2. Будова та класифікація амінокислот

При гідролізі природних білків та пептидів вивільняється близько 20 різних α-L-амінокислот, розміщення кожної з яких у поліпептидному ланцюгу кодується триплетом нуклеотидів у ДНК геному.

Амінокислоти поділяють на:

• протеїногенні (20 амінокислот, що входять до складу природних білків і пептидів);

• непротеїногенні (їх є більше 150, не входять до складу природних білків і пептидів).

Протеїногенні амінокислоти є α-амінокислотами (крім проліну). Вони мають загальну хімічну структуру:

Рамкою обведено частину, яка є однаковою для всіх амінокислот. Відрізняються між собою амінокислоти за будовою бічного ланцюга (R-групи).

Амінокислоти класифікують декількома способами залежно від ознаки, за якою відбувається їх розподіл на групи. Прийнято такі класифікації амінокислот:

I Структурна – за будовою бічного радикала:

1. Ациклічні амінокислоти

   0. Аліфатичні незаміщені амінокислоти (моноаміно-монокарбонові) – гліцин, аланін, валін, лейцин, ізолейцин.

   1. Аліфатичні заміщені амінокислоти

• Гідроксиамінокислоти (серин, треонін).

• Сірковмісні (метіонін, цистеїн).

• Карбоксиамінокислоти (моноамінодикарбонові кислоти) – аспарагінова кислота, глутамінова кислота.

• Аміди дикарбонових кислот (аспарагін, глутамін).

• Диамінокислоти (диаміномонокарбонові кислоти) – лізин, аргінін.

2. Циклічні амінокислоти

   0. Ароматичні амінокислоти (фенілаланін, тирозин).

   1. Гетероциклічні амінокислоти (триптофан, гістидин).

   2. Циклічна імінокислота (пролін).

II За полярністю радикалів, тобто здатністю амінокислот до взаємодії із водою при фізіологічних значеннях pН (близько pН 7,0):

1. Неполярні (гідрофобні) (аланін, валін, лейцин, ізолейцин, пролін, фенілаланін, триптофан, метіонін).

2. Полярні незаряджені (гліцин, серин, треонін, тирозин, цистеїн, аспарагін, глутамін).

3. Полярні негативно заряджені (глутамінова кислота, аспарагінова кислота).

4. Полярні позитивно заряджені (лізин, аргінін, гістидин).

Iiі За кислотно-основними властивостями:

1. Кислі – із додатковими карбоксильними групами в боковому радикалі (моноамінодикарбонові кислоти: аспарагінова і глутамінова).

2. Основні – диаміномонокарбонові (лізин, аргінін) і гістидин.

3. Нейтральні – решта амінокислот, у яких боковий радикал не проявляє ні кислих, ні основних властивостей.

IV Біологічна (фізіологічна) – за мірою незамінності амінокислот для організму:

1. Замінні амінокислоти. Серед 20 протеїногенних амінокислот 8 амінокислот в організмі людини у достатній кількості синтезуються de novo з інших інтермедіатів (аланін, аспарагінова кислота, аспарагін, глутамінова кислота, глутамін, пролін, гліцин, серин).

2. Незамінні (есенціальні) амінокислоти – не синтезуються ферментними системами організму людини, тому повинні обов’язково надходити із харчовими продуктами (валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін, триптофан, метіонін, треонін, лізин).

3. Частково замінні амінокислоти – синтезуються в організмі у недостатній кількості (аргінін, гістидин).

4. Умовно замінні амінокислоти – синтезуються в організмі із незамінних амінокислот: цистеїн (синтезується із незамінної амінокислоти метіоніну), тирозин (синтезується із незамінної амінокислоти фенілаланіну).

Нестандартні амінокислоти у складі білків:

• -карбоксиглутамінова кислота (протромбін: згортання крові);

• 4-гідроксипролін, 5-гідроксилізин (білки сполучної тканини: колаген);

• десмозин (конденсація чотирьох молекул лізину: сполучна тканина);

• дийодтирозин (тиреоглобулін: гормони щитовидної залози).