- •1.Предмет биохимии.Роль и значение биохимии в спорте.
- •2.Общая характеристика углеводов и их классификация. Биологическая роль углеводов
- •3.Определение,классификация и строение липидов, их биологическая роль.Жиры.Строение и функции жиров в организме.
- •6.Белки и их важнейшие функции в организме.
- •7.Аминокислоты.Физико-химические свойства и классификация аминокислот.Заменимые и незаменимые аминокислоты.
- •8.Полипептидная теория строения белков.Уровни структурной организации беокрврй молекулы.Первичная структура белка.
- •9.Вторичная и третичная структуры белка.
- •10.Четвертичная структура белков
- •11.Важнейшие физико-химические свойства белков.
- •12.Определение ферментов.Белковая природа ферментов.Сходство и различие в действии биокатализаторов и обычных катализаторов.
- •14.Механизм действия ферментов.Активность ферментов.
- •16.Номенклатура и классификация ферментов.
- •I. Оксидоредуктазы
- •II. Трансферазы
- •III. Гидролазы
- •25. Сущность, современная теория и функции биологического окисления.
- •29.Анаэробный распад углеводов – гликолиз.Схема и основные этапы реакции.
- •30. Аэробное(полное) окисление углеводов. Основные этапы. Понятие о цикле Кребса.
- •31.Химический состав живых организмов.Водно-минеральный обмен.
- •32.Обмен белков и азотсодержащих веществ в организме.
10.Четвертичная структура белков
Структура,состоящая из определённого числа полипептидных цепей,занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга,вследствие чего белок обладает той или иной активностью,называется четвертичной структурой белка. Белок,обладающий четвертичной структурой, называется эпимолекулой или мультимером, а составляющие его полипептидные цепи – соответственно субъединицами или протомерами. Характерным свойством белков с четвертичной структурой является то, что отдельная субъединица не обладает биологической активностью. Примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин. Молекула гемоглобина состоит из четырёх субъединиц двух разных типов – а и в. а- Субъединица состоит из 141 аминокислотного остатка,а в – из 146.Каждая субъединица содержит простетическую группу – гем.Четвертичная структура белка не является абсолютно жёсткой.Это надмолекулярное образование (макромолекулы), состоящее из двух и более полипептидных цепей, не связанных между собой ковалентно, а связанных водородными, электростатическими взаимодействиями между остатками находящихся на поверхности аминокислот. Примером может служить молекула гемоглобина (четыре субъединицы), вирус табачной мозаики (2130 субъединиц).
11.Важнейшие физико-химические свойства белков.
Химические свойства белков отличаются исключительным разнообразием. Обладая аминокислотными радикалами различной химической природы, белковые тела способны давать широкий круг реакций. Характерна для белков реакция гидролиза пептидных связей. Располагая значительным числом основных и кислых групп, белки проявляют амфотерные качества.
Одним из характерных физических свойств белков является их способность адсорбировать на поверхности молекул (а иногда и захватывать внутрь молекулы) низкомолекулярные органические соединения и ионы .С этим свойством белков связана их транспортная функция в организме: некоторые белки являются хорошими переносчиками продуктов обмена.
Ещё одно своеобразное качество белковых тел – денатурация. Белки ,обладающие всеми характерными природными свойствами, называются нативными. Часто под влиянием очень мягкой обработки, например лёгкого встряхивания, и тем более при грубых физических или химических воздействиях белки быстро теряют нативность и переходят в денатурированное состояние. Изменение уникальной структуры нативного белка, сопровождающееся потерей характерных для него свойств: растворимости, биологической активности, электрофоретической подвижности и т.п., называется денатурацией. Денатурация, как правило, затрагивает третичную и частично вторичную структуры белковой молекулы и не сопровождается какими-либо изменениями первичной структуры. Поэтому при денатурации белка нарушаются главным образом дисульфидные мостики, солевые и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия в белковой молекуле.При определённых условиях денатурированный белок можно частично или полностью вернуть к исходному состоянию.Такой белок называют ренатурированным.
