О

Белки сарколеммы:

• составляют около 5% от всех белков мышечной ткани;

• неполноценные;

• нерастворимы в воде и солевых растворах;

• повышают жесткость мяса;

• снижают пищевую ценность

сновным белком сарколеммы является коллаген, эластин и ретикулин составляют лишь небольшую ее часть. Содержание этих соединительнотканных белков в составе мышечной ткани зависит от прижизненных факторов, анатомического происхождения части туши и сказывается на жесткости и пищевой ценности мяса.

В межклеточном пространстве мышечной ткани встречаются такие гликопротеины, как муцины и мукоиды - слизеподобные вещества, выполняющие защитные функции и облегчающие скольжение мышечных пучков.

На поверхности сарколеммы и в межклеточных промежутках находятся нервные волокна и нервный аппарат клеток, в состав которых входят липопротеиды и нейрокератины.

Таким образом, мы рассмотрели все белки, входящие в структуру мышечного волокна, и еще раз подчеркнем, что в количественном отношении в мышечной ткани преобладают саркоплазматические и миофибриллярные белки, обладающие ценными функционально-технологическими свойствами (ФТС), которые чрезвычайно важны при переработке мяса. К таким свойствам мышечных белков относят гелеобразование, высокую водосвязывающую и эмульгирующую способность.

Поскольку мышечные белки, а именно белки миофибрилл, играют главную роль в акте мышечного сокращения, целесообразно отдельно остановиться на механохимии мышечного сокращения.

Коллаген - от греческого colla - клей и gennao - порождаю. На его долю приходится примерно одна треть всех белков соединительной ткани. Коллаген составляет основу коллагеновых волокон и имеет фибриллярное строение.

Первичная структура коллагена представляет собой поли- пептидную цепь примерно из тысячи аминокислотных остатков, среди которых необычайно много (46%) по сравнению с другими белками остатков глицина и аланина. Еще более характерным отличительным признаком аминокислотного состава коллагена является высокое содержание (21%) пролина и оксипролина, который присутствует еще лишь в эластине, а также оксилизина, которого нет в других белках. Своеобразный аминокислотный состав напрямую связан с уникальностью структуры коллагена.

Пирролидиновые кольца пролина и оксипролина ограничивают гибкость цепи, поэтому вторичная структура коллагена не имеет вид обычной а-спирали, а представляет собой ломаную спираль. Три такие цепочки, скрученные вместе вокруг общей оси в виде каната, образуют третичную структуру коллагена, так называемый тропокол-

лаген с молекулярной массой около 360000, диаметром 1,5 нм и длиной 280 нм. Молекулы тропо- коллагена способны к агрегации в продольном («голова к хвосту») и ступенчато в поперечном направлении, образуя четвертичную структуру коллагена -фибриллы.

Основные функционально-технологические свойства коллагена:

• нерастворим в воде;

• хорошо набухает в средах с pH от 5 до 7;

• имеет низкую жиропоглощающую способность;

• при тепловой обработке образует глютин (желатин) с высокой застудневающей способностью

неполноценен по аминокислотному составу: отсутствуют триптофан и цистеин. Почти 70 % от суммарного содержания аминокислот приходится на глицин, валин, аланин и пролин. В отличие от коллагена в эластине мало полярных аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой), что объясняет его невысокий уровень гидратации. В эластине много лизина, четыре молекулы которого могут, соединяясь радикальными частями, образовывать специфические аминокислоты с пиридиновым кольцом - десмозин или изодесмозин, не обнаруживаемые в других белках.

По механическим свойствам он аналогичен каучуку. Длина эластиновых волокон в отличие от коллагена при растяжении может увеличиваться вдвое. Гибкость эластина связана со свойствами его субъединиц - тропоэластинов, которые имеют глобулярное строение. Тропоэластин образует спираль особого типа, отличающуюся как от а-спирали, так и от спирали коллагена. Глобулы тро- поэласгинов в структуре эластина гибко сшиты в единое целое л и - зиновыми, десмозиновыми и изодесмозиновыми связками. Благодаря такой структуре эластин в отличие от других фибриллярных белков може растягиваться во всех направлениях.

