- •1. Особенности физиолого-биохимических процессов в биологическом сырье с неразрушенной клеточной структурой.
- •2. Интенсивность дыхания как интегральный показатель физиологического состояния биологического сырья.
- •3. Функции клеточного компартмента. Особенности биохимических процессов, протекающих в биологическом сырье с разрушенной клеточной структурой.
- •4. Строение и функции клеточных мембран. Уровни защиты клетки от окислительных процессов.
- •5. Биологические функции аминокислот.
- •6. Роль и превращения аминокислот в пищевых технологиях.
- •7. Врождённые нарушения аминокислотного обмена у человека. Фенилкетонурия.
- •8. Биологические функции пептидов. Пептиды в пищевых продуктах.
- •10. Пищевая и биологическая ценность белков. Незаменимые аминокислоты. Аминокислотный скор. Лимитирующие аминокислоты.
- •11. Проблема обогащения белков лимитирующими аминокислотами и пути её решения.
- •9. Биологические функции белков. Роль белков в питании человека. Нормы потребления белков.
- •12. Белково-калорийная недостаточность и её последствия. Квашиоркор.
- •13. Нарушение переваривания белков пищи. Пищевые аллергии.
- •14. Новые формы белковой пищи. Основные задачи технологии производства пищевых белков.
- •15. Глиадин и глютенин пшеницы, их особенности. Электрофоретический спектр глиадина, его значение.
- •17. Основные гидролитические ферменты биологического сырья (липаза, гликозидазы, протеазы), их роль в пищевых технологиях.
- •18. Белки семян бобовых культур, их питательная ценность, особенности белкового комплекса.
- •19. Белки семян масличных культур, их особенности и значение в питании человека.
- •20. Белки картофеля, их биологическая ценность.
- •21. Белки мяса. Показатели качества животных белков.
- •22. Белковые компоненты молока, их роль в питании человека.
- •23. Функциональные свойства белков пищевых продуктов.
- •24. Превращения белков в пищевых технологиях.
- •25. Методы определения белков в биологическом сырье и продуктах питания.
6. Роль и превращения аминокислот в пищевых технологиях.
1) Вкусовые св-ва протукта(глутамат)
2) Сладкие АК(L-изомеры), Горькие АК(D-изомеры), нарушает баланс АК
3) Образование Меланинов(окраш. Веш-во)
4)Обр. маланоидинов (окрашивание и аромат в кондитерке)
7. Врождённые нарушения аминокислотного обмена у человека. Фенилкетонурия.
При наследственном заболевании фенилкетонурией у человека происходит мутация гена, который кодирует синтез одного из компонентов фермента, содержащего в качестве переносчика водорода соединение биоптерин. Наследственная аномалия, сопровождающаяся тяжелой умственной отсталостью, характеризуется превращением фенилаланина не по обычному пути, а по типу переаминирования с избыточным накоплением фенилпировиноградной кислоты в моче. Снизить степень умственной отсталости, особенно у детей в раннем возрасте, можно с помощью понижения содержания фенилаланина в пище, чтобы избыток последнего не оказывал токсического действия на клетки головного мозга.
Известен и ряд других врожденных заболеваний, связанных с нарушением обмена аминокислот. Так, алкаптонурия возникает в результате недостатка оксидазы гомогентизиновой кислоты - продукта обмена тирозина, гиперпролинемия - из-за недостатка фермента пролиноксидазы, а цитруллинемия обусловлена нарушением цикла образования мочевины, так как в организме не синтезируется аргинин-сукцинатсинтетаза.
8. Биологические функции пептидов. Пептиды в пищевых продуктах.
Пептиды-буферы. В мышцах различных животных и человека обнаружены дипептиды - карнозин и ансерин, выполняющие буферные функции за счет входящего в их состав имидазольного кольца гисти-дина. Отличительной особенностью пептидов является присутствие в них остатка р-аланина.
Пептиды-гормоны. Гормоны - вещества органической природы, вырабатываемые клетками желез внутренней секреции и поступающие в кровь для регуляции деятельности отдельных органов и организма в целом.
Нейропептиды. В последние годы в отдельную группу выделяют более 50 пептидов, содержащихся в мозге человека и животных. Эти вещества определяют реакции поведения (боязнь, страх), влияют на процессы запоминания, обучения, регулируют сон, снимают боль.
Вазоактивные пептиды. К группе пептидов, оказывающих влияние на тонус сосудов (вазоактивные), относятся брадикинин, кал-лидин и ангиотензин. Первый пептид содержит 9 остатков аминокислот, второй - 10, а третий - 8. Все они синтезируются из неактивных белковых предшественников в результате процесса постгрансляционной модификации. Например, ангиотензин, обладающий сосудосуживающими свойствами, образуется из белка сыворотки ангиотензиногена при последовательном действии протеолитических ферментов.
Пептидные токсины. Пептидную природу имеет ряд токсинов, вырабатываемых микроорганизмами, ядовитыми грибами, пчелами, змеями, морскими моллюсками и скорпионами. Токсины могут стать причиной пищевого отравления при употреблении молочных, мясных, рыбных, жидких яичных продуктов, а также салатов и кремовых начинок мучных кондитерских изделий при условии несоблюдения правил санитарно-гигиенической обработки и хранения последних. Боту-линические токсины относятся к наиболее сильнодействующим ядам и часто вызывают смертельные пищевые отравления при использовании овощей, рыбы, фруктов и приправ, не обработанных в соответствии с нормами.
Пептиды- антибиотики.
Вкусовые пептиды. Наиболее важными соединениями этой группы являются сладкие и горькие пептиды. В производстве мороженого, кремов в качестве подсластителей или усилителей вкуса используется аспартам, который слаще сахарозы в 180 раз, однако при длительном хранении и тепловой обработке сладость уменьшается. Подсластитель противопоказан больным фенилкетонурией. Пептиды горького вкуса образуются при распаде белков в сырах и молоке при участии протеаз молочнокислых бактерий. По мере гидролиза пептидов горький вкус таких соединений обычно исчезает.
Протекторные пептиды. Одним из наиболее распространенных соединений с протекторными свойствами является трипептид глутатион (γ-глутамилцистеинилглицин). Глутатион содержится во всех животных, растениях, бактериях, однако наибольшее его количество встречается в дрожжах и зародыше пшеницы. Вступая в окислительно-восстановительные реакции, глутатион выполняет функцию протектора, предохраняющего свободные -SH группы от окисления. Глутатион принимает участие в транспорте аминокислот через мембраны клеток, обезвреживает соединения ртути, ароматические углеводороды, перекисные соединения, предотвращает заболевание костного мозга и развитие катаракты глаз. Восстановленная форма глутатиона, входящая в состав хлебопекарных дрожжей, особенно долго хранившихся, или муки из проросшего зерна, понижает упругие свойства клейковины и ухудшает качество пшеничного хлеба.
