4.2. Общие и специфические свойства ферментов

Химические катализаторы	Ферменты
Общее
Не расходуются в процессе реакции (катализа). Ускоряют только те реакции, которые могут протекать и без катализатора (т.е. не противоречащие законам термодинамики). Не смещают положения равновесия, а только ускоряют его достижение.
Различия
Химическое строение может быть различным (металлы, оксиды металлов, кислоты и др.). Гидролиз белка до аминокислот идет в присутствии конц. НСl при 100 ˚С ~ 10 часов (и более).	По химическому строению все ферменты – белки. Эффективнее, скорость ферментативной реакции выше на порядки. Гидролиз белка до аминокислот идет при 30-40 ˚С ~ 10 мин.
Различия
Как правило, широкий спектр действия (например, Pt). Выход обычно составляет < 100 %.  Широкий температурный диапазон. Не всегда зависят от рН среды.	Узкая специфичность, избирательность (селективность). 1 фермент обычно ускоряет 1 химическую реакцию. 100 % выход продуктов реакции. Кооперативность, регулируемость и жесткая запрограммированность всех этапов действия (во времени и в пространстве). Узкий температурный диапазон. Зависимость от рН среды.

4.3. Строение ферментов

По строению ферменты делятся на

простые (однокомпонентные) Состоят только из белков.

сложные (двухкомпонентные) Имеют добавочную группу, молекулярная масса которой много меньше молекулярной массы белковой части.

В литературе двухкомпонентные ферменты называются:

1. симплекс = ферон + агон

(белок) (доб. группа)

2. холофермент = апофермент + кофермент

(белок)

Добавочная группа фермента, прочно связанная с белковой частью молекулы и неотделяемая от нее, называется простетической группой. Добавочная группа фермента, легко отделяющаяся от его белковой части и способная существовать самостоятельно, называется коферментом. Резкой границы между коферментом и простетической группой нет. Иногда небелковые компоненты фермента называются кофакторами. Связь между белковой частью и добавочной группой: ионная, водородная, ван-дер-ваальсовы (гидрофобные) взаимодействия, реже – ковалентная связь.

В двухкомпонентных ферментах по отдельности белковая часть и добавочная группа, как правило, каталитической активностью не обладают.

Строение простого фермента

Функцию добавочной группы в однокомпонентных ферментах выполняет активный центр. В активном центре можно условно выделить каталитический центр (образуется уникальным сочетанием аминокислот – обычно: сер, гис, три, арг, цис, асп, глу и тир) и субстратный центр – это «якорная площадка» фермента, на которую садится вещество (субстрат). Прикрепление субстрата к ферменту идет за счет взаимодействия с -аминогруппой лиз, с боковой СООН-группой глу и SH-группой цис. Кроме того, имеют место гидрофобные взаимодействия.

В структуре ферментов различают также аллостерический центр – это участок молекулы фермента, при присоединении к которому определенных низко- или высокомолекулярных веществ (аллостерических активаторов и ингибиторов) изменяется третичная структура белковой молекулы. В связи с этим увеличивается или уменьшается каталитическая активность, т.к. каталитический центр претерпевает геометрические изменения.