Прочность волокон эластина обусловлена также наличием внешней оболочки из гликопротеинов.

Эластин не набухает и нерастворим в холодной и горячей воде, растворах солей, разбавленных кислотах и щелочах; лишь концентрированная серная кислота оказывает на него слабое действие.

Эластин-единственный белок, который не денатурирует при нагревании и не образует желатина.

Нити нативного эластина не перевариваются трипсином и химотрипсином, очень медленно гидролизуются пепсином. Эластин ступенчато гидролизуется эластазой поджелудочной железы: сначала расщепляются связи между эластином и гликопротеинами, а затем пептидные связи. Полностью под действием этого фермента эластин распадается при температуре 37° С за 42 часа.

Ретикулин состоит из тонких поперечно-исчерченных волокон - фибрилл. Ретикулиновые волокна входят в состав преимущественно ретикулярной ткани, которая является основой костного мозга, селезенки, лимфоузлов, легких.

По своей природе ретикулин сложный белок, в составе про- стетической группы которого содержится 4,5 % углеводов и примерно 10 % липидов. Ретикулин почти не набухает, в течение длительного времени устойчив к действию крепких кислот, щелочей и горячей воды.

По аминокислотному составу, также как и другие склеропро- теины, неполноценен, отличается высоким содержанием пролина и оксипролина, содержит оксилизин. Ретикулин не расщепляется ферментами желудочно-кишечного тракта, плохо усваивается.

Помимо коллагена, эластина и ретикулина, в составе соединительной ткани в небольших количествах присутствуют альбумины и глобулины, не удаляемые при производстве желатина и придающие мутность его растворам. Наряду со склеропротеинами, главными химическими компонентами основного вещества соединительной ткани являются комплексы белков и полисахаридов различной молекулярной структуры и прочности, которые условно разделяют на две группы протеогликаны и гликопротеины.

Протеогликаны представляют собой комплексные соединения из центрального гидрофобного белкового стержня, ковалентно связанного с гликозаминогликанами (прежнее название «мукополисахариды»). Белковая часть составляет 7%, а углеводная - 93 %. Пептидная цепь расположена в центре и носит название корового или акцептирующего белка.

Протеогликаны, в свою очередь, ионными и водородными связями соединяются с белками (преимущественно гликопротеинами, коллагеном и эластином), образуя более сложные макромоле- кулярные агрегаты. В водном растворе протеогликаны образуют гели, а в ткани заполняют пространство между клетками, цементируя, таким образом, межклеточное вещество. Протеогликаны являются поливалентными анионами, прочно связывающими катионы. Наличие катионов Са⁺² способствует их агрегации. Эти вещества выполняют и защитную функцию, обладая фагоцитарными свойствами по отношению к отдельным видам микроорганизмов. Состав протеогликанов меняется с возрастом животных, что сказывается на структурно-механических свойствах соединительной ткани. Гликопротеины основного вещества соединительной ткани являются сложными белками с различным числом ковалентно присоединенных олигосахаридных цепей, состоящих из 2 -н- 15 моносахаридных единиц - гексозаминов, гексоз, сиаловых кислот и фруктоз. К ним относят муцины и мукоиды.

Функционально-технологические свойства мяса. Мясо и мясные продукты представляют собой сложные типы дисперсионных систем клеточного (неразрушенные ткани) и неклеточного (фарши) строения. Свойства таких систем зависят от соотношения дисперсной фазы (белки, жиры, обрывки тканей) и дисперсионной среды (вода, электролиты), состава дисперсионной среды, природы, размера и формы дисперсионных частиц, характера их взаимодействия друг с другом и средой. Функционально-технологические свойства (ФТС) - это комплекс показателей, характеризующих способность системы связывать и удерживать воду и жир, образовывать гели и эмульсии. Эти показатели являются приоритетными при выборе направления использования мясного сырья для производства различных видов мясопродуктов. К ФТС относят также адгезионные и реологические свойства (вязкость, эластичность) и некоторые органолептические показатели.

