- •1. Предмет и задачи биологической химии. Обмен веществ и энергии, иерархическая структурная организация и самовоспроизведение как важнейшие признаки живой материи.
- •2. Место биохимии среди других биологических дисциплин. Уровни структурной организации живого. Биохимия как молекулярный уровень изучения явлений жизни. Биохимия и медицина.
- •3. Изучение биохимических закономерностей формирования звеньев зубочелюстного аппарата и поддержания их дееспособности – фундаментальная основа комплекса стоматологических дисциплин
- •4. Белковые молекулы – основа жизни. Элементарный состав белков. Открытие аминокислот. Пептидная теория строения белков
- •5. Строение и классификация аминокислот. Их физико-химические свойства. Методы разделения белков по физико-химическим свойствам.
- •6. Молекулярный вес белков. Размеры и формы белковых молекул. Глобулярные и фибриллярные белки. Простые и сложные белки.
- •Физико-химические свойства белков: растворимость, ионизация, гидратация, осаждение белков из растворов. Денатурация. Методы количественного измерения концентрации белков.
- •8. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры белков (инсулины разных животных).
- •9. Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная структуры). Связи, обеспечивающие конформацию белка. Зависимость биологических свойств конфармации.
- •10. Доменная организация белковых молекул. Разделение белков по семействам и суперсемействам
- •11. Четвертичная структура белков. Зависимость биологической активности белков от четвертичной структуры. Кооперативные изменения конформации протомеров (на примере гемоглобина).
- •12. Конформационные изменения белков как основа функционирования и саморегуляции белков.
- •13. Нативные белки. Факторы денатурации и ее механизм.
- •14. Классификация белков по химическому составу. Краткая характеристика группы простых белков
- •17. Различие белкового состава органов и тканей. Изменение белкового состава при онтогенезе и болезнях.( ферменты это белковые молекулы кроч одно и тоже )
- •18. Ферменты, история открытия. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Классификация и номенклатура ферментов.
- •19.Строение ферментов. Активный центр ферментов, теории его формирования.
- •20. Основные этапы ферментативного катализа (механизм действия ферментов).
- •21. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации ферментов и субстрата.
- •22.Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (схема
- •23. Активация ферментов (частичный протеолиз, восстановление тиоловых групп, удаление ингибиторов). Понятие об активаторах, механизм их действия.
- •24. Ингибиторы ферментов. Типы ингибирования. Лекарственные препараты – ингибиторы ферментов.
- •26. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифические ферменты. Изменения активности ферментов в процессе развития и при болезнях
- •27. Наследственные и приобретенные энзимопатии. Изоферменты
- •28. Витамины. История открытия и изучения витаминов. Функции витаминов. Алиментарные и вторичные авитаминозы и гиповитаминозы. Гипервитаминозы.
- •30. Витамин а, химическое строение, роль в процессах метаболизма. Проявления гипо- и гипервитаминоза.
- •31. Витамин с, химическое строение, роль в процессах жизнедеятельности, суточная потребность, влияние на обмен тканей полости рта, проявления недостаточности.
- •32. Основные уровни регуляции метаболизма. Аутокринная, паракринная и эндокринная регуляция.
- •33. Гормоны, понятие, общая характеристика, химическая природа, биологическая роль.
- •34. Гормональная регуляция как механизм межклеточной и межорганной координации обмена веществ. Клетки-мишени и клеточные рецепторы гормонов.
- •35. Механизм передачи гормонального сигнала в клетку гормонами мембранного способа рецепции. Вторичные посредники.
- •36. Механизм передачи гормонального сигнала эффекторным системам гормонами цитозольного способа рецепции.
- •37. Центральная регуляция эндокринной системы. Роль либеринов, статинов, тропных гормонов гипофиза.
- •38. Инсулин, строение, образование из проинсулина. Влияние на обмен углеводов, липидов, аминокислот.
- •39. Строение, синтез и метаболизм иодтиронинов. Влияние на обмен веществ. Гипо- и гипертиреозы: механизм возникновения и последствия.
