой

• Дипептид глутамил-аминокислота переходит в клетку

• Специальный фермент гидролизует дипептид глутамил-аминокислота, высвобождая аминокислоту

Из остатков – глутамина и дипептида цис-гли ферменты вновь синтезируют глутатион