12.2.3. Меланоцит-стимулирующий гормон (мсг)

Третьим гормоном гипофиза, образование которого вместе с АКТГ и р-ЛПГ происходит из единого полипептидного предшественника, является мелано­цит-стимулирующий гормон (МСГ). Выделяют два типа МСГ: аир; а-МСГ более консервативен, независимо от вида животного он состоит из 13 амино­кислотных остатков. Ниже приведена аминокислотная последовательность а-МСГ обезьяны:

Р-МСГ у многих животных состоит из 18 аминокислотных остатков, а у человека — из 22. Ниже приведена аминокислотная последовательность b-МСГ человека:

12.2.2. Липотропин

Липотропин представлен двумя формами: b-ЛПГ и у-ЛПГ, причем наи­большее биологическое значение имеет р-ЛПГ. Этот гормон был впервые вы­делен в 1965 г. Он состоит из 91 аминокислотного остатка и, обладая само­стоятельной биологической активностью, является предшественником р-эн-дорфина. Последний представляет собой фрагмент липотропина, содержащий с С-конца 31 аминокислотный остаток. Отщепление от С-конца b-эндорфина 15 и 14 аминокислотных остатков приводит к образованию а- и у-эндорфинов соответственно. Эндорфины являются нейромедиаторами и имеют общие ре­цепторы с морфиновыми опиатами. В этом качестве они играют существен­ную роль в регуляции болевых ощущений.

Изучение первичной структуры р-липотропина различных животных по­казало, что видовые различия касаются только N-конца, в то время как С-конец в значительной степени консервативен. Специфический протеолиз р-липотропина, кроме упомянутых выше эндорфинов, приводит к образова-

Биохимические функции р-МСГ. Они связаны с контролем биосинтеза пигмента кожи — меланина, а также влиянием на размер и число клеток-мела-ноцитов. р-МСГ обладает адренокортикотропной активностью, однако гораз­до меньшей по сравнению с АКТГ.

12.2.4. Пролактин

Пролактин — один из наиболее древних гормонов гипофиза, так как он кроме млекопитающих содержится у животных, не имеющих системы лакта­ции. Это белок с молекулярной массой 23 kDa, состоящий из 199 аминокис­лотных остатков, его первичная структура была расшифрована в 1969 г. Б. Ли и М. Диксоном. Оказалось, что N-концевой участок этого гормона достаточно консервативен и имеет много общих аминокислот у различных видов живот­ных и человека. Пролактин обладает устойчивой третичной структурой, имею­щей форму а-спирали (рис. 12.3).

Биохимические функции. Пролактин стимулирует процессы лактации у млекопитающих. Следует отметить, что эффект действия пролактина проявля-

Рис. 12.3. Структура пролактина: цилиндры — спирал изованные

участки белковой макромолекулы (по PDB-2001) (Somers, W., Ultsch, A., De Vos, А. М., Nature, 372, p. 448, 1994)

ется в сочетании с женскими половыми гор­монами. Кроме того, пролактин влияет на секреторную активность желтого тела, а также на эритропоэз. У пресмыкающихся этот гор­мон контролирует рост органов и их регенера­цию, у рыб — стимулирует функции щитовид­ной железы и семенных пузырьков. Молеку­лярные механизмы действия пролактина про­являются через вторичные посредники и заключаются в фосфорилировании и регуля­ции активности соответствующих ферментов. Практическое применение. В медицин­ской практике применяют препарат лактин. Его получают из передней доли гипофиза крупного рогатого скота. Препарат усиливает лактацию в период кормления ребенка.