Вид взаимодействия	ФТС
Белок - вода	Набухание, экстрагируемость, растворимость,
	вязкость, водосвязывающая способность
Белок - белок	Гелеобразование и адгезия
Белок - жир	Жиропоглощающая и жироудерживающая способность
Жир - белок - вода	Эмульгирование

Главная роль в формировании ФТС отводится белкам мяса, которые, являясь природными биополимерами с множеством гидрофильных и гидрофобных групп, могут набухать, образовывать стабильные коллоидные системы, связываться с липидами. Характер взаимодействия белков с молекулами других компонентов тканей определяет основные ФТС мясных систем:

ФТС белков обеспечивают необходимые реологические характеристики мясных фаршей, структурно-механические и технологические показатели готовых продуктов.

3.Роль мяса и мясных продуктов в организации рационального питания. Основные положения теории сбалансированного и адекватного питания. Понятие о пищевой, биологической, энергетической ценности, переваримости, усвояемости и безопасности мяса и мясных продуктов. Прижизненные факторы, формирующие качество мясного сырья.

Пищевая ценность - понятие, интегрально отражающее всю полноту полезных свойств пищевых продуктов, включая биологическую ценность, переваримость, усвояемость, суммарную энергетическую ценность, органолептические характеристики и безвредность.

Биологическая ценность определяется химическим составом (содержанием белков, жиров, углеводов, экстрактивных веществ, витаминов, макро- и микроэлементов); набором и содержанием в белках незаменимых аминокислот; содержанием в жире непредельных жирных кислот.

Энергия, которая освобождается из пищевых веществ в процессе биологического окисления и используется для биологических функций организма, определяет энергетическую ценность пищевого продукта.

П

Факторы, определяющие уровень переваримости и усвояемости белков:

• природа белка;

• структура белка;

• степень дисперсности;

• количество образовавшихся

надмолекулярных структур;

• активность ферментных систем;

• соотношение в продукте

белок: жир: вода

ереваримость и усвояемость или биологическая доступность белковых веществ характеризуется их способностью расщепляться под действием пищеварительных ферментов до аминокислот и пептидов, которые могут быть резорбированы стенкой кишечника и ассимилированы организмом.

Безвредность или безопасность характеризуется отсутствием в продукте веществ, способных вызвать специфическую и неспецифическую токсичность.

Безопасность мяса и мясных продуктов оценивают по содержанию ксенобиотиков - чужеродных, потенциально опасных веществ химической, биологической или микробиологической природы в количествах, не выше предельно допустимых СанПиН 2.3.2.1078-01. Опасность представляют: отдельные вирусы, микроорганизмы и выделяемые ими токсины; тяжелые металлы; радионуклиды; диоксины и диоксиноподобные соединения; пестициды; антибиотики; гормоны; нитриты и нитрозамины; полициклические ароматические углеводороды; неразрешенные пищевые добавки и БАДы, а также продукты окисления и комплексования; присутствующие в сырье природные токсины и антиалиментарные вещества, случайные примеси стекла, кости, металла и др.

Основные положения теории о сбалансированного и адекватного питания.

1 Идеальным считается питание, при котором поступление пищевых веществ соответствует их расходам.

2 пища состоит из алиментарных веществ, балластных веществ (от которых она может быть очищена) и вредных и токсичных соединений

3 Обмен веществ в организме обусловлен уровнем аминокислот, моносахаридов, жирных кислот, витаминов и некоторых солей

4 Поступление пищевых веществ обеспечивается вследствие ферментативного гидролиза сложных органических веществ пищи благодаря полостных и внутриклеточном пищеварению

5 Утилизация пищи осуществляется самим организмом.

Влияние прижизненных факторов на пищевую ценность мяса

Пищевая ценность мяса, а именно такие ее составляющие как химический состав и органолептические характеристики, зависят от вида, породы, пола, возраста, упитанности, технологии выращивания и откорма. Химический состав и свойства мяса различаются в зависимости от видовых особенностей.

