27.Кінетика ферментативних реакцій:залежність швидкості реакції від концентрації субстрату ……

Кінетика ферментів – це розділ ензимології, який вивчає залежність швидкості ферментативної реакції від хімічної природи та умов взаємодії субстрату з ферментом, а також від факторів навколишнього середовища.

Залежність V ферментативної реакії від рН

Для кожного ферменту існує своє оптимальне значення рН (рН_опт) – це таке рН, при якому швидкість ферментативної реакції оптимальна. При відхиленні від оптимального рН активність ферменту знижується, навіть до мінімуму при значних змінах реакції середовища.

Зміна активності ферменту при різних рН пояснюється:

1) впливом рН на ступінь іонізації функціональних груп в активному центрі ферменту.

2) впливом рН на функціональні групи в молекулі субстрату і, таким чином, на просторову організацію S та спорідненість його до ферменту.

«Дзовоноподібна» залежність активностей ферментів від змін рН визначається їх білковою природою ,зсувами в дисоціації змін молекул.Більшість внутрішньоклітинніх та тканих ферментів організму людини найактивніші в нейтральному,слаболужному або слабо кислому середовищі.Ферментами з оптимумами при екстремальниз значеннях рН є пепсин(рНопт=1-2)і аргіназа(рНопт=10-11).

Залежність V ферментативної реакції від t^оС

Дуже важливим є вплив температури на конформаційні зміни в молекулі білка-ферменту і, у свою чергу, на структуру активного центру ферменту.

Кожен фермент має оптимальні значення t^оС, при яких швидкість реакції максимальна, - це температурний оптимум (t^оС_опт). При зростанні температури вище 37-38^оС (температурний оптимум для більшості людей)відбуваються структурні зміни в молекулі ферменту і в його активному центрі, які призводять до зниження активності. Більшість ферментів інактивуються при 40-50^оС. Значне підвищення температури викликає навіть денатурацію молекул білка-ферменту з повною втратою каталітичної активності.

Залежність V ферментативної реакції від концентрації ферменту

В умовах надлишку субстрату в реакційному середовищі залежність швидкості реакції від концентрації ферменту має прямо пропорційний характер (рис.12). Тобто в живих клітинах чим більше молекул ферменту, тим швидше відбувається реакція. Цей принцип закладений в основу одного із шляхів регуляції ферментативних процесів, який має назву «зміна кількості ферментів у клітині». Основними механізмами цього шляху є індукція і репресія синтезу ферментів, які будуть розглянуті нижче у відповідному розділі.

Залежність V реакції від [S].

Ця залежність може бути описана рівнянням Міхаеліса-Ментен, .

Поступово з підвищенням концентрації субстрату відбувається насичення активних центрів ферменту молекулами субстрату. Наближення до максимальної швидкості реакції (Vmax) без подальшої зміни цієї швидкості означає, що усі активні центри молекул ферменту зайняті, і подальше підвищення швидкості неможливе – вона досягла максимально можливого значення (ефект насичення).