Тема 2. Ферменты
Карбоангидраза II повышает скорость образования угольной кислоты в эритроцитах в 1500-2000 раз по сравнению с аналогичной реакцией, протекающей в плазме крови, не содержащей карбоангидразы:
СО2 + Н2О ↔ Н2СО3 ↔ НСО3- + Н+.
Объясните, как ферменты ускоряют реакции и от чего зависит направление данной реакции. Для этого:
а) опишите этапы ферментативного катализа;
б) представьте кривые, объясняющие роль фермента (карбоангидразы II) в этом превращении;
в) укажите направление этой реакции в капиллярах легких и капиллярах тканей.
Студент-кружковец получил образцы крови больного для определения активности щелочной и кислой фосфатазы. Для проведения анализа он составил 2 инкубационные смеси, которые включали:
субстраты фермента;
плазму крови (содержащую ферменты);
3. буфер для поддержания рН плазмы крови (7,36).
По истечении времени инкубации студент сделал соответствующие измерения и рассчитал удельную активность ферментов. Какие результаты мог получить студент? Для ответа:
а) приведите схему реакции, которую катализируют эти ферменты, назовите их класс;
б) напишите формулу для определения удельной активности ферментов;
в) проанализируйте правильность составления инкубационной смеси студентом;
г) укажите, заниженные или завышенные результаты получил студент при расчете удельной активности.
Белки пищи перевариваются (гидролизуются) ферментом желудочного сока пепсином. В норме оптимум рН пепсина 1,5-2,0. Почему у больных с гипоацидным гастритом, при котором повышается рН желудочного сока, нарушается переваривание белков в желудке? Для ответа на вопрос:
а) укажите, какие связи расщепляет пепсин в белках пищи, и класс ферментов, к которому он относится;
б) нарисуйте график зависимости активности пепсина от рН, объясните, какие белки будут быстрее перевариваться в желудочно-кишечном тракте денатурированные или нативные.
На рисунке представлена схема метаболизма цАМФ:
Атф → цАмф → амф
Опишите метаболизм цАМФ и его функции в клетках. Для этого:
а) укажите ферменты, катализирующие эти превращения, и их класс;
б) назовите фермент, активность которого регулирует цАМФ;
в) нарисуйте строение этого фермента, опишите его структурно-функциональные особенности;
г) укажите, как изменяются уровни структурной организации фермента при его активации цАМФ;
д) объясните, ингибиторы какого фермента надо использовать, чтобы в клетке , в течение длительного времени, сохранялась повышенная концентрация цАМФ.
Отравление инсектицидами, которые являются производными ДФФ (диизопропилфторфосфат), опасно для организма, так как они могут вызвать паралич дыхательных мышц и смерть. В этих случаях в качестве антидота применяют пралидоксим. Это вещество присоединяется к ингибитору (ДФФ), который ковалентно связан в активном центре ацетилхолинэтеразы. Вследствие этого связь между ферментом и соединением ДФФ-антидот ослабевает и затем разрывается. Активный центр ацетилхолинэстеразы освобождается от ингибитора. Почему применение этого антидота (препарата) улучшает состояние больных? Для ответа на вопрос:
а) напишите реакцию, которую катализирует ацетилхолинэстераза и объясните ее роль в проведении нервного импульса;
б) представьте схему реакции ингибирования ацетилхолинэстеразы производными ДФФ, укажите тип ингибирования;
в) объясните последствия, к которым приводит снижение активности ацетилхолинэстеразы и задержка с введением антидота.
Студент изучал влияние различных концентраций АТФ и АДФ на скорость реакции, которую катализирует фермент изоцитратдегидрогеназа:
Изоцитрат α-Кетоглутарат
Это самая медленная реакция метаболического пути – цикла трикарбоновых кислот (ЦТК), имеющего энергетическое значение (синтез АТФ) и протекающего во всех клетках организма. Преподаватель попросил студента объяснить, почему повышение концентрации АТФ снижает скорость данной реакции, а увеличение концентрации АДФ приводит к активации фермента?
Для ответа он предложил студенту:
а) представить схему строения изоцитратдегидрогеназы и описать механизм влияния на активность фермента АТФ и АДФ;
б) указать особенности такого способа регуляции метаболических путей.