От животных разных пород получают разное по качеству мясо. Мясные породы крупного рогатого скота имеют хорошо развитую мускулатуру и жировую ткань; такое мясо нежное, сочное и вкусное. Для говядины, полученной от животных мясомолочных пород, характерно повышенное содержание костной и соединительной ткани, меньшее количество внутримышечного жира, худшие органолептические показатели.

Пол животных и проведение кастрации также оказывают влияние на выход и качественные характеристики мяса. Половые различия в мясе молодых животных не выражены; в мясе взрослых самцов по сравнению с мясом самок увеличивается содержание влаги и снижается содержание белка и жира, в мясе бычков возрастает доля соединительной ткани, становится более темным цвет. Мясо, получаемое от кастрированных животных, имеет характерный рисунок «мраморности». Для мяса хряков, боровов и супоросных маток присущ специфический неприятный запах. Мясо самок имеет тонковолокнистое строение мышечных волокон и более светлую окраску.

С возрастом мясо животных становится жестче вследствие утолщения мышечных волокон, упрочнения структуры фибрилл коллагена, увеличения в соединительной ткани доли эластиновых волокон; изменяется и химический состав мяса - повышается содержание жира, уменьшается содержание воды. В возрасте 12 - 18 месяцев соотношение основных компонентов мяса крупного рогатого скота наиболее благоприятно для его качества. У свиней оптимальные качественные характеристики формируются в основном к 8 месяцам. Мясо кроликов наибольшую ценность как диетический продукт приобретает к 3 - 5 месяцам.

Существенное влияние на пищевую ценность и свойства мяса оказывает рацион кормления животных, соотношение в нем грубых кормов и концентратов, их сбалансированность по макро- и микроэлементам, энергетическая ценность. Направленный, научно обоснованный откорм позволяет регулировать развитие наиболее ценной мышечной ткани, а при необходимости и жировой и получать мясо с требуемыми характеристиками. Кроме того, с помощью рациона кормления животного можно направленно влиять на химический состав мяса, Недостаточность рационов приводит к снижению категории упитанности животного, повышению содержания воды и соответственно уменьшению массовой доли белка и жира в мясе, к усадке мышечных волокон и нарастанию жесткости.

Условия содержания скота, включающие способ выращивания животных, климатические и погодные условия, также отражаются на качестве получаемого мяса. Выращивание скота на промышленной основе обеспечивает получение животных мясной упитанности, но в то же время повышает восприимчивость животных к стрессу и вероятность образования пороков PSE и DFD у мясного сырья. Мясо таких животных иногда имеет специфический рыбный или нефтяной запах из-за введения в комбикорма рыбной муки и белковых добавок микробиального происхождения. На различии в тканевом составе мяса и его пищевой ценности сказываются особенности климатических зон: в мясе животных, выращенных в регионах с жарким климатом, меньше жировой и больше мышечной ткани-технологические свойства мяса.

4. Автолитические изменения в мясе в послеубойный период. Особенности превращения углеводов, органических фосфатов, характеристика состояния белковых и других компонентов на разных стадиях автолиза. Функционально-технологические свойства мяса разных сроков и с разным характером течения автолиза, выбор направления его использования. Интенсификация созревания мяса.

Автолитические изменения в тканях приводят к значительным изменениям органолептических показателей, технологических свойств мяса, его пищевой ценности и стабильности свойств при хранении.

Превращения гликогена в связи с отсутствием поступления кислорода ресинтез гликогена в мясе после убоя идти не может и начинается его анаэробный полиферментативный распад путем фосфоролиза с образованием молочной кислоты и амилолиза (гидролиза) с накоплением редуцирующих углеводов. Амилолитическим путем в охлажденном мясе распадается лишь десятая часть гликогена. В сокращенном виде:

Гликоген

АМИЛОЛИЗ 6-8 часов 10%

ФОСФОРОЛИЗ