33. Амилоидоз. Классификация. Вторичный амилоидоз: этиология, локализ, макро и микроскоп хар-ка. Методы микроск диагностики(гист окрас, результат).

Амилоидоз– мезенхимальный диспротеиноз с образованием сложного вещества – амилоида. Классификация: 1. идиопатический( первичный)- в мезенх тканях( ссс, пищ.тракт, поп-пол мышцы, кожа, нервы); 2. Наследственный(семейный) - почки, ссс, нервная система; 3. Приобретенный (вторичный) - паренх органы( печень, почки, селезенка, кишка, надпочечники); 4. Старческий - сердце, артерии, гм, поджел жел; 5 местный - веки, гортань, мочевой пузырь. Состав амилоида: 1. фибириллярный компонент (F-компонент); 2. белки и гликопротеиды плазмы крови (плазменный Р-компонент); 3. хондроитинсерная кислота (тканевая); 4. фибрин, иммунные комплексы (гематогенные добавки). Вторичны. причины: Хронические инфекции (туберкулез), хроническое гнойное воспаление, ревматические болезни. Стадии ам почек: 1. латентная; 2. протеинурическая; 3. нефротическая; 4. азотемическая. Селезенки: саговая(отлож амилоида в фолликулах), сальная( диффузное отложение амилоида). Макро признаки: 1. увеличение размеров органа; 2. плотная консистенция; 3. бледность; 4. сероватый цвет, сальный вид; 5. хрупкость. Микро приз(локализ): 1. под эндотелием сосудов микроциркуляторного русла; 2. под эпителием желез; 3. по ходу ретикулярных и коллагеновых волокон. Макроскоп реакция на амилоид вирхова: На срез нефиксированного органа нанести раствор Люголя, затем 10% серной кислоты. Положительная реакция – сине-зеленое окрашивание. Модификации: с соляной кислотой – грязно-зеленое, с уксусной – вишневое окрашивание. Красоч реакции: 1) элективная (избирательная)- конго-красный; 2) метахроматические - йодгрюн, метилвиолет, генцианвиолет – в красный цвет;

3) тиофлавин Т – желтое свечение.

Амилоидоз

Амилоидо́з (амило́идная дистрофи́я) — патологический процесс, при котором в тканях образуется вещество, отсутствующее в норме (амило́ид). Амилоид является патологическим материалом у млекопитающих, в тканях других животных он выполняет функцию белкового резерва. Млекопитающие, включая человека, в ходе эволюции потеряли способность использовать резервный белок — были утрачены гены амилоидоклазии (разрушения амилоида), однако гены его синтеза сохранились, и в определённых условиях на их матрице образуется фибриллярный (основной) компонент амилоида.

Амилоидоз в современной литературе относят к иммунопатологическим процессам, однако лишь самую распространённую (приобретённую) форму амилоидоза можно однозначно рассматривать в подобном контексте. Наследственный, локальный опухолевидный и отчасти старческий амилоидоз развиваются по иным сценариям, а патогенез идиопатического амилоидоза, как следует из названия, не ясен.

Клиническое значение

Амилоид отличается значительной плотностью, поэтому при накоплении его в ткани нарушается трофика паренхиматозных клеток и развивается функциональная недостаточность органа (почек, сердца, печени и т.п.). Декомпенсация функции поражённых жизненно важных органов и является непосредственной причиной смерти таких больных. В настоящее время амилоидоз относится к неизлечимым процессам. В ряде случаев (например, в головном мозге при болезни Альцгеймера) в органе образуются микроскопические депозиты амилоида, которые сами по себе не вызывают внешних грубых изменений органа, но являются важным фактором патогенеза заболевания.

Структура амилоида[править | править вики-текст]

Амилоид состоит из четырёх основных компонентов:

1. F-компонент (фибриллярный компонент)

2. P-компонент («периодические палочки»)

3. «Гематогенные добавки»

4. Хондроитинсульфаты.

Основным (специфическим) веществом в составе амилоида является F-компонент — фибриллярный белок, синтезируемый амилоидобластами. Без F-компонента амилоид образоваться не может. Амилоидобла́стами называют любые клетки, синтезирующие фибриллярный амилоидный белок (чаще в качестве амилоидобластов выступаютмакрофаги). Генами амилоида обладает каждая клетка организма. Синтезированные фибриллярные белки секретируются в межклеточное вещество и обусловливают его высокую проницаемость, вследствие чего экстрацеллюлярный матрикс насыщается белками плазмы крови. Часть белков плазмы крови в присутствии фибриллярного амилоидного белка самоорганизуется в своеобразные палочковидные структуры (P-компонент амилоида), которые на электронограммах выглядят поперечно-исчерченными с чередованием чёрных (электронно-плотных) и белых (электронно-прозрачных) полос («периодов»). Такие структуры были названы «периодическими палочками». Другие белки плазмы крови остаются неструктурированными («гематогенные добавки»). Плотность амилоиду придают хондроитинсульфаты, синтез которых существенно усиливается фибробластами стромы под влиянием фибриллярного амилоидного белка. Таким образом, F-компонент амилоида является фактором самоорганизации, вызывая структурную перестройку межклеточного вещества стромы и функции расположенных в ней клеток.

Классификация

Классифицируют формы амилоидоза следующим образом: