14. Классификация белков по химическому составу. Краткая характеристика группы простых белков
По химическому составу – простые и сложные
Простые белки (протеины) – молекулы состоят только из аминокислот.
Подразделяются по растворимости в воде на группы:
протамины
гистоны
альбумины
глобулины
проламины
глютелины
Протамины |
Сальмин (в молоках семги, макрели), клупеин (в молоках сельди), скомбрин (в молоках скумбрии). |
Гистоны |
Н1, Н2А, Н2В, Н3 и Н4 – классы. |
Альбумины |
Сывороточный альбумин (в сыворотке крови), кональбумин, овальбумин, авидин (в белки яйца). |
Глобулины |
Лактоглобулин (в молоке), миозин (в волокнах мышц), тиреоглобулин (в щитовидной железе), нейроглобулин, нейростромин (в нервной ткани), глицинии, эдестин, легумин (растительные), гамма-глобулин (в плазме крови). |
Проламины |
Глиадин (в пшенице и ржи), авенин (в овсе), зеин (в кукурузе), гордеин (в ячмене). |
Глютелины |
Оризенин (в семенах риса), глютенин (в пщенице). |
Сложные белки (протеиды) – помимо полипептидной цепи имеются небелковые компоненты, представленные углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислоты (нуклеопротеиды), ионами металла (металлопротеиды), фосфатной группой (фосфопротеиды), пигментами (хромопротеиды) и т. д.
Виды сложных белков:
липопротеиды
гликопротеиды
фосфопротеиды
металлопротеиды
нуклеопротеиды
хромопротеиды
15. Сложные белки: определение, классификация по небелковому компоненту. Краткая характеристика представителей.
Сложные белки (протеиды) – помимо полипептидной цепи имеются небелковые компоненты, представленные углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислоты (нуклеопротеиды), ионами металла (металлопротеиды), фосфатной группой (фосфопротеиды), пигментами (хромопротеиды) и т. д.
Виды сложных белков:
липопротеиды
гликопротеиды
фосфопротеиды
металлопротеиды
нуклеопротеиды
хромопротеиды
Вид сложных белков |
Примеры |
Липопротеиды |
Хиломикроны, ЛПОНП (липопротеиды очень низкой плотности), ЛППП (липопротеиды промежуточной плотности), ЛПНП (липопротеиды низкой плотности), ЛПВП (липопротеиды высокой плотности) и др. |
Гликопротеиды |
Муцины, мукоиды, церулоплазмин, орозомукоид, трансферины, протромбин, иммуноглобулины и др. |
Фосфопротеиды |
Казеин, овальбумин, вителлин и др. |
Металлопротеиды |
Гемэритрин, гемоцианин, ферритин, трансферрин |
Нуклеопротеиды |
Дезоксирибонуклепротеиды (ДНП), рибонуклеопротеиды (РНП) |
Хромопротеиды |
Цитохромы, каталаза, пероксидаза, гемоглобин, миоглобин, эритрокруорины, хлорокруорины |
16.Биологические функции белков. Способность к специфическим взаимодействиям («узнавание») как основа биологических функций всех белков. Типы природных лигандов и особенности их взаимодействия с белками.
Каждый индивидуальный белок, имеющий уникальную первичную структуру и конформацию, обладает и уникальной функцией, отличающей его от остальных белков. Набор индивидуальных белков выполняет в клетке множество разнообразных и сложных функций. Необходимое условие для функционирования белков - присоединение к нему другого вещества, которое называют "лиганд". Лигандами могут быть как низкомолекулярные вещества, так и макромолекулы. Взаимодействие белка с лигандом высокоспецифично и обратимо, что определяется строением участка белка, называемого центром связывания белка с лигандом или активным центром.
Активный центр белков - определённый участок белковой молекулы, как правило, находящийся в её углублении ("кармане"), сформированный радикалами аминокислот, собранных на определённом пространственном участке при формировании третичной структуры и способный комплементарно связываться с лигандом. В линейной последовательности полипептидной цепи радикалы, формирующие активный центр, могут находиться на значительном расстоянии друг от друга. Уникальные свойства активного центра зависят не только от химических свойств формирующих его аминокислот, но и от их точной взаимной ориентации в пространстве. Поэтому даже незначительные нарушения общей конформации белка в результате точечных изменений его первичной структуры или условий окружающей среды могут привести к изменению химических и функциональных свойств радикалов, формирующих активный центр, нарушать связывание белка с лигандом и его функцию. При денатурации активный центр белков разрушается, и происходит утрата их биологической активности.
Под комплементарностью понимают пространственное и химическое соответствие взаимодействующих молекул. Лиганд должен обладать способностью входить и пространственно совпадать с конформацией активного центра. Это совпадение может быть неполным, но благодаря конформационной лабильности белка активный центр способен к небольшим изменениям и "подгоняется" под лиганд. Кроме того, между функциональными группами лиганда и радикалами аминокислот, образующих активный центр, должны возникать связи, удерживающие лиганд в активном центре. Связи между лигандом и активным центром белка могут быть как нековалентными (ионными, водородными, гидрофобными), так и ковалентными.
Биологические функции белков :