- •40. Гормоны, регулирующие метаболизм минерализованных тканей (паратирин, кальцитонин, соматотропин), места выработки, химическая природа, механизм регуляторного действия.
- •41. Эйкозаноиды: понятие, химическое строение, представители. Роль эйкозаноидов в регуляции метаболизма и физиологических функций организма.
- •42. Низкомолекулярные белки межклеточного общения (факторы роста и другие цитокины) и их клеточные рецепторы.
- •46 Дыхательная цепь как важнейшая ред-окс-система организма. Сопряжение процессов окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи. Коэффициент р/о.
- •48 Регуляция дыхательной цепи. Разобщение тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования. Разобщающие агенты.
- •49 Нарушение энергетического обмена: гипоксические состояния. Витамины рр и в2. Проявление авитаминозов.
- •50 Катаболизм основных пищевых веществ, стадии. Понятие о специфических и общих путях катаболизма.
- •51 Пировиноградная кислота, пути ее образования. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты: последовательность реакций, строение пируватдегидрогеназного комплекса.
- •52 Ацетил-КоА, пути образования и превращения в организме. Значение этих процессов.
- •1. Синтез пальмитиновой кислоты
- •53 Цикл трикарбоновых кислот: последовательность реакций, характеристика ферментов. Связь между общими путями катаболизма и цепью переноса электронов и протонов.
- •54 Аллостерические механизмы регуляции цитратного цикла. Образование со2 при тканевом дыхании. Анаболические функции цтк. Витамин в1 и пантотеновая кислота, их биологическая роль.
19.Строение ферментов. Активный центр ферментов, теории его формирования.
По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные). Простой фермент состоит только из белковой части; в состав сложного фермента входит белковая и небелковая составляющие. Иначе сложный фермент называютхолоферментом. Белковую часть в его составе называют апоферментом, а небелковую - коферментом. Химическая природа коферментов была выяснена в 30-е гг. Оказалось, что роль некоторых коферментов играют витамины или вещества, построенные с участием витаминов В1, В2, В5, В6, В12, Н, Q и др. Особенностью сложных ферментов является то, что отдельно апофермент и кофермент не обладают каталитической активностью.
В составе как простого, так и сложного фермента, выделяют субстратный, аллостерический и каталитический центры.
Каталитический центр простого фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, расположенных на разных участках полипептидной цепи. Образование
47
каталитического центра происходит одновременно с формированием третичной структуры белковой молекулы фермента. Чаще всего в состав каталитического центра простого фермента входят остатки серина, цистеина, тирозина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.
Субстратный центр простого фермента - это участок белковой молекулы фермента, который отвечает за связывание субстрата. Субстратный центр образно называют "якорной площадкой", где субстрат прикрепляется к ферменту за счет различных взаимодействий между определенными боковыми радикалами аминокислотных остатков и соответствующими группами молекулы субстрата. Субстрат с ферментом связывается посредством ионных взаимодействий, водородных связей; иногда субстрат и фермент связываются ковалентно. Гидрофобные взаимодействия также играют определенную роль при связывании субстрата с ферментом. В простых ферментах субстратный центр может совпадать с каталитическим; тогда говорят об активном центре фермента. Так, активный центр амилазы - фермента, гидролизующего α-1,4-гликозидные связи в молекуле крахмала - представлен остатками гистидина, аспарагиновой кислоты и тирозина; ацетилхолинэстеразы, гидролизующей сложноэфирные связи в молекуле ацетилхолина, остатками гистидина, серина, тирозина и глутаминовой кислоты. В активном центре карбоксипептидазы А, гидролизующей определенные пептидные связи в молекуле белка, локализованы остатки аргинина, тирозина и глутаминовой кислоты.
Аллостерический центр представляет собой участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому какого-то низкомолекулярного вещества изменяется третичная структура белковой молекулы фермента, что влечет за собой изменение его активности. Аллостерический центр является регуляторным центром фермента.
В сложных ферментах роль каталитического центра выполняет кофермент, который связывается с апоферментом в определенном участке - кофермент связывающем домене. Понятия субстратного и аллостерического центров для сложного фермента и для простого аналогичны.