4. Иллюстративный материал:

1. Презентация (слайды)

5. Литература:

Основная:

1.Николаев А.Я. «Биологическая химия», 2007 г.

2.Северин Е,С. «Биохимия», 5-е изд., М.: ГЭОТАР-МЕДИА, 2009 г.

3.Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. «Биологическая химия», М., Медицина, 2004 г.

4.Вавилова Т.П. «Биохимия тканей и жидкостей полости рта», М., «ГЭОТАР-Медиа», 2012 г.

5.Боровский Е.В., Леонтьев В.К. «Биология полости рта», М., «Медицинская книга», 2001 г.

Дополнительная:

1. Сеитов З.С. «Биохимия», Алматы, 2012 г.

2.Плешкова С.М. и др. Учебное пособие для самостоятельного изучения биохимии

Часть 1. Белки, ферменты, энергетический обмен, витамины.

Часть 2. Обмен веществ и его регуляция.

Часть 3. Биохимия жидкостей и тканей организма. – Алматы, 2009 г.

3.Клиническая биохимия учеб.пособие под ред Ткачук В.А. – М.: ГЭОТАР-МЕДИА, 2008

4.Кольман А., Рем К.-Г.»Наглядная биохимия»,М., БИНОМ, 2011

6. Контрольные вопросы:

1. Что изучает биохимия?

1. Понятие о строении сложных белков.

2. Состав и понятие о строении фосфопротеинов, представители.

3. Состав и представители нуклеопротеинов.

4. Структуры днк.

5. Виды рнк, их роль. Лекция № 2

1. Тема: Ферменты. Классификация ферментов. Трансферазы, лиазы. Классификация, понятие о строении и каталитическое действие. Диагностическое значение некоторых ферментов.

2. ЦЕЛЬ: Дать представление о ферментах, как о биологических катализаторах белковой природы. Ознакомить с классификацией ферментов. Сформировать знания о классификации, строении, каталитическом действии ферментов-трансфераз и лиаз, и о диагностическом значении некоторых из их представителей.

ПЛАН ЛЕКЦИИ:

1. Ферменты, понятие.

2. Номенклатура и классификация ферментов.

3.Трансферазы, лиазы. Классификация, понятие о строении и каталитическое действие. Диагностическое значение некоторых ферментов.

4. Лиазы. Классификация, понятие о строении и каталитическое действие.

3. Тезисы лекции:

Ферменты – специализированные белки, образующиеся в клетках и способные ускорять химические процессы, т.е. биологические катализаторы. Термин «фермент» произошел от лат. «fermentum» - закваска. В англоязычной литературе употребляется термин «энзим» от греч. «en zyme» – в закваске. Сходства ферментов и неорганических катализаторов:

- катализируют только энергетически возможные реакции;

- не изменяют равновесия в обратимых реакциях;

- не изменяют направление реакции;

- не расходуются в результате реакции.

Номенклатура и классификация ферментов. Каждый класс делится на подкласс, подкласс делится на подподкласс, в каждом подподклассе обозначен порядковый номер представителя. Поэтому для каждого фермента существует шифр, состоящий из 4 цифр – первая показывает номер класса, вторая – номер подкласса, третья – номер подподкласса, четвертая – место фермента в подподклассе. Например, шифр для липазы поджелудочной железы – 3.1.1.3., это означает, что липаза п/ж относится к гидролазам, (третий класс, т.е. ускоряет гидролиз), к первому подклассу – эстеразам (т.е. ускоряет гидролиз сложно-эфирных связей), к первому подподклассу (т.е. ускоряет гидролиз сложно-эфирных связей, образованных карбоновыми кислотами), место в подподклассе – третье.

Все известные ферменты делятся на 6 классов.

1.Оксидоредуктазы – ускоряют окислительно-восстановительные реакции.

2.Трансферазы – катализируют перенос атомов или группы атомов от одного вещества на другое.

3.Гидролазы – катализируют распад сложных веществ на более простые с участием воды.

4.Лиазы – катализируют распад или синтез веществ без участия воды.

5.Изомеразы – катализируют процесс изомеризации.

6.Лигазы или синтетазы – ускоряют процесс синтеза с использованием энергии АТФ.

Трансферазы

Мы рассматриваем 4 основных подкласса: метилтрансферазы (кофермент ТГФК), ацилтрансферазы (кофермент HSКоА), аминотрансферазы (кофермент пиридоксальфосфат), фосфотрансферазы (однокомпонентные, аллостерические, состоящие из нескольких полипептидных цепей, их неспецифический активатор ионы магния). В их названии указано какую группу атомов они переносят. Диагностическое значение имеют представители аминотрансфераз – аланинаминотрансфераза (АЛТ), аспартатаминотрансфераза (АСТ) и фосфотрансфераз – креатинкиназа или креатинфосфокиназа.

Лиазы

Мы рассматриваем три основных группы ферментов: декарбоксилазы кетокислот (кофермент тиаминдифосфат), декарбоксилазы аминокислот (кофермент пиридоксальфосфат), карбоангидразу (кофермент ионы цинка). Декарбоксилазы кетокислот в организме млекопитающих входят в состав мультиферментных комплексов ( пируватдегидрогеназного и α-кетоглутаратдегидрогеназного), которые катализируют реакции окислительного декарбоксилирования пирувата и α-кетоглутарата.

Декарбоксилазы аминокислот катализируют реакции декарбоксилирования аминокислот. В результате которых образуются биогенные амины (серотонин, гистамин, ГАМК и др.).

Карбоангидраза находится в эритроцитах, клетках почечных канальцев и катализирует обратимую реакцию образования и распада угольной кислоты. Эта реакция играет важную роль в газообмене и поддержании кислотно-основного состояния крови.