9.Сучасні класифікації білків. Загальна характеристика простих білків, їх роль.

Класифікація

За функціями:

-ферменти

-транспортні

-захисні

-скоротливі

-структурні

-білки-гормони

За формою молекул:

-глобулярні

-фібрилярні

За фізико-хімічними властивостями:

-кислі

-основні

-нейтральні

-полярні

-неполярні

За хімічною будовою:

-прості

-складні

До простих білків відносять гістони, протаміни, альбуміни,глобуліни,проламіни,глютеліни,протеноїди. До складу простих білків входять лише залишки амінокислот, об’єднаних поліпептидні ланцюги.

Роль:

-глобуліни плазми крові: транспорт мінеральних речовин, гормонів, жирні кислоти; є антипротеазами, беруть участь у згортанні крові.

-гістони: структурна і регуляторна функція

-колаген: основний білок сполучної тканини.

10.Природні пептиди:класифікація,біохімічна характеристика.

Пептиди – сполука, побідовані із амінокислот, зв’язаних пептидними зв’язками, що містять до кількох десятків амінокислот. Пептиди ділять на :

-гормони( вазопресин, глюкагон, кальцитонін)

-регулятори травлення (гастрит, секретин)

-похідні білків сироватки крові(впливають на тонус судин: брадикінін, ангіотензин, калідин)

-атріопептиди (виділені із передсердя- підсилюють виділення натрію і хлору з нирок)

-нейропептиди(знеболення, сон, пам'ять, навчання)

-глутатіон ( трипептид, регуляція ОВР, антиоксидант)

11. Складні білки – білки, яку мають у своєму складі не тільки білкову частину (апопротеїн) і небілкову частину(кофактор), який у свою чергу поділяється на простетичну групу (міцний, ковалентний зв'язок) і кофермент(не міцний, не ковалентний). Виділяють такі групи:хромопротеїни, фосфопротеїни, метало протеїни, нуклеопротеїди, глікопротеїни, ліпопротеїни та флавопротеїни. Кофактор надає голопротеїнам певних властивостей. Присупні у всіх відділах організму людини, і виконують найрізноманітніші ф-ії. Розглянемо на прикладі гему. Див.13 питання.

12.Хромопротеїни – складні білки, у яких небілкова частина надає молекулі забарвлення. У тваринному світі поширені залізопорфіриновмісні білки (забарвлення крові) а у рослинному – магнійпорфіриновмісні(зелений колір). Перші створюють підрупу – гемо протеїни(гемоглобін, міоглобін, каталаза). Негемовмісні:церулоплазмін – мідь; трансферин – залізо. Це металопротеїни; Кофактор-похідне ізоалоксину-флавопротеїни. Ф-ія: утворення та перетворення сонячного світла, транспорт газів до тканин, транспорт е^- і протонів під час ткан. Дихання та ін.

13.Гемопротеїни. Гемоглобін-переносник кисню та вуглекислого газу. Надає еритроцитам червоного забарвлення. Віділяють: Гемоглобін А₁ 96% 2 ланцюга - α субодиниці, 2 –β.(Hbα₂β₂);гемоглобін А₂ 2,5%(Hbα₂δ₂);гемоглобін F (1.5% (α₂ϒ₂)). Гемоглобін+кисень=оксигемоглобін; гемогл+вуглекисл=карбгемоглобін; гнмоглоб+чадн.газ=карб оксигемоглобін. Метгемоглобін - ферум у складі гему стає трьохвалентним. Під таласемією розуміють групу спадкових захворювань, що проявляються порушенням синтезу будь-якої з ланцюгів глобіну. Відзначається гіпохромна анемія при нормальному або підвищеному вмісті заліза сироватки. Міоглобін-білок м’язів. Маса у 4 р. менша ніж у гемоглобіна. Білкова частина представлена 1 поліпептидним ланцюгом. Швидко зв’язує О2. Цитохроми – білки мітохондрій і ЕПС. Ф-ія транспорт електроній під час клітинного дихання, або знешкодження токсичнх речовин в ЕПС.

14. Флавопротеїни — хромопротеїни, що містять простетичні групи, представлені окисленими похідними рибофлавіну — флавінмононуклеотидом (ФМН) і флавінаденіндінуклеотидом (ФАД). Флавопротеїни входять до складу оксидоредуктаз — ферментів, що каталізубють окислювально-відновні реакції в клітині. Деякі флавопротеїни містять іони металів. Типовими представниками флавопротеїнов, що містять також негемове залізо, є ксантин-оксидаза, альдегідоксидаза, дігідрооротатдегідрогеназа, аціл-коа-дегідрогеназа і електрон-транспортний флавопротеїн. На долю двох останніх припадає до 80 % мітохондріальних флавопротеїнів, що виконують важливу роль в біоенергетиці клітини.

15. Глікопротеїни - це складні білки, в яких білкова частина молекули ковал. зв’язана з гетероолігосахаридами. Крім глікопротеїнів існують також протеоглікани і глікозаміноглікани. Моносахариди, пов'язані з конкретним білком, можуть бути різними: це може бути глюкоза, фруктоза, манноза та ін. Ті чи інші моносахариди, пов'язані з білком, змінюють біохімічні та імунологічні властивості білка, його просторову конфігурацію і ін.. Глікопротеїни є важливим структурним компонентом клітинних мембран тваринних і рослинних організмів. До глікопротеїну відносяться більшість білкових гормонів. Глікопротеїни мембран еритроцитів, специфічно глікозильований тими чи іншими вуглеводними залишками, але що мають гомологічную білкову частину, зумовлюють групу крові у людини. Також глікопротеїнами є всі антитіла, інтерферони, компоненти комплементу, білки плазми крові, молока, рецепторні білки і ін..

16 Нуклеотиди — трикомпонентні сполуки, які побудовані з азотистої основи

пуринового чи піримідинового ряду, залишків пентоз (рибози або дезоксирибози) та

фосфату.

В основі структури азотистих основ нук-

леотидів лежать ароматичні гетероциклічні

сполуки пурин та піримідин.

Пуринові основи нуклеїнових кислот

У гідролізатах нуклеїнових кислот постійно містяться дві пуринові основи — аденін

(А) та гуанін (Г)

Піримідинові основи нуклеїнових кислот

До складу нуклеотидів нуклеїнових кислот входять три головні піримідинові основи:

урацил (У), тимін (Т), цитозин (Ц).

Оксипохідні пурину та піримідину можуть перебувати у двох таутомерних фор-

мах — лактамних і лактимних, — залежно від рН середовища. У складі нуклео-

тидів нуклеїнових кислот оксипохідні пурину та піримідину знаходяться в лактамній

формі, що сприяє утворенню міжмолекулярних водневих зв’язків між пуринами

та піримідинами окремих ланцюгів у дволанцюговій структурі молекул ДНК та в

одноланцюгових РНК.