1. Дегідрогенази, залежні від нікотинамідних коферментів (над(ф)-залежні дегідрогенази).

Коферментами цих дегідрогеназ є нуклеотиди НАД або НАДФ , у структурі молекул яких міститься похідне піридину — нікотинамід.

Зв’язок між НАД(або НАДФ ) та білковою частиною ферменту (апофер-

ментом) у складі піридинзалежних дегідрогеназ нестійкий: він утворюється та

руйнується в процесі каталітичного циклу, що дозволяє вважати нікотинамідні

нуклеотиди скоріше субстратами, ніж простетичними групами.

Активною структурою в молекулі НАД або НАДФ , що акцептує віднов-

лювальні еквіваленти від субстрату, є піридинове кільце никотинаміду. У ході

ферментативної реакції субстрат відщеплює два атоми водню (2Н+ 2е ), один з

яких у формі гідрид-іону: Н(тобто Н + 2е ) приєднується до піридинового кільця НАД(Ф)

,а другий у вигляді протону (іону Н ) надходить у реакційне середовище.

НАД-залежні дегідрогенази — ці ферменти каталізують окислювально-

відновлювальні реакції, що містяться на окислювальних шляхах метаболізму —

гліколізу, циклу лимонної кислоти, -окислення жирних кислот, окисного

дезамінування амінокислот, дихального ланцюга мітохондрій.

НАДФ-залежні дегідрогенази — ці ферменти беруть участь у процесах від-

новлювального синтезу, що відбуваються в цитозолі, зокрема постачають атоми

водню при синтезі жирних кислот та стероїдів. Головним джерелом відновленого

НАДФ є дегідрогеназні реакції пентозофосфатного шляху окислення глюкози.

2. Флавінзалежні дегідрогенази.

Дегідрогенази цього типу за хімічною природою є флавопротеїнами, просте-

тичними групами, в яких є флавінаденіндинуклеотид (ФАД) та флавінмоно-

нуклеотид (ФАД).

На відміну від піридинзалежних дегідрогеназ, у більшості флавінзалежних

ферментів коферменти (ФАД та ФМН) міцно зв’язані з білковою частиною і не

відщеплюються від неї на жодній стадії каталітичного циклу. Виключенням є ФАД-

залежна оксидаза D-амінокислот, у складі якої білок має низьку спорідненість із

коферментом.

У процесах біологічного окислення певні флавопротеїнові ферменти відігра-

ють роль як анаеробних, так і аеробних дегідрогеназ.

Флавопротеїни — анаеробні дегідрогенази:

– НАДН-дегідрогеназа — ФМН-залежний компонент внутрішньої мембрани

мітохондрій; виконує функцію колектора електронів, що забирає їх від НАДН і

передає на більш електропозитивні компоненти дихального ланцюга мітохондрій;

– сукцинатдегідрогеназа — ФАД-залежний фермент циклу трикарбонових

кислот, що окислює янтарну кислоту;

– дигідроліпоїлдегідрогеназа — ФАД-залежний фермент, що бере участь в

окислювальному декарбоксилюванні піровиноградної кислоти; -окислення

– ацил-КоА-дегідрогеназа — ФАД-залежний фермент системи

жирних кислот;

– гліцерол-3-фосфат-дегідрогеназа — ФАД-залежний фермент, що окислює

гліцерол-3-фосфат у мітохондріях.

Флавопротеїни — аеробні дегідрогенази:

– дегідрогеназа (оксидаза) L-амінокислот — ФМН-залежний фермент нирок,

специфічний до природних L-амінокислот;

– ксантиноксидаза (ксантиндегідрогеназа) — ФАД-залежний фермент, який

окислює пурини до сечової кислоти;

– глюкозоксидаза — ФАД-залежний рослинний фермент, що використовується

для кількісного визначення глюкози в біологічних рідинах.